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9yi2

Human EEPD1 EEP domain dimer

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 104.6 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Endonuclease/exonuclease/phosphatase family domain-containing protein 1

Homo sapiens

UniProt Q7L9B9

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 2–569 链 B； UniProt 2–569 未记录 无其他共同聚合物 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 9 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.60 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 9YI2 Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
9YSF Crystal structure of EEPD1 EEP domain dimer with Mg(II) 提交 2025-10-17 构建体不同 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 254–543（290 aa）
未记录 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 8 TRS 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL × 2 MG MAGNESIUM ION × 4 CL CHLORIDE ION × 4 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.5；288 K；0.1 M Tris, pH 8.5, 0.3 M magnesium chloride, 25% w/v PEG3350
分辨率 1.59 Å R-free 0.204
9YXY Crystal structure of EEPD1 EEP domain dimer at pH 5.5 提交 2025-10-27 构建体不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 245–543（299 aa）
链 B 245–543（299 aa）
未记录 GOL GLYCEROL × 1 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 1 IMD IMIDAZOLE × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 5.5；288 K；0.1 M Bis-Tris, pH 5.5, 25% PEG3350
分辨率 2.00 Å R-free 0.232

共 2 个其他 PDB 条目、2 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 EEPD1_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 23–590； UniProt 2–569 作者链 B； PDB构建体 23–590； UniProt 2–569

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9yi2

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9yi2
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9yi2
沉积日期 deposition_date2025-10-01
结构标题 titleHuman EEPD1 EEP domain dimer
关键词 keywords;Endonuclease/Exonuclease/Phosphatase Fold, dimerization, helix-hairpin-helix domains, replication stress response, DNA BINDING PROTEIN ;; DNA BINDING PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier30.87 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron30.68 Å
零角强度 I(0) i059461800.00
分子量 molecular_weight60749.0 kDa
排除体积 excluded_volume76091 ų
包络体积 envelope_volume99093 ų
水化壳体积 shell_volume27933 ų
包络直径 envelope_diameter111.2 Å
壳层 Rg shell_rg36.57 Å
包络 Rg envelope_rg30.22 Å
形状 Rg shape_rg30.67 Å
总 Rg total_rg31.27 Å
总原子数 total_atoms4290
残基数 n_residues546
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax104.6 Å
Rg (实空间) rg_real31.08 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.96 Å
I(0) (实空间) i0_real5.9460e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error9.7280e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal31.00 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal59460000.0000
解质量估计 total_estimate0.8208
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary26.7 Å
偏度 Skewness skewness0.410
峰度 Kurtosis kurtosis-0.627
角度范围 angular_range— – 0.2550 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha18460000.0000
实空间数据点数 n_real_points52
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.683; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.650; Smooth: 0.967
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)