SAXSdb — 9vvg

▼

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Erlin-1

Homo sapiens

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	其他组合异源复合物蛋白 × 26 其他聚合物 26 PDB 声明：26-meric（26）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 13–309 链 B； UniProt 13–309 链 C； UniProt 13–309 链 D； UniProt 13–309 链 E； UniProt 13–309 链 F； UniProt 13–309 链 G； UniProt 13–309 链 H； UniProt 13–309 链 I； UniProt 13–309 链 J； UniProt 13–309 链 K； UniProt 13–309 链 L； UniProt 13–309 链 M； UniProt 13–309	未记录	Erlin-2 × 13 （O94905） 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 26	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 8 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.70 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 9VVG	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
9O9U The Erlin1/2 complex 提交 2025-04-18	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 26 PDB 声明：26-meric	链 A 3–348（346 aa）链 B 3–348（346 aa）链 C 3–348（346 aa）链 D 3–348（346 aa）链 E 3–348（346 aa）链 F 3–348（346 aa）链 G 3–348（346 aa）链 H 3–348（346 aa）链 I 3–348（346 aa）链 J 3–348（346 aa）链 K 3–348（346 aa）链 L 3–348（346 aa）链 M 3–348（346 aa）	未记录	NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 26	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.00 Å
9VVJ Cryo-EM structure of the erlin1/2 complex purified using DDM and GDN 提交 2025-07-15	构建体不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合异源复合物；蛋白 × 26 PDB 声明：26-meric	链 A 6–309（304 aa）链 B 6–309（304 aa）链 C 6–309（304 aa）链 D 6–309（304 aa）链 E 6–309（304 aa）链 F 6–309（304 aa）链 G 6–309（304 aa）链 H 6–309（304 aa）链 I 6–309（304 aa）链 J 6–309（304 aa）链 K 6–309（304 aa）链 L 6–309（304 aa）链 M 6–309（304 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 8 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.60 Å

共 2 个其他 PDB 条目、2 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	ERLN1_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–297； UniProt 13–309 作者链 B； PDB构建体 1–297； UniProt 13–309 作者链 C； PDB构建体 1–297； UniProt 13–309 作者链 D； PDB构建体 1–297； UniProt 13–309 作者链 E； PDB构建体 1–297； UniProt 13–309 作者链 F； PDB构建体 1–297； UniProt 13–309 作者链 G； PDB构建体 1–297； UniProt 13–309 作者链 H； PDB构建体 1–297； UniProt 13–309 作者链 I； PDB构建体 1–297； UniProt 13–309 作者链 J； PDB构建体 1–297； UniProt 13–309 作者链 K； PDB构建体 1–297； UniProt 13–309 作者链 L； PDB构建体 1–297； UniProt 13–309 作者链 M； PDB构建体 1–297； UniProt 13–309

Erlin-2

Homo sapiens

UniProt O94905

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	其他组合异源复合物蛋白 × 26 其他聚合物 26 PDB 声明：26-meric（26）与蛋白拷贝数一致	链 a； UniProt 10–308 链 b； UniProt 10–308 链 c； UniProt 10–308 链 d； UniProt 10–308 链 e； UniProt 10–308 链 f； UniProt 10–308 链 g； UniProt 10–308 链 h； UniProt 10–308 链 i； UniProt 10–308 链 j； UniProt 10–308 链 k； UniProt 10–308 链 l； UniProt 10–308 链 m； UniProt 10–308	未记录	Erlin-1 × 13 （O75477） 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 26	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 8 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.70 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 9VVG	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
9O9U The Erlin1/2 complex 提交 2025-04-18	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 26 PDB 声明：26-meric	链 a 1–339（339 aa）链 b 1–339（339 aa）链 c 1–339（339 aa）链 d 1–339（339 aa）链 e 1–339（339 aa）链 f 1–339（339 aa）链 g 1–339（339 aa）链 h 1–339（339 aa）链 i 1–339（339 aa）链 j 1–339（339 aa）链 k 1–339（339 aa）链 l 1–339（339 aa）链 m 1–339（339 aa）	未记录	NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 26	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.00 Å
9VVJ Cryo-EM structure of the erlin1/2 complex purified using DDM and GDN 提交 2025-07-15	构建体不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合异源复合物；蛋白 × 26 PDB 声明：26-meric	链 a 4–307（304 aa）链 b 4–307（304 aa）链 c 4–307（304 aa）链 d 4–307（304 aa）链 e 4–307（304 aa）链 f 4–307（304 aa）链 g 4–307（304 aa）链 h 4–307（304 aa）链 i 4–307（304 aa）链 j 4–307（304 aa）链 k 4–307（304 aa）链 l 4–307（304 aa）链 m 4–307（304 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 8 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.60 Å
9WFF Cryo-EM structure of the human Erlin2 oligomer 提交 2025-08-21	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 26 PDB 声明：26-meric	链 A 21–299（279 aa）链 B 21–299（279 aa）链 C 21–299（279 aa）链 D 21–299（279 aa）链 E 21–299（279 aa）链 F 21–299（279 aa）链 G 21–299（279 aa）链 H 21–299（279 aa）链 I 21–299（279 aa）链 J 21–299（279 aa）链 K 21–299（279 aa）链 L 21–299（279 aa）链 M 21–299（279 aa）链 N 21–299（279 aa）链 O 21–299（279 aa）链 P 21–299（279 aa）链 Q 21–299（279 aa）链 R 21–299（279 aa）链 S 21–299（279 aa）链 T 21–299（279 aa）链 U 21–299（279 aa）链 V 21–299（279 aa）链 W 21–299（279 aa）链 X 21–299（279 aa）链 Y 21–299（279 aa）链 Z 21–299（279 aa）	未记录	NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 26	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 8 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.12 Å

共 3 个其他 PDB 条目、3 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	ERLN2_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	2
链与序列区间	作者链 a； PDB构建体 1–299； UniProt 10–308 作者链 b； PDB构建体 1–299； UniProt 10–308 作者链 c； PDB构建体 1–299； UniProt 10–308 作者链 d； PDB构建体 1–299； UniProt 10–308 作者链 e； PDB构建体 1–299； UniProt 10–308 作者链 f； PDB构建体 1–299； UniProt 10–308 作者链 g； PDB构建体 1–299； UniProt 10–308 作者链 h； PDB构建体 1–299； UniProt 10–308 作者链 i； PDB构建体 1–299； UniProt 10–308 作者链 j； PDB构建体 1–299； UniProt 10–308 作者链 k； PDB构建体 1–299； UniProt 10–308 作者链 l； PDB构建体 1–299； UniProt 10–308 作者链 m； PDB构建体 1–299； UniProt 10–308

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	9vvg
沉积日期 deposition_date	2025-07-15
结构标题 title	Cryo-EM structure of the erlin1/2 complex purified using GDN and CHS
关键词 keywords	Cryo-EM, complex, MEMBRANE PROTEIN, SPFH protein family; MEMBRANE PROTEIN
实验方法 method	ELECTRON MICROSCOPY

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	96.59 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	96.05 Å
零角强度 I(0) i0	10052300000.00
分子量 molecular_weight	887070.0 kDa
排除体积 excluded_volume	1124500 Å³
包络体积 envelope_volume	3140900 Å³
水化壳体积 shell_volume	283770 Å³
包络直径 envelope_diameter	241.7 Å
壳层 Rg shell_rg	99.32 Å
包络 Rg envelope_rg	84.04 Å
形状 Rg shape_rg	96.12 Å
总 Rg total_rg	95.85 Å
总原子数 total_atoms	62374
残基数 n_residues	7748
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	251.2 Å
Rg (实空间) rg_real	95.49 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.80 Å
I(0) (实空间) i0_real	1.0040e+10
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	2.1180e+08
Rg (倒空间) rg_reciprocal	99.92 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	10170000000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8402
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	1
主峰位置 r_peak_primary	157.0 Å
偏度 Skewness skewness	-0.283
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.766
角度范围 angular_range	— – 0.0800 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0326
最高正则化参数 α highest_alpha	355400000.0000
实空间数据点数 n_real_points	17
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.977; Stabil: 0.999; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.988; Smooth: 0.000

▶

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	Erlin-1
分子量 formula_weight	33780.0 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	13

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A,M,L,K,J,I,H,G,C,B,F,E,D
原子数 atom_count	62374

VVGLVAVLLYASIHKIEEGHLAVYYRGGALLTSPSGPGYHIMLPFITTFRSVQTTLQTDEVKNVPCGTSGGVMIYIDRIEVVNMLAPYAVFDIVRNYTADYDKTLIFNKIHHELNQFCSAHTLQEVYIELFDQIDENLKQALQKDLNLMAPGLTIQAVRVTKPKIPEAIRRNFELMEAEKTKLLIAAQKQKVVEKEAETERKKAVIEAEKIAQVAKIRFQQKVMEKETEKRISEIEDAAFLAREKAKADAEYYAAHKYATSNKHKLTPEYLELKKYQAIASNSKIYFGSNIPNMFVD

来源 Source

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Homo sapiens

实体 2 Entity 2 polymer

描述 description	Erlin-2
分子量 formula_weight	33764.9 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	13

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	a,m,k,l,i,g,h,j,b,c,f,d,e

VASSFFCASLFSAVHKIEEGHIGVYYRGGALLTSTSGPGFHLMLPFITSYKSVQTTLQTDEVKNVPCGTSGGVMIYFDRIEVVNFLVPNAVYDIVKNYTADYDKALIFNKIHHELNQFCSVHTLQEVYIELFDQIDENLKLALQQDLTSMAPGLVIQAVRVTKPNIPEAIRRNYELMESEKTKLLIAAQKQKVVEKEAETERKKALIEAEKVAQVAEITYGQKVMEKETEKKISEIEDAAFLAREKAKADAECYTAMKIAEANKLKLTPEYLQLMKYKAIASNSKMYFGKDIPNMFMDS

来源 Source

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Homo sapiens

实体 3 Entity 3 branched

描述 description	2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
分子量 formula_weight	424.4 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	26

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	1.000 Å
晶胞边长 b length_b	1.000 Å
晶胞边长 c length_c	1.000 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	—

空间群 space_group	P 1
空间群编号 int_tables_number	1
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	2.700 Å
最低分辨率 resolution_low	— Å
R 因子 r_factor	—
R_work r_work	—
R_free r_free	—

分辨率 resolution	2.70 Å
分辨率测定方法 resolution_method	—
颗粒数 num_particles	36885

fit	/app/data/saxs_computation/vv/9vvg/9vvg.fit
pddf	/app/data/pr_computation/vv/9vvg/9vvg.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/vv/9vvg/9vvg.dat

Cryo-EM structure of the erlin1/2 complex purified using GDN and CHS

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Erlin-1

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

Erlin-2

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

冷冻电镜 EM 3D

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 2 Entity 2 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 3 Entity 3 branched

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)