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7cyd

Cryo-EM structures of Alphacoronavirus spike glycoprotein

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 143.8 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Spike glycoprotein

Human coronavirus 229E

UniProt P15423

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 其他组合 同源多聚体 蛋白 × 3 其他聚合物 6 PDB 声明：trimeric（3） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 1–1116 链 B； UniProt 1–1116 链 C； UniProt 1–1116 未记录 ;alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose ; × 3 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 3 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 42 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.2 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.55 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 7CYD Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
5YL9 1.86 Angstrom crystal structure of human Coronavirus 229E fusion core 提交 2017-10-17 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric
链 A 785–872（88 aa） 片段：UNP residues 785-872
链 B 1052–1104（53 aa） 片段：UNP residues 1052-1104
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 EVAPORATION；293 K；citric acid, BIS-TRIS propane, PEG3350
分辨率 1.86 Å R-free 0.206
5ZHY Structural characterization of the HCoV-229E fusion core 提交 2018-03-13 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 A 789–856（68 aa） 片段：UNP residues 789-856. UNP residues 1053-1105
链 A 1053–1105（53 aa） 片段：UNP residues 789-856. UNP residues 1053-1105
链 B 789–856（68 aa） 片段：UNP residues 789-856. UNP residues 1053-1105
链 B 1053–1105（53 aa） 片段：UNP residues 789-856. UNP residues 1053-1105
链 C 789–856（68 aa） 片段：UNP residues 789-856. UNP residues 1053-1105
链 C 1053–1105（53 aa） 片段：UNP residues 789-856. UNP residues 1053-1105
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；1.5 M Ammonium sulfate, 12% (v/v) Glycerol, 100 mM Tris/HCl, PH 8.5
分辨率 2.44 Å R-free 0.263
5ZHY Structural characterization of the HCoV-229E fusion core 提交 2018-03-13 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 D 789–856（68 aa） 片段：UNP residues 789-856. UNP residues 1053-1105
链 D 1053–1105（53 aa） 片段：UNP residues 789-856. UNP residues 1053-1105
链 E 789–856（68 aa） 片段：UNP residues 789-856. UNP residues 1053-1105
链 E 1053–1105（53 aa） 片段：UNP residues 789-856. UNP residues 1053-1105
链 F 789–856（68 aa） 片段：UNP residues 789-856. UNP residues 1053-1105
链 F 1053–1105（53 aa） 片段：UNP residues 789-856. UNP residues 1053-1105
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；1.5 M Ammonium sulfate, 12% (v/v) Glycerol, 100 mM Tris/HCl, PH 8.5
分辨率 2.44 Å R-free 0.263
5ZUV Crystal Structure of the Human Coronavirus 229E HR1 motif in complex with pan-CoVs inhibitor EK1 提交 2018-05-08 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 A 785–873（89 aa） 片段：UNP residues 785-873
链 B 785–873（89 aa） 片段：UNP residues 785-873
链 C 785–873（89 aa） 片段：UNP residues 785-873
未记录 CL CHLORIDE ION × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 EVAPORATION；pH 7.5；293 K；0.05M MgCl2, 0.1M HEPES, pH 7.5, 30% PEG550MME
分辨率 2.21 Å R-free 0.248
6ATK Crystal structure of the human coronavirus 229E spike protein receptor binding domain in complex with human aminopeptidase N 提交 2017-08-29 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 其他组合 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 D 293–435（143 aa） 片段：UNP residues 294-432
未记录 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 6 ZN ZINC ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；298 K；8% PEG 8000, 1mM GSSG, 1mM GSH, 5% Glycerol, 100mM MES, 1ug/mL endo-beta-N-acetylglucosaminidase A
分辨率 3.50 Å R-free 0.267
6ATK Crystal structure of the human coronavirus 229E spike protein receptor binding domain in complex with human aminopeptidase N 提交 2017-08-29 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 其他组合 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 E 293–435（143 aa） 片段：UNP residues 294-432
未记录 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 5 ZN ZINC ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；298 K；8% PEG 8000, 1mM GSSG, 1mM GSH, 5% Glycerol, 100mM MES, 1ug/mL endo-beta-N-acetylglucosaminidase A
分辨率 3.50 Å R-free 0.267
6ATK Crystal structure of the human coronavirus 229E spike protein receptor binding domain in complex with human aminopeptidase N 提交 2017-08-29 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 3 其他组合 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 F 293–435（143 aa） 片段：UNP residues 294-432
未记录 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 4 ZN ZINC ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；298 K；8% PEG 8000, 1mM GSSG, 1mM GSH, 5% Glycerol, 100mM MES, 1ug/mL endo-beta-N-acetylglucosaminidase A
分辨率 3.50 Å R-free 0.267
7CYC Cryo-EM structures of Alphacoronavirus spike glycoprotein 提交 2020-09-03 聚集状态不同 配体/离子不同 结构质量不同 Assembly 1 其他组合 同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 A 1–1116（1116 aa）
链 B 1–1116（1116 aa）
链 C 1–1116（1116 aa）
未记录 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 48 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.2
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.21 Å
7VN9 Crystal structure of human coronavirus 229E spike protein receptor-binding domain in complex with C04 Fab 提交 2021-10-10 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 其他组合 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 E 294–435（142 aa） 片段：receptor-binding domain
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5；293 K；1.6M AmSO4, 0.1M Critic Acid pH 5.0
分辨率 4.49 Å R-free 0.288
7VN9 Crystal structure of human coronavirus 229E spike protein receptor-binding domain in complex with C04 Fab 提交 2021-10-10 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 其他组合 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 C 294–435（142 aa） 片段：receptor-binding domain
未记录 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5；293 K；1.6M AmSO4, 0.1M Critic Acid pH 5.0
分辨率 4.49 Å R-free 0.288
7VNG Crystal structure of human coronavirus 229E spike protein receptor-binding domain in complex with S11 Fab 提交 2021-10-11 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 D 294–435（142 aa） 片段：receptor binding domain
未记录 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7；293 K；3.6M Sodium Formate, 10% Glycerol
分辨率 3.80 Å R-free 0.318
7YI6 bnAb 3D1 in complex with 6-mer HR1 peptide from HCoV-229E S protein 提交 2022-07-15 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 A 835–841（7 aa）
未记录 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 4 CL CHLORIDE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；298 K；0.2 M Ammonium sulfate, 0.1 M BIS-TRIS buffer at pH 5.5 and 25% (w/v) polyethylene glycol 3350
分辨率 2.28 Å R-free 0.220
7YI6 bnAb 3D1 in complex with 6-mer HR1 peptide from HCoV-229E S protein 提交 2022-07-15 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 C 835–841（7 aa）
未记录 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 1 PEG DI(HYDROXYETHYL)ETHER × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；298 K；0.2 M Ammonium sulfate, 0.1 M BIS-TRIS buffer at pH 5.5 and 25% (w/v) polyethylene glycol 3350
分辨率 2.28 Å R-free 0.220

共 8 个其他 PDB 条目、13 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 SPIKE_CVH22
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–1116； UniProt 1–1116 作者链 B； PDB构建体 1–1116； UniProt 1–1116 作者链 C； PDB构建体 1–1116； UniProt 1–1116

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 7cyd

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 7cyd
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id7cyd
沉积日期 deposition_date2020-09-03
结构标题 titleCryo-EM structures of Alphacoronavirus spike glycoprotein
关键词 keywordsAlphacoronavirus, spike glycoprotein, STRUCTURAL PROTEIN; STRUCTURAL PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier46.89 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron46.46 Å
零角强度 I(0) i01565040000.00
分子量 molecular_weight316150.0 kDa
排除体积 excluded_volume389280 ų
包络体积 envelope_volume597000 ų
水化壳体积 shell_volume103100 ų
包络直径 envelope_diameter146.3 Å
壳层 Rg shell_rg53.97 Å
包络 Rg envelope_rg45.45 Å
形状 Rg shape_rg46.49 Å
总 Rg total_rg46.65 Å
总原子数 total_atoms22320
残基数 n_residues2892
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax143.8 Å
Rg (实空间) rg_real46.64 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.73 Å
I(0) (实空间) i0_real1.5650e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error2.3770e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal46.89 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal1566000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8722
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary59.2 Å
偏度 Skewness skewness0.185
峰度 Kurtosis kurtosis-0.487
角度范围 angular_range— – 0.1700 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0001
最高正则化参数 α highest_alpha405500000.0000
实空间数据点数 n_real_points35
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.939; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.969; Smooth: 0.548
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)