7jhx

Crystal structure of hEPG5 LIR/GABARAPL1 complex

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 76.1 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein-like 1

Homo sapiens

UniProt Q9H0R8

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–117 未记录 Ectopic P granules protein 5 homolog × 1 (Q9HCE0) SO4 SULFATE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 8;298 K;0.2 M ammonium sulfate, 0.1 MES buffer pH 5.5, 29% (w/v) PEG 4000 分辨率 1.91 Å R-free 0.245
2 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 1–117 未记录 Ectopic P granules protein 5 homolog × 1 (Q9HCE0) SO4 SULFATE ION × 2 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 8;298 K;0.2 M ammonium sulfate, 0.1 MES buffer pH 5.5, 29% (w/v) PEG 4000 分辨率 1.91 Å R-free 0.245

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 13 个其他 PDB 条目、29 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 GBRL1_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 6–122; UniProt 1–117 作者链 B; PDB构建体 6–122; UniProt 1–117

Ectopic P granules protein 5 homolog

物种未注明

UniProt Q9HCE0

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 C; UniProt 560–571 未记录 Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein-like 1 × 1 (Q9H0R8) SO4 SULFATE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 8;298 K;0.2 M ammonium sulfate, 0.1 MES buffer pH 5.5, 29% (w/v) PEG 4000 分辨率 1.91 Å R-free 0.245
2 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 D; UniProt 560–571 未记录 Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein-like 1 × 1 (Q9H0R8) SO4 SULFATE ION × 2 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 8;298 K;0.2 M ammonium sulfate, 0.1 MES buffer pH 5.5, 29% (w/v) PEG 4000 分辨率 1.91 Å R-free 0.245

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

数据库中没有找到同一 UniProt 蛋白的其他 PDB 条目。

查看构建体与数据证据
UniProt名称 EPG5_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–12; UniProt 560–571 作者链 D; PDB构建体 1–12; UniProt 560–571

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 7jhx

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 7jhx
下载 Download

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id7jhx
沉积日期 deposition_date2020-07-21
结构标题 titleCrystal structure of hEPG5 LIR/GABARAPL1 complex
关键词 keywordsComplex, SIGNALING PROTEIN; SIGNALING PROTEIN
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier21.89
回转半径 Rg (电子) rg_electron21.19
零角强度 I(0) i014602700.00
分子量 molecular_weight29807.0 kDa
排除体积 excluded_volume37730 ų
包络体积 envelope_volume43509 ų
水化壳体积 shell_volume18410 ų
包络直径 envelope_diameter78.1
壳层 Rg shell_rg26.40
包络 Rg envelope_rg21.37
形状 Rg shape_rg21.16
总 Rg total_rg22.04
总原子数 total_atoms2112
残基数 n_residues247
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax76.1
Rg (实空间) rg_real22.05
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.57
I(0) (实空间) i0_real1.4600e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error2.0820e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal22.02
I(0) (倒空间) i0_reciprocal14600000.0000
解质量估计 total_estimate0.8315
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary22.7
偏度 Skewness skewness0.526
峰度 Kurtosis kurtosis-0.255
角度范围 angular_range— – 0.3650 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha4210000.0000
实空间数据点数 n_real_points68
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.687; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.792; Smooth: 0.953

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)