SAXSdb — 9m5t

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Flagellin

物种未注明

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白同源多聚体同源多聚体蛋白 × 44 PDB 声明：44-meric（44）与蛋白拷贝数一致	链 AA； UniProt 1–495 链 AB； UniProt 1–495 链 AC； UniProt 1–495 链 AD； UniProt 1–495 链 AE； UniProt 1–495 链 AF； UniProt 1–495 链 AG； UniProt 1–495 链 AH； UniProt 1–495 链 AI； UniProt 1–495 链 AJ； UniProt 1–495 链 AK； UniProt 1–495 链 BA； UniProt 1–495 链 BB； UniProt 1–495 链 BC； UniProt 1–495 链 BD； UniProt 1–495 链 BE； UniProt 1–495 链 BF； UniProt 1–495 链 BG； UniProt 1–495 链 BH； UniProt 1–495 链 BI； UniProt 1–495 链 BJ； UniProt 1–495 链 BK； UniProt 1–495 链 CA； UniProt 1–495 链 CB； UniProt 1–495 链 CC； UniProt 1–495 链 CD； UniProt 1–495 链 CE； UniProt 1–495 链 CF； UniProt 1–495 链 CG； UniProt 1–495 链 CH； UniProt 1–495 链 CI； UniProt 1–495 链 CJ； UniProt 1–495 链 CK； UniProt 1–495 链 DA； UniProt 1–495 链 DB； UniProt 1–495 链 DC； UniProt 1–495 链 DD； UniProt 1–495 链 DE； UniProt 1–495 链 DF； UniProt 1–495 链 DG； UniProt 1–495 链 DH； UniProt 1–495 链 DI； UniProt 1–495 链 DJ； UniProt 1–495 链 DK； UniProt 1–495	未记录	无其他共同聚合物	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.02 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 9M5T	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1IO1 CRYSTAL STRUCTURE OF F41 FRAGMENT OF FLAGELLIN 提交 2000-12-28	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 53–450（398 aa）片段：F41 L-TYPE (RESIDUES 54-451)	突变：G426A	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；289 K；PEG 6000, NaCl, Glycerol, Iso-Propanol, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K	分辨率 2.00 Å R-free 0.266
1UCU R-type straight flagellar filament made of full-length flagellin 提交 2003-04-22	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–494（494 aa）	突变：A449V	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 150MM NACL, 2MM MGCL2, 20MM TRIS-HCL, 2-5% GLYCEROL；pH 7.8；150MM NACL, 2MM MGCL2, 20MM TRIS-HCL, 2-5% GLYCEROL	分辨率 4.00 Å
3A5X L-type straight flagellar filament made of full-length flagellin 提交 2009-08-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 2–495（494 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 150MM NACL, 2MM MGCL2, 20MM TRIS-HCL, 2-5% GLYCEROL；pH 7.8；150MM NACL, 2MM MGCL2, 20MM TRIS-HCL, 2-5% GLYCEROL cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 4.00 Å
5YUD Flagellin derivative in complex with the NLR protein NAIP5 提交 2017-11-21	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 信息不足异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 C 452–495（44 aa）	未记录	ATP ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 1	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 8 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 4.28 Å
6CH3 Crystal structure of the cytoplasmic domain of FlhA and FliS-FliC complex 提交 2018-02-21	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 信息不足异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 455–495（41 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；tascimate	分辨率 2.68 Å R-free 0.258
8FML Cryo-EM structure of NLR family apoptosis inhibitory protein 5 (NAIP5) in complex with a full-length flagellin (FliC) ligand 提交 2022-12-23	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 1–495（495 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.93 Å
9IWQ Salmonella enterica serovar Typhimurium FliC(G426A)delta(204-292) forming the L-type straight filament 提交 2024-07-25	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 2–495（494 aa）	突变：G426A	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 8 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.08 Å
9M67 the flagellar filament cap FliD in complex with FliC 提交 2025-03-07	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 信息不足同源多聚体；蛋白 × 10 PDB 声明：decameric	链 A 1–495（495 aa）链 B 1–495（495 aa）链 C 1–495（495 aa）链 D 1–495（495 aa）链 E 1–495（495 aa）链 F 1–495（495 aa）链 G 1–495（495 aa）链 H 1–495（495 aa）链 I 1–495（495 aa）链 J 1–495（495 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 8 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.40 Å
9M6H structure of FliD-FliC at a 10:10 stoichiometry 提交 2025-03-07	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 20 PDB 声明：20-meric	链 B 54–454（401 aa）链 D 54–454（401 aa）链 F 54–454（401 aa）链 H 54–454（401 aa）链 J 54–454（401 aa）链 L 54–454（401 aa）链 N 54–454（401 aa）链 P 54–454（401 aa）链 R 54–454（401 aa）链 T 54–454（401 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 8 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.27 Å

共 9 个其他 PDB 条目、9 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	FLIC_SALTY
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 AA； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 AB； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 AC； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 AD； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 AE； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 AF； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 AG； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 AH； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 AI； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 AJ； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 AK； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 BA； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 BB； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 BC； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 BD； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 BE； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 BF； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 BG； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 BH； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 BI； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 BJ； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 BK； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 CA； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 CB； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 CC； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 CD； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 CE； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 CF； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 CG； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 CH； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 CI； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 CJ； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 CK； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 DA； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 DB； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 DC； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 DD； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 DE； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 DF； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 DG； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 DH； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 DI； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 DJ； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495 作者链 DK； PDB构建体 1–495； UniProt 1–495

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	9m5t
沉积日期 deposition_date	2025-03-06
结构标题 title	Structure of the flagellar filament in short-length at 3.02 angstroms resolution
关键词 keywords	flagellum, FliC, fibril, PROTEIN FIBRIL; PROTEIN FIBRIL
实验方法 method	ELECTRON MICROSCOPY

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	97.19 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	97.48 Å
零角强度 I(0) i0	79216600000.00
分子量 molecular_weight	2266100.0 kDa
排除体积 excluded_volume	2785100 Å³
包络体积 envelope_volume	5173400 Å³
水化壳体积 shell_volume	412820 Å³
包络直径 envelope_diameter	374.0 Å
壳层 Rg shell_rg	107.30 Å
包络 Rg envelope_rg	98.01 Å
形状 Rg shape_rg	97.49 Å
总 Rg total_rg	97.51 Å
总原子数 total_atoms	159148
残基数 n_residues	21747
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	262.1 Å
Rg (实空间) rg_real	92.97 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.58 Å
I(0) (实空间) i0_real	7.5800e+10
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	1.3640e+09
Rg (倒空间) rg_reciprocal	97.31 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	79250000000.0000
解质量估计 total_estimate	0.9113
解质量评级 solution_quality	EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	114.7 Å
偏度 Skewness skewness	0.246
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.421
角度范围 angular_range	— – 0.0800 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.4479
最高正则化参数 α highest_alpha	20920000000.0000
实空间数据点数 n_real_points	17
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.003; Oscil: 0.983; Stabil: 0.985; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.948; Smooth: 0.000

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	1.000 Å
晶胞边长 b length_b	1.000 Å
晶胞边长 c length_c	1.000 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	—

空间群 space_group	P 1
空间群编号 int_tables_number	1
晶系 crystal_system	triclinic

分辨率 resolution	3.02 Å
分辨率测定方法 resolution_method	—
颗粒数 num_particles	498897

描述 description	Flagellin
分子量 formula_weight	51654.3 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	44

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	AA,AB,AC,AD,AE,AF,AG,AH,AI,AJ,AK,BA,BB,BC,BD,BE,BF,BG,BH,BI,BJ,BK,CA,CB,CC,CD,CE,CF,CG,CH,CI,CJ,CK,DA,DB,DC,DD,DE,DF,DG,DH,DI,DJ,DK
原子数 atom_count	159148

Structure of the flagellar filament in short-length at 3.02 angstroms resolution

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Flagellin

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

冷冻电镜 EM 3D

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)

fit	/app/data/saxs_computation/m5/9m5t/9m5t.fit
pddf	/app/data/pr_computation/m5/9m5t/9m5t.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/m5/9m5t/9m5t.dat