SAXSdb — 7tf6

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Glutamine synthetase

Staphylococcus aureus

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 24 PDB 声明：24-meric（24）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 1–446 链 B； UniProt 1–446 链 C； UniProt 1–446 链 F； UniProt 1–446 链 G； UniProt 1–446 链 H； UniProt 1–446 链 L； UniProt 1–446 链 N； UniProt 1–446 链 O； UniProt 1–446 链 R； UniProt 1–446 链 S； UniProt 1–446 链 T； UniProt 1–446	未记录	Peptide from Glutamine synthetase repressor × 12 （Q53687） MG MAGNESIUM ION × 24 GLN GLUTAMINE × 12	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.15 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 7TF6	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
7TDV Crystal structure of S. aureus glutamine synthetase in Met-Sox-P/ADP transition state complex 提交 2022-01-03	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 12 PDB 声明：dodecameric	链 A 1–446（446 aa）链 B 1–446（446 aa）链 C 1–446（446 aa）链 D 1–446（446 aa）链 E 1–446（446 aa）链 H 1–446（446 aa）	未记录	ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 12 P3S L-METHIONINE-S-SULFOXIMINE PHOSPHATE × 12 MG MAGNESIUM ION × 42 SO4 SULFATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；273 K；28% Peg 400, 0.2 M calcium chloride, 0.1 M HEPES 7.5	分辨率 2.92 Å R-free 0.256
7TF7 S. aureus GS(12) - apo 提交 2022-01-06	聚集状态不同配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 12 PDB 声明：dodecameric	链 A 1–446（446 aa）链 B 1–446（446 aa）链 C 1–446（446 aa）链 D 1–446（446 aa）链 E 1–446（446 aa）链 F 1–446（446 aa）链 G 1–446（446 aa）链 H 1–446（446 aa）链 I 1–446（446 aa）链 J 1–446（446 aa）链 K 1–446（446 aa）链 L 1–446（446 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.13 Å
9Y4A His-tagged Glutamine Synthetase on a Ni-NTA lipid monolayer grid 提交 2025-09-02	聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 12 PDB 声明：12-meric	链 A 1–446（446 aa）链 B 1–446（446 aa）链 C 1–446（446 aa）链 D 1–446（446 aa）链 E 1–446（446 aa）链 F 1–446（446 aa）链 G 1–446（446 aa）链 H 1–446（446 aa）链 I 1–446（446 aa）链 J 1–446（446 aa）链 K 1–446（446 aa）链 L 1–446（446 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 8 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE-PROPANE	分辨率 3.10 Å

共 3 个其他 PDB 条目、3 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	E3VXC2_STAAU
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 4–449； UniProt 1–446 作者链 B； PDB构建体 4–449； UniProt 1–446 作者链 C； PDB构建体 4–449； UniProt 1–446 作者链 F； PDB构建体 4–449； UniProt 1–446 作者链 G； PDB构建体 4–449； UniProt 1–446 作者链 H； PDB构建体 4–449； UniProt 1–446 作者链 L； PDB构建体 4–449； UniProt 1–446 作者链 N； PDB构建体 4–449； UniProt 1–446 作者链 O； PDB构建体 4–449； UniProt 1–446 作者链 R； PDB构建体 4–449； UniProt 1–446 作者链 S； PDB构建体 4–449； UniProt 1–446 作者链 T； PDB构建体 4–449； UniProt 1–446

Peptide from Glutamine synthetase repressor

物种未注明

UniProt Q53687

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 24 PDB 声明：24-meric（24）与蛋白拷贝数一致	链 D； UniProt 111–121 链 E； UniProt 111–121 链 I； UniProt 111–121 链 J； UniProt 111–121 链 K； UniProt 111–121 链 M； UniProt 111–121 链 P； UniProt 111–121 链 Q； UniProt 111–121 链 U； UniProt 111–121 链 V； UniProt 111–121 链 W； UniProt 111–121 链 X； UniProt 111–121	片段：Residues 111-121	Glutamine synthetase × 12 （E3VXC2） MG MAGNESIUM ION × 24 GLN GLUTAMINE × 12	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.15 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 7TF6	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
7TEA Crystal structure of S. aureus GlnR-DNA complex 提交 2022-01-04	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白–DNA 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：tetrameric	链 B 1–83（83 aa）链 E 1–83（83 aa）	未记录	CA CALCIUM ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；275 K；50 mM sodium cacodylate pH 6.5, 13% PEG 8000, 0.15 M calcium acetate, 20% glycerol	分辨率 2.35 Å R-free 0.264
7TEA Crystal structure of S. aureus GlnR-DNA complex 提交 2022-01-04	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白–DNA 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：tetrameric	链 A 1–83（83 aa）链 C 1–83（83 aa）	未记录	CA CALCIUM ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；275 K；50 mM sodium cacodylate pH 6.5, 13% PEG 8000, 0.15 M calcium acetate, 20% glycerol	分辨率 2.35 Å R-free 0.264

共 1 个其他 PDB 条目、2 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	Q53687_STAAU
Isoform	—
PDB实体	2
链与序列区间	作者链 D； PDB构建体 1–11； UniProt 111–121 作者链 E； PDB构建体 1–11； UniProt 111–121 作者链 I； PDB构建体 1–11； UniProt 111–121 作者链 J； PDB构建体 1–11； UniProt 111–121 作者链 K； PDB构建体 1–11； UniProt 111–121 作者链 M； PDB构建体 1–11； UniProt 111–121 作者链 P； PDB构建体 1–11； UniProt 111–121 作者链 Q； PDB构建体 1–11； UniProt 111–121 作者链 U； PDB构建体 1–11； UniProt 111–121 作者链 V； PDB构建体 1–11； UniProt 111–121 作者链 W； PDB构建体 1–11； UniProt 111–121 作者链 X； PDB构建体 1–11； UniProt 111–121

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	7tf6
沉积日期 deposition_date	2022-01-06
结构标题 title	S. aureus GS(12)-Q-GlnR peptide
关键词 keywords	glutamine synthetase repressor dodecamer, BIOSYNTHETIC PROTEIN, LIGASE; BIOSYNTHETIC PROTEIN, LIGASE
实验方法 method	ELECTRON MICROSCOPY

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	54.66 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	54.02 Å
零角强度 I(0) i0	5201270000.00
分子量 molecular_weight	612280.0 kDa
排除体积 excluded_volume	766480 Å³
包络体积 envelope_volume	1032400 Å³
水化壳体积 shell_volume	147290 Å³
包络直径 envelope_diameter	161.4 Å
壳层 Rg shell_rg	67.08 Å
包络 Rg envelope_rg	52.13 Å
形状 Rg shape_rg	53.99 Å
总 Rg total_rg	54.37 Å
总原子数 total_atoms	43272
残基数 n_residues	5388
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	162.0 Å
Rg (实空间) rg_real	54.23 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.81 Å
I(0) (实空间) i0_real	5.2010e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	8.7930e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal	55.01 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	5207000000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8193
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	1
主峰位置 r_peak_primary	78.2 Å
偏度 Skewness skewness	-0.095
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.593
角度范围 angular_range	— – 0.1450 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	757100000.0000
实空间数据点数 n_real_points	30
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.902; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.942; Smooth: 0.000

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	Glutamine synthetase
分子量 formula_weight	51196.8 kDa
EC 编号 ec_number	6.3.1.2
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	12

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A,B,C,F,G,H,L,N,O,R,S,T
原子数 atom_count	43272

GSHMPKRTFTKEDIRKFAEEENVRYLRLQFTDILGTIKNVEVPVSQLEKVLDNEMMFDGSSIEGFVRIEESDMYLHPDLDTWVIFPWTAGQGKVARLICDVYKTDGTPFEGDPRANLKRVLKEMEDLGFTDFNLGPEPEFFLFKLDEKGEPTLELNDDGGYFDLAPTDLGENCRRDIVLELEDMGFDIEASHHEVAPGQHEIDFKYADAVTACDNIQTFKLVVKTIARKHNLHATFMPKPLFGVNGSGMHFNVSLFKGKENAFFDPNTEMGLTETAYQFTAGVLKNARGFTAVCNPLVNSYKRLVPGYEAPCYIAWSGKNRSPLIRVPSSRGLSTRIEVRSVDPAANPYMALAAILEAGLDGIKNKLKVPEPVNQNIYEMNREEREAVGIQDLPSTLYTALKAMRENEVIKKALGNHIYNQFINSKSIEWDYYRTQVSEWERDQYMKQY

来源 Source

来源生物 organism	Staphylococcus aureus
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	1280
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

实体 2 Entity 2 polymer

描述 description	Peptide from Glutamine synthetase repressor
分子量 formula_weight	1289.5 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	12

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	D,E,I,J,K,M,P,Q,U,V,W,X

PINRGDLSRFI

实体 3 Entity 3 non-polymer

描述 description	MAGNESIUM ION
分子量 formula_weight	24.3 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	24

实体 4 Entity 4 non-polymer

描述 description	GLUTAMINE
分子量 formula_weight	146.1 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	12

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	1.000 Å
晶胞边长 b length_b	1.000 Å
晶胞边长 c length_c	1.000 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	—

空间群 space_group	P 1
空间群编号 int_tables_number	1
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	2.15 Å
分辨率测定方法 resolution_method	—
颗粒数 num_particles	222918

fit	/app/data/saxs_computation/tf/7tf6/7tf6.fit
pddf	/app/data/pr_computation/tf/7tf6/7tf6.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/tf/7tf6/7tf6.dat

S. aureus GS(12)-Q-GlnR peptide

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Glutamine synthetase

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

Peptide from Glutamine synthetase repressor

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

冷冻电镜 EM 3D

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 2 Entity 2 polymer

聚合物 Polymer

实体 3 Entity 3 non-polymer

实体 4 Entity 4 non-polymer

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)