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9r2n

Cryo-EM structure of the complex CCNY:14-3-3

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 102.5 Å Quality: EXCELLENT
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

14-3-3 protein eta

Homo sapiens

UniProt Q04917

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric（3） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 1–246 链 B； UniProt 1–246 未记录 Cyclin-Y × 1 （Q8ND76） ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 8；20 mM HEPES buffer (pH 8.0), 150 mM NaCl, 4 mM MgCl2, 0.5 mM TCEP and 7.8 mM CHAPSO cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.83 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 9R2N Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
2C63 14-3-3 Protein Eta (Human) Complexed to Peptide 提交 2005-11-07 构建体不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 A 1–245（245 aa）
链 B 1–245（245 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 7.5；0.2M MGCL2, 0.1M HEPES PH 7.5, 25% PEG 3350
分辨率 2.15 Å R-free 0.248
2C63 14-3-3 Protein Eta (Human) Complexed to Peptide 提交 2005-11-07 构建体不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 C 1–245（245 aa）
链 D 1–245（245 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 7.5；0.2M MGCL2, 0.1M HEPES PH 7.5, 25% PEG 3350
分辨率 2.15 Å R-free 0.248
2C74 14-3-3 Protein Eta (Human) Complexed to Peptide 提交 2005-11-17 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 A 1–245（245 aa）
链 B 1–245（245 aa）
未记录 CIT CITRIC ACID × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 5.6；0.1M CITRATE PH 5.6, 20% ISOPROPANOL, 20% PEG4000
分辨率 2.70 Å R-free 0.291
7NMZ Structure of 14-3-3 eta in complex with Nedd4-2(335-455) containing two 14-3-3 binding motifs Ser342 and Ser448 提交 2021-02-23 构建体不同 突变/修饰不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 AA 1–234（234 aa）
链 BA 1–234（234 aa）
突变：S235Stop 突变：S235Stop 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；293.15 K；12.5% w/v PEG 1000, 12.5% w/v PEG 3350, 12.5% v/v MPD, 0.03M of each NPS (sodium nitrate, sodium phosphate dibasic, ammonium sulfate), 0.1Mbicine/Trizma base pH 8.5, 30% sacharose
分辨率 2.30 Å R-free 0.235
9R2I Cryo-EM structure of the complex CDK16:CCNY:14-3-3 提交 2025-04-30 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 A 1–246（246 aa）
链 B 1–246（246 aa）
未记录 MG MAGNESIUM ION × 1 AGS PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER × 1 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8；20 mM HEPES buffer (pH 8.0), 150 mM NaCl, 4 mM MgCl2, 0.5 mM TCEP and 7.8 mM CHAPSO and supplemented with 2 mM ATP-gamma-S
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.30 Å

共 4 个其他 PDB 条目、5 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 1433F_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 3–248； UniProt 1–246 作者链 B； PDB构建体 3–248； UniProt 1–246

Cyclin-Y

Homo sapiens

UniProt Q8ND76

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric（3） 与蛋白拷贝数一致 链 D； UniProt 1–341 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 14-3-3 protein eta × 2 （Q04917） ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 8；20 mM HEPES buffer (pH 8.0), 150 mM NaCl, 4 mM MgCl2, 0.5 mM TCEP and 7.8 mM CHAPSO cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.83 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 9R2N Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
9R2I Cryo-EM structure of the complex CDK16:CCNY:14-3-3 提交 2025-04-30 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 D 1–341（341 aa）
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） MG MAGNESIUM ION × 1 AGS PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER × 1 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8；20 mM HEPES buffer (pH 8.0), 150 mM NaCl, 4 mM MgCl2, 0.5 mM TCEP and 7.8 mM CHAPSO and supplemented with 2 mM ATP-gamma-S
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.30 Å

共 1 个其他 PDB 条目、1 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 CCNY_HUMAN
Isoform —
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 D； PDB构建体 6–346； UniProt 1–341

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9r2n

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9r2n
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9r2n
沉积日期 deposition_date2025-04-30
结构标题 titleCryo-EM structure of the complex CCNY:14-3-3
关键词 keywordsKinase, Phosphorylation, Cell signalling, Cryo-EM, CYTOSOLIC PROTEIN; CYTOSOLIC PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier32.08 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron31.49 Å
零角强度 I(0) i0110780000.00
分子量 molecular_weight83059.0 kDa
排除体积 excluded_volume103900 ų
包络体积 envelope_volume138020 ų
水化壳体积 shell_volume36867 ų
包络直径 envelope_diameter102.1 Å
壳层 Rg shell_rg38.13 Å
包络 Rg envelope_rg31.08 Å
形状 Rg shape_rg31.50 Å
总 Rg total_rg32.03 Å
总原子数 total_atoms11639
残基数 n_residues717
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax102.5 Å
Rg (实空间) rg_real32.02 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.70 Å
I(0) (实空间) i0_real1.1080e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.7480e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal32.05 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal110800000.0000
解质量估计 total_estimate0.9063
解质量评级 solution_quality EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary35.6 Å
偏度 Skewness skewness0.202
峰度 Kurtosis kurtosis-0.648
角度范围 angular_range— – 0.2450 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha24050000.0000
实空间数据点数 n_real_points50
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.944; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.993; Smooth: 0.954
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)