9ax5

Cryo-EM structure of Phospholipase C epsilon PH-C terminus in complex with RhoA-GTP

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 121.6 Å Quality: REASONABLE

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase epsilon-1

Rattus norvegicus

UniProt Q99P84

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 837–2281 片段:PH-C terminal residues 837-2281 Transforming protein RhoA × 1 (P61586) CA CALCIUM ION × 1 GTP GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 1 MG MAGNESIUM ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.30 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 2 个其他 PDB 条目、5 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 PLCE1_RAT
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 24–1468; UniProt 837–2281

Transforming protein RhoA

Homo sapiens

UniProt P61586

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 C; UniProt 2–193 未记录 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase epsilon-1 × 1 (Q99P84) CA CALCIUM ION × 1 GTP GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 1 MG MAGNESIUM ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.30 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 129 个其他 PDB 条目、165 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 RHOA_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 25–216; UniProt 2–193

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9ax5

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9ax5
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9ax5
沉积日期 deposition_date2024-03-05
结构标题 titleCryo-EM structure of Phospholipase C epsilon PH-C terminus in complex with RhoA-GTP
关键词 keywordsGPCR signaling, complex, phospholipase, PIP2 hydrolysis, G protein, MEMBRANE PROTEIN; MEMBRANE PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier35.48
回转半径 Rg (电子) rg_electron34.97
零角强度 I(0) i0226477000.00
分子量 molecular_weight121560.0 kDa
排除体积 excluded_volume152310 ų
包络体积 envelope_volume197490 ų
水化壳体积 shell_volume47598 ų
包络直径 envelope_diameter129.1
壳层 Rg shell_rg40.93
包络 Rg envelope_rg35.10
形状 Rg shape_rg34.92
总 Rg total_rg35.54
总原子数 total_atoms8543
残基数 n_residues1065
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax121.6
Rg (实空间) rg_real35.55
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.05
I(0) (实空间) i0_real2.2650e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error4.0810e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal35.51
I(0) (倒空间) i0_reciprocal226500000.0000
解质量估计 total_estimate0.6858
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary37.8
偏度 Skewness skewness0.413
峰度 Kurtosis kurtosis-0.272
角度范围 angular_range— – 0.2250 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha52130000.0000
实空间数据点数 n_real_points46
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.829; Stabil: 1.000; Sysdev: 0.186; Positv: 1.000; Valcen: 0.973; Smooth: 0.892

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (5)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)