SAXSdb — 8i1v

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Major capsid protein

物种未注明

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 14 PDB 声明：tetradecameric（14）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 1–430 链 B； UniProt 1–430 链 C； UniProt 1–430 链 D； UniProt 1–430 链 E； UniProt 1–430 链 F； UniProt 1–430 链 G； UniProt 1–430	未记录	Scaffolding protein × 7 （P26748）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.60 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 8I1V	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
2M5S High-resolution NMR structure and cryo-EM imaging support multiple functional roles for the accessory I-domain of phage P22 coat protein 提交 2013-03-05	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 223–345（123 aa）片段：;This domain has previously been called the 'extra-density domain' and 'telokin-like domain' in the literature based on cryo-EM models ;	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6；310.15 K；离子强度（mmCIF原始值）20；压力 ambient NMR样品组成 1.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 20 mM sodium phosphate, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 20 mM sodium phosphate, 1% H2O/99% D2O \| 1% H2O/99% D2O	分辨率未提供
3IYH P22 procapsid coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links 提交 2009-12-14	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 360 PDB 声明：360-MERIC	链 A 1–430（430 aa）链 B 1–430（430 aa）链 C 1–430（430 aa）链 D 1–430（430 aa）链 E 1–430（430 aa）链 F 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6 cryo-EM玻璃化条件 blot 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE	分辨率 8.20 Å
3IYH P22 procapsid coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links 提交 2009-12-14	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 A 1–430（430 aa）链 B 1–430（430 aa）链 C 1–430（430 aa）链 D 1–430（430 aa）链 E 1–430（430 aa）链 F 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6 cryo-EM玻璃化条件 blot 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE	分辨率 8.20 Å
3IYH P22 procapsid coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links 提交 2009-12-14	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 30 PDB 声明：30-meric	链 A 1–430（430 aa）链 B 1–430（430 aa）链 C 1–430（430 aa）链 D 1–430（430 aa）链 E 1–430（430 aa）链 F 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6 cryo-EM玻璃化条件 blot 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE	分辨率 8.20 Å
3IYH P22 procapsid coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links 提交 2009-12-14	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 36 PDB 声明：36-meric	链 A 1–430（430 aa）链 B 1–430（430 aa）链 C 1–430（430 aa）链 D 1–430（430 aa）链 E 1–430（430 aa）链 F 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6 cryo-EM玻璃化条件 blot 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE	分辨率 8.20 Å
3IYH P22 procapsid coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links 提交 2009-12-14	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 5 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 A 1–430（430 aa）链 B 1–430（430 aa）链 C 1–430（430 aa）链 D 1–430（430 aa）链 E 1–430（430 aa）链 F 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6 cryo-EM玻璃化条件 blot 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE	分辨率 8.20 Å
3IYI P22 expanded head coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links 提交 2009-12-14	聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 420 PDB 声明：420-meric	链 A 1–430（430 aa）链 B 1–430（430 aa）链 C 1–430（430 aa）链 D 1–430（430 aa）链 E 1–430（430 aa）链 F 1–430（430 aa）链 G 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6 cryo-EM玻璃化条件 Blot for 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE	分辨率 9.10 Å
3IYI P22 expanded head coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links 提交 2009-12-14	聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 7 PDB 声明：heptameric	链 A 1–430（430 aa）链 B 1–430（430 aa）链 C 1–430（430 aa）链 D 1–430（430 aa）链 E 1–430（430 aa）链 F 1–430（430 aa）链 G 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6 cryo-EM玻璃化条件 Blot for 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE	分辨率 9.10 Å
3IYI P22 expanded head coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links 提交 2009-12-14	聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 35 PDB 声明：35-meric	链 A 1–430（430 aa）链 B 1–430（430 aa）链 C 1–430（430 aa）链 D 1–430（430 aa）链 E 1–430（430 aa）链 F 1–430（430 aa）链 G 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6 cryo-EM玻璃化条件 Blot for 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE	分辨率 9.10 Å
3IYI P22 expanded head coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links 提交 2009-12-14	聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 42 PDB 声明：42-meric	链 A 1–430（430 aa）链 B 1–430（430 aa）链 C 1–430（430 aa）链 D 1–430（430 aa）链 E 1–430（430 aa）链 F 1–430（430 aa）链 G 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6 cryo-EM玻璃化条件 Blot for 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE	分辨率 9.10 Å
3IYI P22 expanded head coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links 提交 2009-12-14	聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 5 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 7 PDB 声明：heptameric	链 A 1–430（430 aa）链 B 1–430（430 aa）链 C 1–430（430 aa）链 D 1–430（430 aa）链 E 1–430（430 aa）链 F 1–430（430 aa）链 G 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6 cryo-EM玻璃化条件 Blot for 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE	分辨率 9.10 Å
5UU5 Bacteriophage P22 mature virion capsid protein 提交 2017-02-16	聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 420 PDB 声明：420-meric	链 A 1–430（430 aa）链 B 1–430（430 aa）链 C 1–430（430 aa）链 D 1–430（430 aa）链 E 1–430（430 aa）链 F 1–430（430 aa）链 G 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.6；50 mM Tris, pH 7.6, 1 mM MgCl2, 25 mM NaCl cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；single blot, one second duration	分辨率 3.30 Å
5UU5 Bacteriophage P22 mature virion capsid protein 提交 2017-02-16	聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 7 PDB 声明：heptameric	链 A 1–430（430 aa）链 B 1–430（430 aa）链 C 1–430（430 aa）链 D 1–430（430 aa）链 E 1–430（430 aa）链 F 1–430（430 aa）链 G 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.6；50 mM Tris, pH 7.6, 1 mM MgCl2, 25 mM NaCl cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；single blot, one second duration	分辨率 3.30 Å
5UU5 Bacteriophage P22 mature virion capsid protein 提交 2017-02-16	聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 35 PDB 声明：35-meric	链 A 1–430（430 aa）链 B 1–430（430 aa）链 C 1–430（430 aa）链 D 1–430（430 aa）链 E 1–430（430 aa）链 F 1–430（430 aa）链 G 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.6；50 mM Tris, pH 7.6, 1 mM MgCl2, 25 mM NaCl cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；single blot, one second duration	分辨率 3.30 Å
5UU5 Bacteriophage P22 mature virion capsid protein 提交 2017-02-16	聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 42 PDB 声明：42-meric	链 A 1–430（430 aa）链 B 1–430（430 aa）链 C 1–430（430 aa）链 D 1–430（430 aa）链 E 1–430（430 aa）链 F 1–430（430 aa）链 G 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.6；50 mM Tris, pH 7.6, 1 mM MgCl2, 25 mM NaCl cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；single blot, one second duration	分辨率 3.30 Å
5UU5 Bacteriophage P22 mature virion capsid protein 提交 2017-02-16	聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 5 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 7 PDB 声明：heptameric	链 A 1–430（430 aa）链 B 1–430（430 aa）链 C 1–430（430 aa）链 D 1–430（430 aa）链 E 1–430（430 aa）链 F 1–430（430 aa）链 G 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.6；50 mM Tris, pH 7.6, 1 mM MgCl2, 25 mM NaCl cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；single blot, one second duration	分辨率 3.30 Å
8GN5 Designed pH-responsive P22 VLP 提交 2022-08-23	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 4–428（425 aa）链 B 4–428（425 aa）链 C 4–428（425 aa）链 D 4–428（425 aa）	突变：S43H, E54H, E153H, N287H 突变：S43H, E54H, E153H, N287H 突变：S43H, E54H, E153H, N287H 突变：S43H, E54H, E153H, N287H	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4；PBS buffer pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 4.02 Å
8I1T The asymmetric unit of P22 empty capsid 提交 2023-01-13	聚集状态不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 7 PDB 声明：heptameric	链 A 1–430（430 aa）链 B 1–430（430 aa）链 C 1–430（430 aa）链 D 1–430（430 aa）链 E 1–430（430 aa）链 F 1–430（430 aa）链 G 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.80 Å
8U10 In situ cryo-EM structure of bacteriophage P22 gp1:gp4:gp5:gp10:gp9 N-term complex in conformation 1 at 3.2A resolution 提交 2023-08-30	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 58 PDB 声明：58-meric	链 A 1–430（430 aa）链 B 1–430（430 aa）链 C 1–430（430 aa）链 D 1–430（430 aa）链 E 1–430（430 aa）链 F 1–430（430 aa）链 G 1–430（430 aa）链 H 1–430（430 aa）链 I 1–430（430 aa）链 J 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.20 Å
8U11 In situ cryo-EM structure of bacteriophage P22 gp1:gp5:gp4: gp10: gp9 N-term complex in conformation 2 at 3.1A resolution 提交 2023-08-30	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 58 PDB 声明：58-meric	链 A 1–430（430 aa）链 B 1–430（430 aa）链 C 1–430（430 aa）链 D 1–430（430 aa）链 E 1–430（430 aa）链 F 1–430（430 aa）链 G 1–430（430 aa）链 H 1–430（430 aa）链 I 1–430（430 aa）链 J 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.10 Å
9PGG Cryo-EM structure of bacteriophage P22 gp1-gp5-gp4 complex at 2.76 angstrom 提交 2025-07-07	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 39 PDB 声明：39-meric	链 Aa 1–430（430 aa）链 Ab 1–430（430 aa）链 Ac 1–430（430 aa）链 Ad 1–430（430 aa）链 Ae 1–430（430 aa）链 Af 1–430（430 aa）链 Ag 1–430（430 aa）链 Ah 1–430（430 aa）链 Ai 1–430（430 aa）链 Aj 1–430（430 aa）链 Ak 1–430（430 aa）链 Al 1–430（430 aa）链 Am 1–430（430 aa）链 An 1–430（430 aa）链 Ao 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.76 Å

共 9 个其他 PDB 条目、21 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	CAPSD_BPP22
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430 作者链 B； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430 作者链 C； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430 作者链 D； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430 作者链 E； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430 作者链 F； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430 作者链 G； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430

Scaffolding protein

物种未注明

UniProt P26748

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 14 PDB 声明：tetradecameric（14）与蛋白拷贝数一致	链 H； UniProt 1–303 链 I； UniProt 1–303 链 J； UniProt 1–303 链 K； UniProt 1–303 链 L； UniProt 1–303 链 M； UniProt 1–303 链 N； UniProt 1–303	未记录	Major capsid protein × 7 （P26747）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.60 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 8I1V	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1GP8 NMR SOLUTION STRUCTURE OF THE COAT PROTEIN-BINDING DOMAIN OF BACTERIOPHAGE P22 SCAFFOLDING PROTEIN 提交 1999-05-11	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 264–303（40 aa）片段：C-TERMINAL FUNCTIONAL DOMAIN	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 4.4；293 K；压力 1 NMR样品组成 10% WATER/90% D2O, 99.9% D2O	分辨率未提供
2GP8 NMR SOLUTION STRUCTURE OF THE COAT PROTEIN-BINDING DOMAIN OF BACTERIOPHAGE P22 SCAFFOLDING PROTEIN 提交 1999-05-11	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 264–303（40 aa）片段：C-TERMINAL FUNCTIONAL DOMAIN	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 4.4；293 K；压力 1 NMR样品组成 10% WATER/90% D2O, 99.9% D2O	分辨率未提供
9KYV The scaffold dimer of phage P22 提交 2024-12-09	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–303（303 aa）链 B 1–303（303 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 4.90 Å
9KYW The scaffold C-loop of phage P22 提交 2024-12-09	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 1–303（303 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 6.70 Å
9KYX The scaffold tetramer of phage P22 提交 2024-12-09	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 8 PDB 声明：octameric	链 A 1–303（303 aa）链 B 1–303（303 aa）链 C 1–303（303 aa）链 D 1–303（303 aa）链 E 1–303（303 aa）链 F 1–303（303 aa）链 G 1–303（303 aa）链 H 1–303（303 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 6.90 Å

共 5 个其他 PDB 条目、5 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	VG08_BPP22
Isoform	—
PDB实体	2
链与序列区间	作者链 H； PDB构建体 1–303； UniProt 1–303 作者链 I； PDB构建体 1–303； UniProt 1–303 作者链 J； PDB构建体 1–303； UniProt 1–303 作者链 K； PDB构建体 1–303； UniProt 1–303 作者链 L； PDB构建体 1–303； UniProt 1–303 作者链 M； PDB构建体 1–303； UniProt 1–303 作者链 N； PDB构建体 1–303； UniProt 1–303

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	8i1v
沉积日期 deposition_date	2023-01-13
结构标题 title	The asymmetric unit of P22 procapsid
关键词 keywords	Complex, VIRUS, VIRAL PROTEIN; VIRAL PROTEIN
实验方法 method	ELECTRON MICROSCOPY

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	52.46 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	52.06 Å
零角强度 I(0) i0	1679850000.00
分子量 molecular_weight	339610.0 kDa
排除体积 excluded_volume	424170 Å³
包络体积 envelope_volume	618480 Å³
水化壳体积 shell_volume	96449 Å³
包络直径 envelope_diameter	175.9 Å
壳层 Rg shell_rg	58.02 Å
包络 Rg envelope_rg	50.71 Å
形状 Rg shape_rg	52.05 Å
总 Rg total_rg	52.27 Å
总原子数 total_atoms	23870
残基数 n_residues	3127
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	175.8 Å
Rg (实空间) rg_real	52.35 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	1.42 Å
I(0) (实空间) i0_real	1.6800e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	3.2090e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal	52.54 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	1680000000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8900
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	1
主峰位置 r_peak_primary	64.5 Å
偏度 Skewness skewness	0.186
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.566
角度范围 angular_range	— – 0.1500 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	241900000.0000
实空间数据点数 n_real_points	31
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.888; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.991; Smooth: 0.913

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	Major capsid protein
分子量 formula_weight	46795.6 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	7

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	G,A,B,F,C,D,E
原子数 atom_count	23870

MALNEGQIVTLAVDEIIETISAITPMAQKAKKYTPPAASMQRSSNTIWMPVEQESPTQEGWDLTDKATGLLELNVAVNMGEPDNDFFQLRADDLRDETAYRRRIQSAARKLANNVELKVANMAAEMGSLVITSPDAIGTNTADAWNFVADAEEIMFSRELNRDMGTSYFFNPQDYKKAGYDLTKRDIFGRIPEEAYRDGTIQRQVAGFDDVLRSPKLPVLTKSTATGITVSGAQSFKPVAWQLDNDGNKVNVDNRFATVTLSATTGMKRGDKISFAGVKFLGQMAKNVLAQDATFSVVRVVDGTHVEITPKPVALDDVSLSPEQRAYANVNTSLADAMAVNILNVKDARTNVFWADDAIRIVSQPIPANHELFAGMKTTSFSIPDVGLNGIFATQGDISTLSGLCRIALWYGVNATRPEAIGVGLPGQTA

实体 2 Entity 2 polymer

描述 description	Scaffolding protein
分子量 formula_weight	33609.5 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	7

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	H,I,J,K,L,M,N

MEPTTEIQATEDLTLSGDHAAASADSLVVDNANDNAGQEEGFEIVLKDDETAPKQDPAKNAEFARRRIERKRQRELEQQMEAVKRGELPESLRVNPDLPPQPDINAYLSEEGLAKYDYDNSRALAAFNAANTEWLMKAQDARSNAVAEQGRKTQEFTQQSAQYVEAARKHYDAAEKLNIPDYQEKEDAFMQLVPPAVGADIMRLFPEKSAALMYHLGANPEKARQLLAMDGQSALIELTRLSERLTLKPRGKQISSAPPADQPITGDVSAANKDAIRKQMDAAASKGDVETYRKLKAKLKGIR

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 3 domains

CATH v4.4 (3 domains)

结构域编号 domain_id	8i1vB01
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology	30 — Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	240 —

结构域编号 domain_id	8i1vC01
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology	30 — Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	240 —

结构域编号 domain_id	8i1vD01
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology	30 — Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	240 —

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	1.000 Å
晶胞边长 b length_b	1.000 Å
晶胞边长 c length_c	1.000 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	—

空间群 space_group	P 1
空间群编号 int_tables_number	1
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	2.60 Å
分辨率测定方法 resolution_method	—
颗粒数 num_particles	1329660

fit	/app/data/saxs_computation/i1/8i1v/8i1v.fit
pddf	/app/data/pr_computation/i1/8i1v/8i1v.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/i1/8i1v/8i1v.dat

The asymmetric unit of P22 procapsid

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Major capsid protein

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

Scaffolding protein

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

冷冻电镜 EM 3D

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

实体 2 Entity 2 polymer

聚合物 Polymer

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 3 domains

CATH v4.4 (3 domains)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)