7y5n

Structure of 1:1 PAPP-A.ProMBP complex(half map)

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 128.3 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Bone marrow proteoglycan

物种未注明

UniProt P13727

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 其他组合 异源复合物 蛋白 × 3 其他聚合物 1 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–222 未记录 Pappalysin-1 × 2 (Q13219) 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 10 ZN ZINC ION × 1 CA CALCIUM ION × 7 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.45 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 8 个其他 PDB 条目、13 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 PRG2_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–222; UniProt 1–222

Pappalysin-1

物种未注明

UniProt Q13219

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 其他组合 异源复合物 蛋白 × 3 其他聚合物 1 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 C; UniProt 81–1627 链 D; UniProt 81–1627 未记录 Bone marrow proteoglycan × 1 (P13727) 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 10 ZN ZINC ION × 1 CA CALCIUM ION × 7 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.45 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 7 个其他 PDB 条目、7 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 PAPP1_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–1547; UniProt 81–1627 作者链 D; PDB构建体 1–1547; UniProt 81–1627

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 7y5n

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 7y5n
下载 Download

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id7y5n
沉积日期 deposition_date2022-06-17
结构标题 titleStructure of 1:1 PAPP-A.ProMBP complex(half map)
关键词 keywordsHydrolase, METAL BINDING PROTEIN-HYDROLASE complex; METAL BINDING PROTEIN/HYDROLASE
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier40.76
回转半径 Rg (电子) rg_electron40.18
零角强度 I(0) i0567206000.00
分子量 molecular_weight186060.0 kDa
排除体积 excluded_volume229140 ų
包络体积 envelope_volume337460 ų
水化壳体积 shell_volume69165 ų
包络直径 envelope_diameter142.4
壳层 Rg shell_rg46.48
包络 Rg envelope_rg39.64
形状 Rg shape_rg40.14
总 Rg total_rg40.63
总原子数 total_atoms13034
残基数 n_residues1639
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax128.3
Rg (实空间) rg_real40.60
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.75
I(0) (实空间) i0_real5.6720e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error9.2350e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal40.76
I(0) (倒空间) i0_reciprocal567300000.0000
解质量估计 total_estimate0.8931
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary49.4
偏度 Skewness skewness0.176
峰度 Kurtosis kurtosis-0.424
角度范围 angular_range— – 0.1950 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0001
最高正则化参数 α highest_alpha39940000.0000
实空间数据点数 n_real_points40
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.918; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.988; Smooth: 0.863

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (6)

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 1 domains

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id7y5nC01
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture60 — Sandwich
拓扑 Topology topology120 — Jelly Rolls
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily200

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)