9y9c

Cryo-EM map of the in vitro reconstituted RAZR:GP77 complex with AlphaFold-predicted models fitted into the density.

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 239.9 Å Quality: EXCELLENT

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Gp77

Escherichia phage SECphi27

UniProt A0AAE8YXX1

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 48 PDB 声明:48-meric(48) 与蛋白拷贝数一致 链 IA; UniProt 1–217 链 IB; UniProt 1–217 链 IC; UniProt 1–217 链 ID; UniProt 1–217 链 IE; UniProt 1–217 链 IF; UniProt 1–217 链 IG; UniProt 1–217 链 IH; UniProt 1–217 链 II; UniProt 1–217 链 IJ; UniProt 1–217 链 IK; UniProt 1–217 链 IL; UniProt 1–217 链 IM; UniProt 1–217 链 IN; UniProt 1–217 链 IO; UniProt 1–217 链 IP; UniProt 1–217 链 IQ; UniProt 1–217 链 IR; UniProt 1–217 链 IS; UniProt 1–217 链 IT; UniProt 1–217 链 IU; UniProt 1–217 链 IV; UniProt 1–217 链 IW; UniProt 1–217 链 IX; UniProt 1–217 未记录 DUF4145 domain-containing protein × 24 (A0A0F3V1L6) ZN ZINC ION × 24 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.50 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 1 个其他 PDB 条目、1 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 A0AAE8YXX1_9CAUD
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 IA; PDB构建体 1–217; UniProt 1–217 作者链 IB; PDB构建体 1–217; UniProt 1–217 作者链 IC; PDB构建体 1–217; UniProt 1–217 作者链 ID; PDB构建体 1–217; UniProt 1–217 作者链 IE; PDB构建体 1–217; UniProt 1–217 作者链 IF; PDB构建体 1–217; UniProt 1–217 作者链 IG; PDB构建体 1–217; UniProt 1–217 作者链 IH; PDB构建体 1–217; UniProt 1–217 作者链 II; PDB构建体 1–217; UniProt 1–217 作者链 IJ; PDB构建体 1–217; UniProt 1–217 作者链 IK; PDB构建体 1–217; UniProt 1–217 作者链 IL; PDB构建体 1–217; UniProt 1–217 作者链 IM; PDB构建体 1–217; UniProt 1–217 作者链 IN; PDB构建体 1–217; UniProt 1–217 作者链 IO; PDB构建体 1–217; UniProt 1–217 作者链 IP; PDB构建体 1–217; UniProt 1–217 作者链 IQ; PDB构建体 1–217; UniProt 1–217 作者链 IR; PDB构建体 1–217; UniProt 1–217 作者链 IS; PDB构建体 1–217; UniProt 1–217 作者链 IT; PDB构建体 1–217; UniProt 1–217 作者链 IU; PDB构建体 1–217; UniProt 1–217 作者链 IV; PDB构建体 1–217; UniProt 1–217 作者链 IW; PDB构建体 1–217; UniProt 1–217 作者链 IX; PDB构建体 1–217; UniProt 1–217

DUF4145 domain-containing protein

Escherichia coli

UniProt A0A0F3V1L6

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 48 PDB 声明:48-meric(48) 与蛋白拷贝数一致 链 OA; UniProt 1–219 链 OB; UniProt 1–219 链 OC; UniProt 1–219 链 OD; UniProt 1–219 链 OE; UniProt 1–219 链 OF; UniProt 1–219 链 OG; UniProt 1–219 链 OH; UniProt 1–219 链 OI; UniProt 1–219 链 OJ; UniProt 1–219 链 OK; UniProt 1–219 链 OL; UniProt 1–219 链 OM; UniProt 1–219 链 ON; UniProt 1–219 链 OO; UniProt 1–219 链 OP; UniProt 1–219 链 OQ; UniProt 1–219 链 OR; UniProt 1–219 链 OS; UniProt 1–219 链 OT; UniProt 1–219 链 OU; UniProt 1–219 链 OV; UniProt 1–219 链 OW; UniProt 1–219 链 OX; UniProt 1–219 未记录 Gp77 × 24 (A0AAE8YXX1) ZN ZINC ION × 24 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.50 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

数据库中没有找到同一 UniProt 蛋白的其他 PDB 条目。

查看构建体与数据证据
UniProt名称 A0A0F3V1L6_ECOLX
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 OA; PDB构建体 1–219; UniProt 1–219 作者链 OB; PDB构建体 1–219; UniProt 1–219 作者链 OC; PDB构建体 1–219; UniProt 1–219 作者链 OD; PDB构建体 1–219; UniProt 1–219 作者链 OE; PDB构建体 1–219; UniProt 1–219 作者链 OF; PDB构建体 1–219; UniProt 1–219 作者链 OG; PDB构建体 1–219; UniProt 1–219 作者链 OH; PDB构建体 1–219; UniProt 1–219 作者链 OI; PDB构建体 1–219; UniProt 1–219 作者链 OJ; PDB构建体 1–219; UniProt 1–219 作者链 OK; PDB构建体 1–219; UniProt 1–219 作者链 OL; PDB构建体 1–219; UniProt 1–219 作者链 OM; PDB构建体 1–219; UniProt 1–219 作者链 ON; PDB构建体 1–219; UniProt 1–219 作者链 OO; PDB构建体 1–219; UniProt 1–219 作者链 OP; PDB构建体 1–219; UniProt 1–219 作者链 OQ; PDB构建体 1–219; UniProt 1–219 作者链 OR; PDB构建体 1–219; UniProt 1–219 作者链 OS; PDB构建体 1–219; UniProt 1–219 作者链 OT; PDB构建体 1–219; UniProt 1–219 作者链 OU; PDB构建体 1–219; UniProt 1–219 作者链 OV; PDB构建体 1–219; UniProt 1–219 作者链 OW; PDB构建体 1–219; UniProt 1–219 作者链 OX; PDB构建体 1–219; UniProt 1–219

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9y9c

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9y9c
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9y9c
沉积日期 deposition_date2025-09-14
结构标题 titleCryo-EM map of the in vitro reconstituted RAZR:GP77 complex with AlphaFold-predicted models fitted into the density.
关键词 keywordsPhage-bacterial defense complex, Abortive infection Ring-Activated Zinc-Finger RNase (RAZR), RNA BINDING PROTEIN; RNA BINDING PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier98.05
回转半径 Rg (电子) rg_electron97.78
零角强度 I(0) i09368790000.00
分子量 molecular_weight811360.0 kDa
排除体积 excluded_volume1008600 ų
包络体积 envelope_volume1981200 ų
水化壳体积 shell_volume160400 ų
包络直径 envelope_diameter283.3
壳层 Rg shell_rg105.10
包络 Rg envelope_rg95.21
形状 Rg shape_rg97.71
总 Rg total_rg98.09
总原子数 total_atoms112779
残基数 n_residues7248
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax239.9
Rg (实空间) rg_real94.36
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.73
I(0) (实空间) i0_real9.0210e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.5840e+08
Rg (倒空间) rg_reciprocal97.17
I(0) (倒空间) i0_reciprocal9337000000.0000
解质量估计 total_estimate0.9060
解质量评级 solution_quality EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary149.9
偏度 Skewness skewness-0.023
峰度 Kurtosis kurtosis-0.924
角度范围 angular_range— – 0.0800 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.3823
最高正则化参数 α highest_alpha221900000.0000
实空间数据点数 n_real_points17
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.999; Stabil: 0.970; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.875; Smooth: 0.000

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)