9ydx

RBM3 domain of FliF protein in MS-ring of flagellar motor in Vibrio cholerae

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 217.5 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Flagellar M-ring protein

物种未注明

UniProt Q9KQ69

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 34 PDB 声明:34-meric(34) 与蛋白拷贝数一致 链 Aa; UniProt 256–453 链 Ab; UniProt 256–453 链 Ac; UniProt 256–453 链 Ad; UniProt 256–453 链 Ae; UniProt 256–453 链 Af; UniProt 256–453 链 Ag; UniProt 256–453 链 Ah; UniProt 256–453 链 Ai; UniProt 256–453 链 Aj; UniProt 256–453 链 Ak; UniProt 256–453 链 Al; UniProt 256–453 链 Am; UniProt 256–453 链 An; UniProt 256–453 链 Ao; UniProt 256–453 链 Ap; UniProt 256–453 链 Aq; UniProt 256–453 链 Ar; UniProt 256–453 链 As; UniProt 256–453 链 At; UniProt 256–453 链 Au; UniProt 256–453 链 Av; UniProt 256–453 链 Aw; UniProt 256–453 链 Ax; UniProt 256–453 链 Ay; UniProt 256–453 链 Az; UniProt 256–453 链 Ba; UniProt 256–453 链 Bb; UniProt 256–453 链 Bc; UniProt 256–453 链 Bd; UniProt 256–453 链 Be; UniProt 256–453 链 Bf; UniProt 256–453 链 Bg; UniProt 256–453 链 Bh; UniProt 256–453 未记录 无其他共同聚合物 ELECTRON MICROSCOPY mmCIF 未提供已读取环境条件 分辨率 3.75 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 1 个其他 PDB 条目、1 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 Q9KQ69_VIBCH
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 Aa; PDB构建体 1–198; UniProt 256–453 作者链 Ab; PDB构建体 1–198; UniProt 256–453 作者链 Ac; PDB构建体 1–198; UniProt 256–453 作者链 Ad; PDB构建体 1–198; UniProt 256–453 作者链 Ae; PDB构建体 1–198; UniProt 256–453 作者链 Af; PDB构建体 1–198; UniProt 256–453 作者链 Ag; PDB构建体 1–198; UniProt 256–453 作者链 Ah; PDB构建体 1–198; UniProt 256–453 作者链 Ai; PDB构建体 1–198; UniProt 256–453 作者链 Aj; PDB构建体 1–198; UniProt 256–453 作者链 Ak; PDB构建体 1–198; UniProt 256–453 作者链 Al; PDB构建体 1–198; UniProt 256–453 作者链 Am; PDB构建体 1–198; UniProt 256–453 作者链 An; PDB构建体 1–198; UniProt 256–453 作者链 Ao; PDB构建体 1–198; UniProt 256–453 作者链 Ap; PDB构建体 1–198; UniProt 256–453 作者链 Aq; PDB构建体 1–198; UniProt 256–453 作者链 Ar; PDB构建体 1–198; UniProt 256–453 作者链 As; PDB构建体 1–198; UniProt 256–453 作者链 At; PDB构建体 1–198; UniProt 256–453 作者链 Au; PDB构建体 1–198; UniProt 256–453 作者链 Av; PDB构建体 1–198; UniProt 256–453 作者链 Aw; PDB构建体 1–198; UniProt 256–453 作者链 Ax; PDB构建体 1–198; UniProt 256–453 作者链 Ay; PDB构建体 1–198; UniProt 256–453 作者链 Az; PDB构建体 1–198; UniProt 256–453 作者链 Ba; PDB构建体 1–198; UniProt 256–453 作者链 Bb; PDB构建体 1–198; UniProt 256–453 作者链 Bc; PDB构建体 1–198; UniProt 256–453 作者链 Bd; PDB构建体 1–198; UniProt 256–453 作者链 Be; PDB构建体 1–198; UniProt 256–453 作者链 Bf; PDB构建体 1–198; UniProt 256–453 作者链 Bg; PDB构建体 1–198; UniProt 256–453 作者链 Bh; PDB构建体 1–198; UniProt 256–453

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9ydx

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9ydx
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9ydx
沉积日期 deposition_date2025-09-23
结构标题 titleRBM3 domain of FliF protein in MS-ring of flagellar motor in Vibrio cholerae
关键词 keywordsIn situ cryo-EM, sheathed flagellar motor, Vibrio cholerae, MS-ring, FliF, assembled state, MOTOR PROTEIN; MOTOR PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier83.61
回转半径 Rg (电子) rg_electron84.29
零角强度 I(0) i04377160000.00
分子量 molecular_weight547430.0 kDa
排除体积 excluded_volume680400 ų
包络体积 envelope_volume1418300 ų
水化壳体积 shell_volume148010 ų
包络直径 envelope_diameter231.0
壳层 Rg shell_rg86.00
包络 Rg envelope_rg73.74
形状 Rg shape_rg84.22
总 Rg total_rg84.56
总原子数 total_atoms38556
残基数 n_residues4896
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax217.5
Rg (实空间) rg_real83.19
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.93
I(0) (实空间) i0_real4.3760e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error7.8170e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal84.47
I(0) (倒空间) i0_reciprocal4388000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8459
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary137.4
偏度 Skewness skewness-0.120
峰度 Kurtosis kurtosis-0.871
角度范围 angular_range— – 0.0950 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0025
最高正则化参数 α highest_alpha117700000.0000
实空间数据点数 n_real_points20
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.998; Stabil: 0.999; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.999; Smooth: 0.000

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)