8aav

Human heavy chain ferritin with introduced Cys residues modified with C10 ligand

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 131.7 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Ferritin heavy chain, N-terminally processed

Homo sapiens

UniProt P02794

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 24 PDB 声明:24-meric(24) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 2–183 链 B; UniProt 2–183 链 C; UniProt 2–183 链 D; UniProt 2–183 链 E; UniProt 2–183 链 F; UniProt 2–183 链 G; UniProt 2–183 链 H; UniProt 2–183 未记录 O3K 2-bromanyl-N-decyl-ethanamide × 48 FE FE (III) ION × 24 MG MAGNESIUM ION × 45 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;298 K;Crystallization of little amounts of protein or functionalized protein variants were performed via hanging drop vapor diffusion techniques. Reservoir solution (100 mM Tris, 500 mM MgOAc, pH 8.5) was prepared in a 24- well manual plate set. Drops were prepared on siliconized glass cover slides (Jena Bioscience) by mixing 2 microL reservoir solutions with 1 microL 50 mM Tris, 1 M NaCl, pH 7.5 buffer and 1 microL of respective ferritin variant. Plates were incubated at 298K. After one day first crystals were visible. 分辨率 2.00 Å R-free 0.177

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 161 个其他 PDB 条目、174 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 FRIH_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–182; UniProt 2–183 作者链 B; PDB构建体 1–182; UniProt 2–183 作者链 C; PDB构建体 1–182; UniProt 2–183 作者链 D; PDB构建体 1–182; UniProt 2–183 作者链 E; PDB构建体 1–182; UniProt 2–183 作者链 F; PDB构建体 1–182; UniProt 2–183 作者链 G; PDB构建体 1–182; UniProt 2–183 作者链 H; PDB构建体 1–182; UniProt 2–183

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 8aav

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 8aav
下载 Download

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id8aav
沉积日期 deposition_date2022-07-03
结构标题 titleHuman heavy chain ferritin with introduced Cys residues modified with C10 ligand
关键词 keywordsPROTEIN DESIGN, PROTEIN ENGINEERING, CHARGED PROTEIN CONTAINERS, SELF-ASSEMBLY, PROTEIN MODIFICATION, UREMIX TOXINS, OXIDOREDUCTASE; OXIDOREDUCTASE
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier42.14
回转半径 Rg (电子) rg_electron41.55
零角强度 I(0) i0428561000.00
分子量 molecular_weight162860.0 kDa
排除体积 excluded_volume200590 ų
包络体积 envelope_volume282690 ų
水化壳体积 shell_volume56443 ų
包络直径 envelope_diameter136.1
壳层 Rg shell_rg47.86
包络 Rg envelope_rg40.27
形状 Rg shape_rg41.56
总 Rg total_rg41.85
总原子数 total_atoms11436
残基数 n_residues1377
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax131.7
Rg (实空间) rg_real42.06
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.02
I(0) (实空间) i0_real4.2860e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error7.4900e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal42.14
I(0) (倒空间) i0_reciprocal428600000.0000
解质量估计 total_estimate0.8983
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary53.4
偏度 Skewness skewness0.140
峰度 Kurtosis kurtosis-0.665
角度范围 angular_range— – 0.1850 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha20550000.0000
实空间数据点数 n_real_points38
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.974; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.999; Smooth: 0.754

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (5)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)