SAXSdb — 7jvx

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase and dual-specificity protein phosphatase PTEN

Homo sapiens

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 1–403	未记录	PO4 PHOSPHATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION；293 K；300 mM citrate	分辨率 3.20 Å R-free 0.296

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 7JVX	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1D5R Crystal Structure of the PTEN Tumor Suppressor 提交 1999-10-11	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 7–285（279 aa）片段：RESIDUES 7-353 链 A 310–353（44 aa）片段：RESIDUES 7-353	突变：RESIDUES 286-309 ARE REPLACED BY VAL 突变：RESIDUES 286-309 ARE REPLACED BY VAL	TLA L(+)-TARTARIC ACID × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；NA/K TARTRATE, 5% GLYCEROL, 100MM TRIS-CL, 10MM DTT, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	分辨率 2.10 Å R-free 0.276
2KYL Solution structure of MAST2-PDZ complexed with the C-terminus of PTEN 提交 2010-06-01	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 391–403（13 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7.5；298 K；离子强度（mmCIF原始值）0.2；压力 ambient NMR样品组成 0.6mM [U-100% 13C; U-100% 15N] PDZ-domain-1, 1.2mM PTEN-2, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
4O1V SPOP Promotes Tumorigenesis by Acting as a Key Regulatory Hub in Kidney Cancer 提交 2013-12-16	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 354–368（15 aa）片段：UNP residues 354-368	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.5；298 K；100 mM Tris, 100 mM sodium malonate, 36% PEG400, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K	分辨率 2.00 Å R-free 0.221
5BUG Crystal structure of human phosphatase PTEN oxidized by H2O2 提交 2015-06-03	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：Monomeric	链 A 14–351（338 aa）片段：PTEN wt 14-351 delta 286-309	突变：Deletion 286-309	TLA L(+)-TARTARIC ACID × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；293 K；0.1 M MES pH 6.5, 1.25 M L-tartrat, 7.5% glycerol	分辨率 2.40 Å R-free 0.211
5BUG Crystal structure of human phosphatase PTEN oxidized by H2O2 提交 2015-06-03	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：Monomeric	链 B 14–351（338 aa）片段：PTEN wt 14-351 delta 286-309	突变：Deletion 286-309	TLA L(+)-TARTARIC ACID × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；293 K；0.1 M MES pH 6.5, 1.25 M L-tartrat, 7.5% glycerol	分辨率 2.40 Å R-free 0.211
5BUG Crystal structure of human phosphatase PTEN oxidized by H2O2 提交 2015-06-03	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：Monomeric	链 C 14–351（338 aa）片段：PTEN wt 14-351 delta 286-309	突变：Deletion 286-309	TLA L(+)-TARTARIC ACID × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；293 K；0.1 M MES pH 6.5, 1.25 M L-tartrat, 7.5% glycerol	分辨率 2.40 Å R-free 0.211
5BUG Crystal structure of human phosphatase PTEN oxidized by H2O2 提交 2015-06-03	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：Monomeric	链 D 14–351（338 aa）片段：PTEN wt 14-351 delta 286-309	突变：Deletion 286-309	TLA L(+)-TARTARIC ACID × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；293 K；0.1 M MES pH 6.5, 1.25 M L-tartrat, 7.5% glycerol	分辨率 2.40 Å R-free 0.211
5BZX Crystal structure of human phosphatase PTEN treated with a bisperoxovanadium complex 提交 2015-06-11	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 14–351（338 aa）片段：PTEN wt 7-353 delta 286-309	突变：Deletion 286-309	VO4 VANADATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；293 K；0.1 M MES pH 6.5, 1.25 M L-tartrat, 7.5% glycerol	分辨率 2.50 Å R-free 0.204
5BZX Crystal structure of human phosphatase PTEN treated with a bisperoxovanadium complex 提交 2015-06-11	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 14–351（338 aa）片段：PTEN wt 7-353 delta 286-309	突变：Deletion 286-309	TLA L(+)-TARTARIC ACID × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；293 K；0.1 M MES pH 6.5, 1.25 M L-tartrat, 7.5% glycerol	分辨率 2.50 Å R-free 0.204
5BZX Crystal structure of human phosphatase PTEN treated with a bisperoxovanadium complex 提交 2015-06-11	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 C 14–351（338 aa）片段：PTEN wt 7-353 delta 286-309	突变：Deletion 286-309	VO4 VANADATE ION × 1 TLA L(+)-TARTARIC ACID × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；293 K；0.1 M MES pH 6.5, 1.25 M L-tartrat, 7.5% glycerol	分辨率 2.50 Å R-free 0.204
5BZX Crystal structure of human phosphatase PTEN treated with a bisperoxovanadium complex 提交 2015-06-11	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 D 14–351（338 aa）片段：PTEN wt 7-353 delta 286-309	突变：Deletion 286-309	TLA L(+)-TARTARIC ACID × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；293 K；0.1 M MES pH 6.5, 1.25 M L-tartrat, 7.5% glycerol	分辨率 2.50 Å R-free 0.204
5BZZ Crystal structure of human phosphatase PTEN in its reduced state 提交 2015-06-11	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 14–351（338 aa）片段：PTEN wt 7-353 delta 286-309	突变：Deletion 286-309	TLA L(+)-TARTARIC ACID × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；293 K；0.1 M MES pH 6.5, 1.25 M L-tartrate, 7.5% glycerol	分辨率 2.20 Å R-free 0.221
5BZZ Crystal structure of human phosphatase PTEN in its reduced state 提交 2015-06-11	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 14–351（338 aa）片段：PTEN wt 7-353 delta 286-309	突变：Deletion 286-309	TLA L(+)-TARTARIC ACID × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；293 K；0.1 M MES pH 6.5, 1.25 M L-tartrate, 7.5% glycerol	分辨率 2.20 Å R-free 0.221
5BZZ Crystal structure of human phosphatase PTEN in its reduced state 提交 2015-06-11	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 C 14–351（338 aa）片段：PTEN wt 7-353 delta 286-309	突变：Deletion 286-309	TLA L(+)-TARTARIC ACID × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；293 K；0.1 M MES pH 6.5, 1.25 M L-tartrate, 7.5% glycerol	分辨率 2.20 Å R-free 0.221
5BZZ Crystal structure of human phosphatase PTEN in its reduced state 提交 2015-06-11	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 D 14–351（338 aa）片段：PTEN wt 7-353 delta 286-309	突变：Deletion 286-309	TLA L(+)-TARTARIC ACID × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；293 K；0.1 M MES pH 6.5, 1.25 M L-tartrate, 7.5% glycerol	分辨率 2.20 Å R-free 0.221
7JUK Crystal structure of PTEN with a tetra-phosphorylated tail (4p-crPTEN-13sp-T2, SDTTDSDPENEG) 提交 2020-08-19	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 7–285（279 aa）链 A 310–353（44 aa）链 A 378–390（13 aa）	未记录	PO4 PHOSPHATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；293 K；1.2 M DL-malic acid	分辨率 3.15 Å R-free 0.289
7JUL Crystal structure of non phosphorylated PTEN (n-crPTEN-13sp-T1, SDTTDSDPENEG) 提交 2020-08-20	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 7–285（279 aa）链 A 310–353（44 aa）链 A 378–390（13 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；293.15 K；1:1 volume of well solution: 100 mM Bis-Tris propane pH 7.0, 1.2 M DL-malic acid	分辨率 2.53 Å R-free 0.234
7PC7 The PDZ domain of SNTG1 complexed with the acetylated PDZ-binding motif of PTEN 提交 2021-08-03	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 信息不足异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 E 394–403（10 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	CA CALCIUM ION × 6 GOL GLYCEROL × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.1 M Tris 8.5, 22 % v/v PEG Smear Broad	分辨率 2.10 Å R-free 0.218
7PC7 The PDZ domain of SNTG1 complexed with the acetylated PDZ-binding motif of PTEN 提交 2021-08-03	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 信息不足异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 F 394–403（10 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	CA CALCIUM ION × 6 GOL GLYCEROL × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.1 M Tris 8.5, 22 % v/v PEG Smear Broad	分辨率 2.10 Å R-free 0.218
8X3S Crystal structure of human WDR5 in complex with PTEN 提交 2023-11-14	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 115–148（34 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；289 K；0.2 M lithium sulfate monohydrate, 0.1 M HEPES at pH 7.5, 25% w/v polyethylene glycol 3350	分辨率 1.87 Å R-free 0.259

共 10 个其他 PDB 条目、20 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	PTEN_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–422； UniProt 1–403

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	7jvx
沉积日期 deposition_date	2020-08-24
结构标题 title	Crystal structure of PTEN (aa 7-353 followed by spacer TGGGSGGTGGGSGGTGGGCY ligated to peptide pSDpTpTDpSDPENEPFDED)
关键词 keywords	;phosphatase, Phosphatidylinositol 3, 4, 5-trisphosphate 3-phosphatase and dual-specificity protein phosphatase PTEN, SIGNALING PROTEIN ;; SIGNALING PROTEIN
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	22.71 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	21.64 Å
零角强度 I(0) i0	23214900.00
分子量 molecular_weight	37433.0 kDa
排除体积 excluded_volume	47095 Å³
包络体积 envelope_volume	56497 Å³
水化壳体积 shell_volume	22043 Å³
包络直径 envelope_diameter	75.0 Å
壳层 Rg shell_rg	27.87 Å
包络 Rg envelope_rg	21.78 Å
形状 Rg shape_rg	21.62 Å
总 Rg total_rg	22.49 Å
总原子数 total_atoms	2639
残基数 n_residues	314
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	72.2 Å
Rg (实空间) rg_real	22.69 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.45 Å
I(0) (实空间) i0_real	2.3210e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	2.8560e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal	22.70 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	23210000.0000
解质量估计 total_estimate	0.9031
解质量评级 solution_quality	EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	25.1 Å
偏度 Skewness skewness	0.323
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.426
角度范围 angular_range	— – 0.3500 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	4862000.0000
实空间数据点数 n_real_points	67
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.920; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.998; Smooth: 0.979

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase and dual-specificity protein phosphatase PTEN
分子量 formula_weight	48555.5 kDa
EC 编号 ec_number	3.1.3.16,3.1.3.48,3.1.3.67
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	2639

MTAIIKEIVSRNKRRYQEDGFDLDLTYIYPNIIAMGFPAERLEGVYRNNIDDVVRFLDSKHKNHYKIYNLCAERHYDTAKFNCRVAQYPFEDHNPPQLELIKPFCEDLDQWLSEDDNHVAAIHCKAGKGRTGVMICAYLLHRGKFLKAQEALDFYGEVRTRDKKGVTIPSQRRYVYYYSYLLKNHLDYRPVALLFHKMMFETIPMFSGGTCNPQFVVCQLKVKIYSSNSGPTRREDKFMYFEFPQPLPVCGDIKVEFFHKQNKMLKKDKMFHFWVNTFFIPGPEETSEKVENGSLCDQEIDSICSIERADNDKEYLVLTLTKNDLDKANKDKANRYFSPNFKVKLYFTKTVEEPSNPEASSSTSVTPDVSDNEPDHYRYSTGGGSGGTGGGSGGTGGGCDTTDSDPENEPFDEDQHTQITKV

来源 Source

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	Human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Trichoplusia ni

实体 2 Entity 2 non-polymer

描述 description	PHOSPHATE ION
分子量 formula_weight	95.0 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	2

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	113.390 Å
晶胞边长 b length_b	113.390 Å
晶胞边长 c length_c	57.900 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	8

空间群 space_group	I 4
空间群编号 int_tables_number	79
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	3.200 Å
最低分辨率 resolution_low	19.800 Å
R 因子 r_factor	0.2472
R_work r_work	0.2444
R_free r_free	0.2965

fit	/app/data/saxs_computation/jv/7jvx/7jvx.fit
pddf	/app/data/pr_computation/jv/7jvx/7jvx.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/jv/7jvx/7jvx.dat

Crystal structure of PTEN (aa 7-353 followed by spacer TGGGSGGTGGGSGGTGGGCY ligated to peptide pSDpTpTDpSDPENEPFDED)

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase and dual-specificity protein phosphatase PTEN

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 2 Entity 2 non-polymer

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)