7ram

Cryo-EM Structure of the HCMV gHgLgO Trimer Derived from AD169 and TR strains in complex with PDGFRalpha

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 164.4 Å Quality: REASONABLE

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Envelope glycoprotein H

Human herpesvirus 5 strain AD169

UniProt P12824

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明:tetrameric(4) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 41–718 片段:UNP Residues 41-718 Envelope glycoprotein L × 1 (P16832) Envelope glycoprotein O × 1 (Q8AZ32) Platelet-derived growth factor receptor alpha × 1 (P16234) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5;300mM NaCl and 20mM HEPES7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.43 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

数据库中没有找到同一 UniProt 蛋白的其他 PDB 条目。

查看构建体与数据证据
UniProt名称 GH_HCMVA
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–678; UniProt 41–718

Envelope glycoprotein L

Human herpesvirus 5 strain AD169

UniProt P16832

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明:tetrameric(4) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 37–278 片段:UNP Residues 31-278 Envelope glycoprotein H × 1 (P12824) Envelope glycoprotein O × 1 (Q8AZ32) Platelet-derived growth factor receptor alpha × 1 (P16234) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5;300mM NaCl and 20mM HEPES7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.43 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 1 个其他 PDB 条目、1 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 GL_HCMVA
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–242; UniProt 37–278

Envelope glycoprotein O

Human betaherpesvirus 5

UniProt Q8AZ32

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明:tetrameric(4) 与蛋白拷贝数一致 链 C; UniProt 1–463 未记录 Envelope glycoprotein H × 1 (P12824) Envelope glycoprotein L × 1 (P16832) Platelet-derived growth factor receptor alpha × 1 (P16234) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5;300mM NaCl and 20mM HEPES7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.43 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

数据库中没有找到同一 UniProt 蛋白的其他 PDB 条目。

查看构建体与数据证据
UniProt名称 Q8AZ32_HCMV
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–463; UniProt 1–463

Platelet-derived growth factor receptor alpha

Homo sapiens

UniProt P16234

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明:tetrameric(4) 与蛋白拷贝数一致 链 D; UniProt 1–524 未记录 Envelope glycoprotein H × 1 (P12824) Envelope glycoprotein L × 1 (P16832) Envelope glycoprotein O × 1 (Q8AZ32) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5;300mM NaCl and 20mM HEPES7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.43 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 13 个其他 PDB 条目、13 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 PGFRA_HUMAN
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 D; PDB构建体 1–524; UniProt 1–524

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 7ram

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 7ram
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id7ram
沉积日期 deposition_date2021-07-02
结构标题 titleCryo-EM Structure of the HCMV gHgLgO Trimer Derived from AD169 and TR strains in complex with PDGFRalpha
关键词 keywordsviral entry glycoprotein in complex with receptor, VIRAL PROTEIN; VIRAL PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier51.43
回转半径 Rg (电子) rg_electron51.90
零角强度 I(0) i0412468000.00
分子量 molecular_weight170460.0 kDa
排除体积 excluded_volume214190 ų
包络体积 envelope_volume307370 ų
水化壳体积 shell_volume53776 ų
包络直径 envelope_diameter176.9
壳层 Rg shell_rg48.54
包络 Rg envelope_rg51.42
形状 Rg shape_rg51.87
总 Rg total_rg51.87
总原子数 total_atoms12006
残基数 n_residues1497
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax164.4
Rg (实空间) rg_real51.90
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.78
I(0) (实空间) i0_real4.1250e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error6.7480e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal51.01
I(0) (倒空间) i0_reciprocal412000000.0000
解质量估计 total_estimate0.7469
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary37.1
偏度 Skewness skewness0.487
峰度 Kurtosis kurtosis-0.703
角度范围 angular_range— – 0.1550 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha28470000.0000
实空间数据点数 n_real_points32
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.712; Stabil: 0.999; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.563; Smooth: 0.010

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)