7y1r

Human L-TGF-beta1 in complex with the anchor protein LRRC33

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 122.8 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Transforming growth factor beta-1 proprotein

Homo sapiens

UniProt P01137

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 其他组合 异源复合物 蛋白 × 3 其他聚合物 7 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 30–390 链 B; UniProt 30–390 未记录 Transforming growth factor beta activator LRRC33 × 1 (Q86YC3) beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 5 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-3)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.01 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 17 个其他 PDB 条目、21 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 TGFB1_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 17–377; UniProt 30–390 作者链 B; PDB构建体 17–377; UniProt 30–390

Transforming growth factor beta activator LRRC33

Homo sapiens

UniProt Q86YC3

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 其他组合 异源复合物 蛋白 × 3 其他聚合物 7 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 E; UniProt 19–649 未记录 Transforming growth factor beta-1 proprotein × 2 (P01137) beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 5 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-3)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.01 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

数据库中没有找到同一 UniProt 蛋白的其他 PDB 条目。

查看构建体与数据证据
UniProt名称 LRC33_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 E; PDB构建体 17–647; UniProt 19–649

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 7y1r

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 7y1r
下载 Download

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id7y1r
沉积日期 deposition_date2022-06-08
结构标题 titleHuman L-TGF-beta1 in complex with the anchor protein LRRC33
关键词 keywordsNRROS, anchor protein, SIGNALING PROTEIN; SIGNALING PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier38.05
回转半径 Rg (电子) rg_electron37.61
零角强度 I(0) i0227361000.00
分子量 molecular_weight121980.0 kDa
排除体积 excluded_volume153040 ų
包络体积 envelope_volume230960 ų
水化壳体积 shell_volume52072 ų
包络直径 envelope_diameter124.7
壳层 Rg shell_rg42.85
包络 Rg envelope_rg37.24
形状 Rg shape_rg37.62
总 Rg total_rg37.96
总原子数 total_atoms8565
残基数 n_residues1041
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax122.8
Rg (实空间) rg_real37.98
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.00
I(0) (实空间) i0_real2.2740e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error3.9140e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal38.03
I(0) (倒空间) i0_reciprocal227400000.0000
解质量估计 total_estimate0.8999
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary46.8
偏度 Skewness skewness0.251
峰度 Kurtosis kurtosis-0.497
角度范围 angular_range— – 0.2100 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha63850000.0000
实空间数据点数 n_real_points43
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.929; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 1.000; Smooth: 0.908

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (6)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)