8c0d

UFL1/DDRGK1 bound to UFC1

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 183.4 Å Quality: REASONABLE

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

E3 UFM1-protein ligase 1

Homo sapiens

UniProt O94874

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–179 未记录 DDRGK domain-containing protein 1 × 1 (Q96HY6) Ubiquitin-fold modifier-conjugating enzyme 1 × 1 (Q9Y3C8) X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 7.2;292 K;0.1M HEPES, 1.03M Li2SO4 分辨率 2.56 Å R-free 0.286
2 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 D; UniProt 1–179 未记录 DDRGK domain-containing protein 1 × 1 (Q96HY6) Ubiquitin-fold modifier-conjugating enzyme 1 × 1 (Q9Y3C8) X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 7.2;292 K;0.1M HEPES, 1.03M Li2SO4 分辨率 2.56 Å R-free 0.286

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 8 个其他 PDB 条目、9 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 UFL1_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 16–194; UniProt 1–179 作者链 D; PDB构建体 16–194; UniProt 1–179

DDRGK domain-containing protein 1

Homo sapiens

UniProt Q96HY6

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 205–314 未记录 E3 UFM1-protein ligase 1 × 1 (O94874) Ubiquitin-fold modifier-conjugating enzyme 1 × 1 (Q9Y3C8) X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 7.2;292 K;0.1M HEPES, 1.03M Li2SO4 分辨率 2.56 Å R-free 0.286
2 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 E; UniProt 205–314 未记录 E3 UFM1-protein ligase 1 × 1 (O94874) Ubiquitin-fold modifier-conjugating enzyme 1 × 1 (Q9Y3C8) X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 7.2;292 K;0.1M HEPES, 1.03M Li2SO4 分辨率 2.56 Å R-free 0.286

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 7 个其他 PDB 条目、8 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 DDRGK_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–110; UniProt 205–314 作者链 E; PDB构建体 1–110; UniProt 205–314

Ubiquitin-fold modifier-conjugating enzyme 1

Homo sapiens

UniProt Q9Y3C8

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 C; UniProt 1–167 未记录 E3 UFM1-protein ligase 1 × 1 (O94874) DDRGK domain-containing protein 1 × 1 (Q96HY6) X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 7.2;292 K;0.1M HEPES, 1.03M Li2SO4 分辨率 2.56 Å R-free 0.286
2 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 F; UniProt 1–167 未记录 E3 UFM1-protein ligase 1 × 1 (O94874) DDRGK domain-containing protein 1 × 1 (Q96HY6) X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 7.2;292 K;0.1M HEPES, 1.03M Li2SO4 分辨率 2.56 Å R-free 0.286

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 26 个其他 PDB 条目、30 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 UFC1_HUMAN
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–167; UniProt 1–167 作者链 F; PDB构建体 1–167; UniProt 1–167

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 8c0d

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 8c0d
下载 Download

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id8c0d
沉积日期 deposition_date2022-12-16
结构标题 titleUFL1/DDRGK1 bound to UFC1
关键词 keywordsUFM1, E3 ligase, ubiquitin, UFBP1, LIGASE; LIGASE
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier43.09
回转半径 Rg (电子) rg_electron43.57
零角强度 I(0) i0129716000.00
分子量 molecular_weight92111.0 kDa
排除体积 excluded_volume115440 ų
包络体积 envelope_volume167870 ų
水化壳体积 shell_volume37048 ų
包络直径 envelope_diameter188.5
壳层 Rg shell_rg40.98
包络 Rg envelope_rg44.27
形状 Rg shape_rg43.57
总 Rg total_rg43.39
总原子数 total_atoms12900
残基数 n_residues850
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax183.4
Rg (实空间) rg_real46.69
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.72
I(0) (实空间) i0_real1.3160e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error2.4780e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal43.09
I(0) (倒空间) i0_reciprocal129600000.0000
解质量估计 total_estimate0.5238
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary44.6
偏度 Skewness skewness0.819
峰度 Kurtosis kurtosis0.410
角度范围 angular_range— – 0.1850 −1
当前正则化参数 α current_alpha1.1210
最高正则化参数 α highest_alpha8433000.0000
实空间数据点数 n_real_points38
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.416; Stabil: 0.822; Sysdev: 0.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.341; Smooth: 0.787

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)