SAXSdb — 6tus

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

DNA repair protein complementing XP-G cells,DNA repair protein complementing XP-G cells

Homo sapiens

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 1–112 链 A； UniProt 750–990	未记录	SO4 SULFATE ION × 3 GOL GLYCEROL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；295 K；25% PEG 3350, 100 mM Bis-Tris pH 6.5, 200 mM Amm. Sulfate.	分辨率 2.50 Å R-free 0.237
2	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 B； UniProt 1–112 链 B； UniProt 750–990	未记录	SO4 SULFATE ION × 2 GOL GLYCEROL × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；295 K；25% PEG 3350, 100 mM Bis-Tris pH 6.5, 200 mM Amm. Sulfate.	分辨率 2.50 Å R-free 0.237

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 6TUS	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
5EKF Crystallization and X-ray Diffraction Data Collection of Importin-alpha from Mus musculus Complexed with a XPG NLS Peptide, fragment 1 提交 2015-11-03	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 B 1054–1077（24 aa）片段：UNP residues 1054-1077 链 C 1054–1077（24 aa）片段：UNP residues 1054-1077	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；291 K；0.6-0.7 M sodium citrate, 10 mM DTT	分辨率 2.00 Å R-free 0.192
6TUR human XPG, Apo1 form 提交 2020-01-08	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 AAA 2–112（111 aa）链 AAA 750–990（241 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；295 K；25% PEG 3350, 100 mM Citric acid pH 3.5	分辨率 2.90 Å R-free 0.281
6TUR human XPG, Apo1 form 提交 2020-01-08	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 BBB 2–112（111 aa）链 BBB 750–990（241 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；295 K；25% PEG 3350, 100 mM Citric acid pH 3.5	分辨率 2.90 Å R-free 0.281
6TUR human XPG, Apo1 form 提交 2020-01-08	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 CCC 2–112（111 aa）链 CCC 750–990（241 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；295 K；25% PEG 3350, 100 mM Citric acid pH 3.5	分辨率 2.90 Å R-free 0.281
6TUR human XPG, Apo1 form 提交 2020-01-08	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 DDD 2–112（111 aa）链 DDD 750–990（241 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；295 K；25% PEG 3350, 100 mM Citric acid pH 3.5	分辨率 2.90 Å R-free 0.281
6TUW human XPG-DNA, Complex 1 提交 2020-01-08	聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白–DNA 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：trimeric	链 A 1–112（112 aa）链 A 750–990（241 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；295 K；5% PEG 3350, 50 mM Na Citrate pH 4.0	分辨率 3.50 Å R-free 0.293
6TUX human XPG-DNA, Complex 2 提交 2020-01-08	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白–DNA 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：trimeric	链 A 1–112（112 aa）链 A 750–986（237 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；295 K；5% PEG 3350, 50 mM Na Citrate pH 4.0	分辨率 3.10 Å R-free 0.303
6TUX human XPG-DNA, Complex 2 提交 2020-01-08	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白–DNA 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：trimeric	链 B 1–112（112 aa）链 B 750–986（237 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；295 K；5% PEG 3350, 50 mM Na Citrate pH 4.0	分辨率 3.10 Å R-free 0.303
6VBH Human XPG endonuclease catalytic domain 提交 2019-12-18	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 信息不足单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 2–85（84 aa）链 A 766–987（222 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 15	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；288 K；Mixed 1:1 with 40% AmSO4, 200 mM Imidizole/Malate Buffer pH 4.2,100 mM MgCl2 X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；288 K；Mixed 1:1 wit 24% AmSO4, 200 mM Imidizole/Malate Buffer pH 4.2, 250 mM MgCl2, 0.5 mM SmSO4, 10 mM DTT X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；288 K；Mixed 1:1 with 32% AmSO4, 10 mM DTT, 200 mM Imidizole/Malate Buffer pH 4.2, and 50 mM MgCl2	分辨率 2.00 Å R-free 0.244
6VBH Human XPG endonuclease catalytic domain 提交 2019-12-18	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 信息不足同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 2–85（84 aa）链 A 766–987（222 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 30	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；288 K；Mixed 1:1 with 40% AmSO4, 200 mM Imidizole/Malate Buffer pH 4.2,100 mM MgCl2 X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；288 K；Mixed 1:1 wit 24% AmSO4, 200 mM Imidizole/Malate Buffer pH 4.2, 250 mM MgCl2, 0.5 mM SmSO4, 10 mM DTT X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；288 K；Mixed 1:1 with 32% AmSO4, 10 mM DTT, 200 mM Imidizole/Malate Buffer pH 4.2, and 50 mM MgCl2	分辨率 2.00 Å R-free 0.244
9PD3 NER dual incision complex - DuIS 提交 2025-06-30	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白–DNA 异源复合物；蛋白 × 15 PDB 声明：17-meric	链 S 1–1186（1186 aa）	突变：D812N	SF4 IRON/SULFUR CLUSTER × 1 ZN ZINC ION × 7	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 8 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.30 Å
9PD4 NER dual incision complex - DuIM 提交 2025-06-30	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白–DNA 异源复合物；蛋白 × 14 PDB 声明：hexadecameric	链 S 1–1186（1186 aa）	突变：D812N	SF4 IRON/SULFUR CLUSTER × 1 ZN ZINC ION × 7	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 8 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.40 Å
9PD5 NER dual incision complex - NoF 提交 2025-06-30	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白–DNA 异源复合物；蛋白 × 9 PDB 声明：11-meric	链 S 1–1186（1186 aa）	未记录	SF4 IRON/SULFUR CLUSTER × 1 ZN ZINC ION × 6	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 8 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 5.70 Å

共 8 个其他 PDB 条目、13 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	ERCC5_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1, 2
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–112； UniProt 1–112 作者链 A； PDB构建体 115–355； UniProt 750–990 作者链 B； PDB构建体 1–112； UniProt 1–112 作者链 B； PDB构建体 115–355； UniProt 750–990

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	6tus
沉积日期 deposition_date	2020-01-08
结构标题 title	human XPG, Apo2 form
关键词 keywords	XPG nuclease domain, DNA BINDING PROTEIN; DNA BINDING PROTEIN
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	29.42 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	28.53 Å
零角强度 I(0) i0	69025700.00
分子量 molecular_weight	67582.0 kDa
排除体积 excluded_volume	85665 Å³
包络体积 envelope_volume	107970 Å³
水化壳体积 shell_volume	31696 Å³
包络直径 envelope_diameter	93.0 Å
壳层 Rg shell_rg	35.57 Å
包络 Rg envelope_rg	28.49 Å
形状 Rg shape_rg	28.52 Å
总 Rg total_rg	29.29 Å
总原子数 total_atoms	4769
残基数 n_residues	583
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	89.0 Å
Rg (实空间) rg_real	29.35 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.70 Å
I(0) (实空间) i0_real	6.9030e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	1.0930e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal	29.38 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	69030000.0000
解质量估计 total_estimate	0.9131
解质量评级 solution_quality	EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	31.3 Å
偏度 Skewness skewness	0.173
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.668
角度范围 angular_range	— – 0.2700 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	19970000.0000
实空间数据点数 n_real_points	55
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.974; Stabil: 0.996; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.998; Smooth: 0.957

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (5)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	DNA repair protein complementing XP-G cells,DNA repair protein complementing XP-G cells
分子量 formula_weight	40861.0 kDa
EC 编号 ec_number	3.1.-.-,3.1.-.-
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	4823

MGVQGLWKLLECSGRQVSPEALEGKILAVDISIWLNQALKGVRDRHGNSIENPHLLTLFHRLCKLLFFRIRPIFVFDGDAPLLKKQTLVKRRQRKDLASSDSRKTTEKLLKTGTLKAQKQQQERIAATVTGQMFLESQELLRLFGIPYIQAPMEAEAQCAILDLTDQTSGTITDDSAIWLFGARHVYRNFFNKNKFVEYYQYVDFHNQLGLDRNKLINLAYLLGSDYTEGIPTVGCVTAMEILNEFPGHGLEPLLKFSEWWHEAQKNPKIRPNPHDTKVKKKLRTLQLTPGFPNPAVAEAYLKPVVDDSKGSFLWGKPDLDKIREFCQRYFGWNRTKTDESLFPVLKQLDAQQTQA

来源 Source

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	Human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

实体 2 Entity 2 polymer

描述 description	DNA repair protein complementing XP-G cells,DNA repair protein complementing XP-G cells
分子量 formula_weight	40789.9 kDa
EC 编号 ec_number	3.1.-.-,3.1.-.-
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	B

MGVQGLWKLLECSGRQVSPEALEGKILAVDISIWLNQALKGVRDRHGNSIENPHLLTLFHRLCKLLFFRIRPIFVFDGDAPLLKKQTLVKRRQRKDLASSDSRKTTEKLLKTGTLKAQKQQQERIAATVTGQMFLESQELLRLFGIPYIQAPMEAEAQCAILDLTDQTSGTITDDSAIWLFGARHVYRNFFNKNKFVEYYQYVDFHNQLGLDRNKLINLAYLLGSDYTEGIPTVGCVTAMEILNEFPGHGLEPLLKFSEWWHEAQKNPKIRPNPHDTKVKKKLRTLQLTPGFPNPAVAEAYLKPVVDDSKGSFLWGKPDLDKIREFCQRYFGWNRTKTDESLFPVLKQLDAQQTQ

来源 Source

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	Human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

实体 3 Entity 3 non-polymer

描述 description	SULFATE ION
分子量 formula_weight	96.1 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	5

实体 4 Entity 4 non-polymer

描述 description	GLYCEROL
分子量 formula_weight	92.1 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	3

实体 5 Entity 5 water

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	54

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	134.225 Å
晶胞边长 b length_b	134.225 Å
晶胞边长 c length_c	110.810 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	8

空间群 space_group	P 42 21 2
空间群编号 int_tables_number	94
晶系 crystal_system	tetragonal

分辨率 resolution	2.500 Å
最低分辨率 resolution_low	47.850 Å
R 因子 r_factor	0.2038
R_work r_work	0.2029
R_free r_free	0.2368

fit	/app/data/saxs_computation/tu/6tus/6tus.fit
pddf	/app/data/pr_computation/tu/6tus/6tus.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/tu/6tus/6tus.dat

human XPG, Apo2 form

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

DNA repair protein complementing XP-G cells,DNA repair protein complementing XP-G cells

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (5)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 2 Entity 2 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 3 Entity 3 non-polymer

实体 4 Entity 4 non-polymer

实体 5 Entity 5 water

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)