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9wff

Cryo-EM structure of the human Erlin2 oligomer

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 251.3 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Erlin-2

Homo sapiens

UniProt O94905

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 26 PDB 声明：26-meric（26） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 21–299 链 B； UniProt 21–299 链 C； UniProt 21–299 链 D； UniProt 21–299 链 E； UniProt 21–299 链 F； UniProt 21–299 链 G； UniProt 21–299 链 H； UniProt 21–299 链 I； UniProt 21–299 链 J； UniProt 21–299 链 K； UniProt 21–299 链 L； UniProt 21–299 链 M； UniProt 21–299 链 N； UniProt 21–299 链 O； UniProt 21–299 链 P； UniProt 21–299 链 Q； UniProt 21–299 链 R； UniProt 21–299 链 S； UniProt 21–299 链 T； UniProt 21–299 链 U； UniProt 21–299 链 V； UniProt 21–299 链 W； UniProt 21–299 链 X； UniProt 21–299 链 Y； UniProt 21–299 链 Z； UniProt 21–299 未记录 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 26 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 8 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.12 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 9WFF Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
9O9U The Erlin1/2 complex 提交 2025-04-18 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 26 PDB 声明：26-meric
链 a 1–339（339 aa）
链 b 1–339（339 aa）
链 c 1–339（339 aa）
链 d 1–339（339 aa）
链 e 1–339（339 aa）
链 f 1–339（339 aa）
链 g 1–339（339 aa）
链 h 1–339（339 aa）
链 i 1–339（339 aa）
链 j 1–339（339 aa）
链 k 1–339（339 aa）
链 l 1–339（339 aa）
链 m 1–339（339 aa）
未记录 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 26 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.4
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.00 Å
9VVG Cryo-EM structure of the erlin1/2 complex purified using GDN and CHS 提交 2025-07-15 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 结构质量不同 Assembly 1 其他组合 异源复合物；蛋白 × 26 PDB 声明：26-meric
链 a 10–308（299 aa）
链 b 10–308（299 aa）
链 c 10–308（299 aa）
链 d 10–308（299 aa）
链 e 10–308（299 aa）
链 f 10–308（299 aa）
链 g 10–308（299 aa）
链 h 10–308（299 aa）
链 i 10–308（299 aa）
链 j 10–308（299 aa）
链 k 10–308（299 aa）
链 l 10–308（299 aa）
链 m 10–308（299 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 2.70 Å
9VVJ Cryo-EM structure of the erlin1/2 complex purified using DDM and GDN 提交 2025-07-15 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 结构质量不同 Assembly 1 其他组合 异源复合物；蛋白 × 26 PDB 声明：26-meric
链 a 4–307（304 aa）
链 b 4–307（304 aa）
链 c 4–307（304 aa）
链 d 4–307（304 aa）
链 e 4–307（304 aa）
链 f 4–307（304 aa）
链 g 4–307（304 aa）
链 h 4–307（304 aa）
链 i 4–307（304 aa）
链 j 4–307（304 aa）
链 k 4–307（304 aa）
链 l 4–307（304 aa）
链 m 4–307（304 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 2.60 Å

共 3 个其他 PDB 条目、3 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 ERLN2_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–279； UniProt 21–299 作者链 B； PDB构建体 1–279； UniProt 21–299 作者链 C； PDB构建体 1–279； UniProt 21–299 作者链 D； PDB构建体 1–279； UniProt 21–299 作者链 E； PDB构建体 1–279； UniProt 21–299 作者链 F； PDB构建体 1–279； UniProt 21–299 作者链 G； PDB构建体 1–279； UniProt 21–299 作者链 H； PDB构建体 1–279； UniProt 21–299 作者链 I； PDB构建体 1–279； UniProt 21–299 作者链 J； PDB构建体 1–279； UniProt 21–299 作者链 K； PDB构建体 1–279； UniProt 21–299 作者链 L； PDB构建体 1–279； UniProt 21–299 作者链 M； PDB构建体 1–279； UniProt 21–299 作者链 N； PDB构建体 1–279； UniProt 21–299 作者链 O； PDB构建体 1–279； UniProt 21–299 作者链 P； PDB构建体 1–279； UniProt 21–299 作者链 Q； PDB构建体 1–279； UniProt 21–299 作者链 R； PDB构建体 1–279； UniProt 21–299 作者链 S； PDB构建体 1–279； UniProt 21–299 作者链 T； PDB构建体 1–279； UniProt 21–299 作者链 U； PDB构建体 1–279； UniProt 21–299 作者链 V； PDB构建体 1–279； UniProt 21–299 作者链 W； PDB构建体 1–279； UniProt 21–299 作者链 X； PDB构建体 1–279； UniProt 21–299 作者链 Y； PDB构建体 1–279； UniProt 21–299 作者链 Z； PDB构建体 1–279； UniProt 21–299

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9wff

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9wff
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9wff
沉积日期 deposition_date2025-08-21
结构标题 titleCryo-EM structure of the human Erlin2 oligomer
关键词 keywordsErlin2 oligomer, MEMBRANE PROTEIN; MEMBRANE PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier92.77 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron92.16 Å
零角强度 I(0) i08662440000.00
分子量 molecular_weight823640.0 kDa
排除体积 excluded_volume1044600 ų
包络体积 envelope_volume2616100 ų
水化壳体积 shell_volume248040 ų
包络直径 envelope_diameter237.2 Å
壳层 Rg shell_rg95.07 Å
包络 Rg envelope_rg80.16 Å
形状 Rg shape_rg92.23 Å
总 Rg total_rg91.93 Å
总原子数 total_atoms57902
残基数 n_residues7254
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax251.3 Å
Rg (实空间) rg_real91.83 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.03 Å
I(0) (实空间) i0_real8.6560e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.9660e+08
Rg (倒空间) rg_reciprocal95.56 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal8742000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8341
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary147.8 Å
偏度 Skewness skewness-0.263
峰度 Kurtosis kurtosis-0.758
角度范围 angular_range— – 0.0850 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0234
最高正则化参数 α highest_alpha267300000.0000
实空间数据点数 n_real_points18
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.962; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.951; Smooth: 0.000
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)