当前蛋白身份：P01011
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| PDB 条目 | Assembly / 聚集状态 | 构建体 | 突变与修饰 | 配体、离子与非聚合物 | 实验方法 | 实验环境 | 结构质量 |
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1AS4 CLEAVED ANTICHYMOTRYPSIN A349R 提交 1997-08-12 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
43–383（341 aa）
片段：CHAIN A CONTAINS RESIDUES 20 - 358, CHAIN B CONTAINS RESIDUES 359 - 393
链 B
387–423（37 aa）
片段：CHAIN A CONTAINS RESIDUES 20 - 358, CHAIN B CONTAINS RESIDUES 359 - 393
|
突变：A349R 突变：A349R | ACT ACETATE ION × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 5.6；14% PEG MONOMETHYLETHER 5000, 0.2 M MAGNESIUM ACETATE 0.1 M SODIUM ACETATE PH 5.6 PROTEIN AT 3 MG/ML
|
分辨率 2.10 Å R-free 0.240 |
| 1QMN Alpha1-antichymotrypsin serpin in the delta conformation (partial loop insertion) 提交 1999-10-04 | Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白数一致 |
链 A
26–423（398 aa）
|
突变：YES | 未记录非水小分子 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 4.5；291 K；1 MICROLITER OF 10MG/ML PROTEIN IN 50MM TRIS, 50MM KCL, PH 7.4 WAS MIXED WITH 2 MICROLITER OF PRECIPITANT AND EQUILIBRATED AS A HANGING DROP OVER 1ML OF PRECIPITANT (20% [W/V] PEG 4000, 0.2M AMMONIUM SULPHATE, 0.1M NAOAC, PH 4.5), AT 18 DEGREES C
|
分辨率 2.27 Å R-free 0.243 |
| 2ACH CRYSTAL STRUCTURE OF CLEAVED HUMAN ALPHA1-ANTICHYMOTRYPSIN AT 2.7 ANGSTROMS RESOLUTION AND ITS COMPARISON WITH OTHER SERPINS 提交 1993-04-26 | Assembly 1 其他组合 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
24–383（360 aa）
链 B
384–423（40 aa）
|
未记录 | PO4 PHOSPHATE ION × 1 | X-RAY DIFFRACTION | mmCIF 未提供已读取条件 | 分辨率 2.70 Å |
| 2ACH CRYSTAL STRUCTURE OF CLEAVED HUMAN ALPHA1-ANTICHYMOTRYPSIN AT 2.7 ANGSTROMS RESOLUTION AND ITS COMPARISON WITH OTHER SERPINS 提交 1993-04-26 | Assembly 2 其他组合 同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric（4） 与蛋白数一致 |
链 A
24–383（360 aa）
链 B
384–423（40 aa）
|
未记录 | PO4 PHOSPHATE ION × 2 | X-RAY DIFFRACTION | mmCIF 未提供已读取条件 | 分辨率 2.70 Å |
| 3CAA CLEAVED ANTICHYMOTRYPSIN A347R 提交 1997-08-18 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
43–383（341 aa）
链 B
387–423（37 aa）
|
突变：A347R 突变：A347R | 未记录非水小分子 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 5.6；10% PEG MONOMETHYLETHER 5000 0.2 M MAGNESIUM ACETATE 0.1 M SODIUM CITRATE PH 5.6 PROTEIN AT 3 MG/ML
|
分辨率 2.40 Å R-free 0.280 |
| 3DLW Antichymotrypsin 提交 2008-06-29 | Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白数一致 |
链 A
25–423（399 aa）
|
突变：A351G, A352T, V370T | 未记录非水小分子 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；294 K；PEG 10,000, HEPES buffer, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K
|
分辨率 2.70 Å R-free 0.286 |
| 4CAA CLEAVED ANTICHYMOTRYPSIN T345R 提交 1997-08-14 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
43–383（341 aa）
链 B
387–423（37 aa）
|
突变：T345R 突变：T345R | 未记录非水小分子 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 5.6；14% PEG 8000 0.2 M MAGNESIUM ACETATE 0.1 M SODIUM CITRATE PH 5.6
|
分辨率 2.90 Å R-free 0.284 |
| 5OM2 Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant DBS-I1: a drug-binding serpin for doxycycline 提交 2017-07-28 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
26–383（358 aa）
链 B
384–423（40 aa）
|
突变：;L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274A W276F R277F V355L K356E I357V T358L L359F L360Q S361G A362P P382D T383H D384F Q386W N387S ; 突变：;L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274A W276F R277F V355L K356E I357V T358L L359F L360Q S361G A362P P382D T383H D384F Q386W N387S ; | EDO 1,2-ETHANEDIOL × 1 DXT (4S,4AR,5S,5AR,6R,12AS)-4-(DIMETHYLAMINO)-3,5,10,12,12A-PENTAHYDROXY-6-METHYL-1,11-DIOXO-1,4,4A,5,5A,6,11,12A-OCTAHYDROTETRACENE-2-CARBOXAMIDE × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.2 M ammonium chloride,
20 % w/v PEG 3350
|
分辨率 1.47 Å R-free 0.202 |
| 5OM3 Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant DBS-I5: a MMP14-cleavable drug-binding serpin for doxycycline 提交 2017-07-28 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
26–383（358 aa）
链 B
384–423（40 aa）
|
突变：L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F V355L K356F T358P L360S S361L A362R L363M P382D T383H D384F Q386W N387S 突变：L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F V355L K356F T358P L360S S361L A362R L363M P382D T383H D384F Q386W N387S | PEG DI(HYDROXYETHYL)ETHER × 1 DXT (4S,4AR,5S,5AR,6R,12AS)-4-(DIMETHYLAMINO)-3,5,10,12,12A-PENTAHYDROXY-6-METHYL-1,11-DIOXO-1,4,4A,5,5A,6,11,12A-OCTAHYDROTETRACENE-2-CARBOXAMIDE × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.2 M ammonium sulfate, 0.1 M BIS-TRIS pH 5.5, 25 % w/v PEG 3350
|
分辨率 2.00 Å R-free 0.219 |
| 5OM5 Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant DBS-I-allo1: an allosterically triggered drug-binding serpin for doxycycline 提交 2017-07-28 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
26–383（358 aa）
链 B
384–423（40 aa）
|
突变：;L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F A349R V355L K356E I357V T358L L359F L360Q S361G A362P P382D T383H D384F Q386W N387S ; 突变：;L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F A349R V355L K356E I357V T358L L359F L360Q S361G A362P P382D T383H D384F Q386W N387S ; | EDO 1,2-ETHANEDIOL × 3 CL CHLORIDE ION × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.1 M HEPES pH 7.0, 30 % v/v
Jeffamine ED-2001 pH 7.0
|
分辨率 1.59 Å R-free 0.196 |
| 5OM6 Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant DBS-I-allo2: a MMP9-cleavable drug-binding serpin for doxycycline 提交 2017-07-28 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
26–383（358 aa）
片段：UNP residues 36-383
链 B
384–423（40 aa）
片段：UNP residues 384-423
|
突变：L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F A349R V355L I357G T358P L359R L360Q 突变：L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F A349R V355L I357G T358P L359R L360Q | CIT CITRIC ACID × 1 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.1 M citric acid pH 3.5, 25 % w/v PEG 3350
|
分辨率 1.85 Å R-free 0.238 |
| 5OM6 Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant DBS-I-allo2: a MMP9-cleavable drug-binding serpin for doxycycline 提交 2017-07-28 | Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 C
26–383（358 aa）
片段：UNP residues 36-383
链 D
384–423（40 aa）
片段：UNP residues 384-423
|
突变：L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F A349R V355L I357G T358P L359R L360Q 突变：L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F A349R V355L I357G T358P L359R L360Q | CIT CITRIC ACID × 1 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 1 CL CHLORIDE ION × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.1 M citric acid pH 3.5, 25 % w/v PEG 3350
|
分辨率 1.85 Å R-free 0.238 |
| 5OM7 Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant DBS-II: a drug-binding serpin for doxorubicin 提交 2017-07-28 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
26–383（358 aa）
链 B
384–423（40 aa）
|
突变：;L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F D278E V355L K356E I357V T358L L359F L360Q S361G A362P P382D T383N D384F Q386W N387S ; 突变：;L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F D278E V355L K356E I357V T358L L359F L360Q S361G A362P P382D T383N D384F Q386W N387S ; | DM2 DOXORUBICIN × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.2 M ammonium chloride, 20 % w/v
PEG 3350
|
分辨率 1.73 Å R-free 0.235 |
| 5OM8 Crystal form 2 of Alpha1-antichymotrypsin variant DBS-II-allo: an allosterically modulated drug-binding serpin for doxorubicin 提交 2017-07-28 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
26–383（358 aa）
链 B
384–423（40 aa）
|
突变：;L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F D278E A349R V355L K356E I357V T358L L359F L360Q S361G A362P P382D T383N D384F Q386W N387S ; 突变：;L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F D278E A349R V355L K356E I357V T358L L359F L360Q S361G A362P P382D T383N D384F Q386W N387S ; | CL CHLORIDE ION × 1 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 1 NI NICKEL (II) ION × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.2 M Ammonium chloride, 20% w/v
PEG 3350
|
分辨率 2.20 Å R-free 0.242 |
| 6FTP Crystal form 1 of Alpha1-antichymotrypsin variant DBS-II-allo: an allosterically modulated drug-binding serpin for doxorubicin 提交 2018-02-22 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
26–383（358 aa）
链 B
386–423（38 aa）
|
突变：L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F D278E A349R V355L K356E I357V T358L L359F L360Q 突变：S361G A362P P382D T383N D384F Q386W N387S | EDO 1,2-ETHANEDIOL × 3 DM2 DOXORUBICIN × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.2 M sodium thiocyanate, 20 % w/v PEG 3350
|
分辨率 1.80 Å R-free 0.221 |
| 6HGD Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-0: a new binding globulin variant that is devoid of any cortisol-binding capabilities 提交 2018-08-23 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
26–383（358 aa）
链 B
384–423（40 aa）
|
突变：L24R, E242Q, K244N, K274N, R277G 突变：P382D, T383H, D384F, Q386W | 未记录非水小分子 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.2 M magnesium chloride hexahydrate, 0.1 M BIS-Tris pH 6.5, 25 % w/v PEG 3350
|
分辨率 1.90 Å R-free 0.198 |
| 6HGE Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-I in the uncleaved S-conformation 提交 2018-08-23 | Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白数一致 |
链 A
26–423（398 aa）
|
突变：L24R, E242Q, K244N, L269S, P270R, K274N, R277G, P382D, T383H, D384F, Q386W, N387S 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） | 未记录非水小分子 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.2 M NaCl, 0.1 M Tris-HCl, pH 8.5, 25 % PEG 3350 supplemented with 10 % of a 0.5 M NaF solution, and additional 0.1 ul of a silver bullets bio reagent mixture consisting of thymidine, adenosine 3,5-cyclic monophosphate sodium salt monohydrate, sarcosine, 4-aminobenzoic acid, acarbose, inosine, 0.02 M HEPES sodium pH 6.8
|
分辨率 2.80 Å R-free 0.262 |
| 6HGE Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-I in the uncleaved S-conformation 提交 2018-08-23 | Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白数一致 |
链 B
26–423（398 aa）
|
突变：L24R, E242Q, K244N, L269S, P270R, K274N, R277G, P382D, T383H, D384F, Q386W, N387S 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） | 未记录非水小分子 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.2 M NaCl, 0.1 M Tris-HCl, pH 8.5, 25 % PEG 3350 supplemented with 10 % of a 0.5 M NaF solution, and additional 0.1 ul of a silver bullets bio reagent mixture consisting of thymidine, adenosine 3,5-cyclic monophosphate sodium salt monohydrate, sarcosine, 4-aminobenzoic acid, acarbose, inosine, 0.02 M HEPES sodium pH 6.8
|
分辨率 2.80 Å R-free 0.262 |
| 6HGE Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-I in the uncleaved S-conformation 提交 2018-08-23 | Assembly 3 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白数一致 |
链 C
26–423（398 aa）
|
突变：L24R, E242Q, K244N, L269S, P270R, K274N, R277G, P382D, T383H, D384F, Q386W, N387S 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） | 未记录非水小分子 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.2 M NaCl, 0.1 M Tris-HCl, pH 8.5, 25 % PEG 3350 supplemented with 10 % of a 0.5 M NaF solution, and additional 0.1 ul of a silver bullets bio reagent mixture consisting of thymidine, adenosine 3,5-cyclic monophosphate sodium salt monohydrate, sarcosine, 4-aminobenzoic acid, acarbose, inosine, 0.02 M HEPES sodium pH 6.8
|
分辨率 2.80 Å R-free 0.262 |
| 6HGE Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-I in the uncleaved S-conformation 提交 2018-08-23 | Assembly 4 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白数一致 |
链 D
26–423（398 aa）
|
突变：L24R, E242Q, K244N, L269S, P270R, K274N, R277G, P382D, T383H, D384F, Q386W, N387S 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） | 未记录非水小分子 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.2 M NaCl, 0.1 M Tris-HCl, pH 8.5, 25 % PEG 3350 supplemented with 10 % of a 0.5 M NaF solution, and additional 0.1 ul of a silver bullets bio reagent mixture consisting of thymidine, adenosine 3,5-cyclic monophosphate sodium salt monohydrate, sarcosine, 4-aminobenzoic acid, acarbose, inosine, 0.02 M HEPES sodium pH 6.8
|
分辨率 2.80 Å R-free 0.262 |
| 6HGF Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-II: a new binding globulin in complex with cortisol 提交 2018-08-23 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
26–383（358 aa）
链 B
384–423（40 aa）
|
突变：L24R, E242Q, K244N, L269S, P270R, K274A, R277G 突变：P382D, T383H, D384F, Q386W, N387S | EDO 1,2-ETHANEDIOL × 2 HCY (11alpha,14beta)-11,17,21-trihydroxypregn-4-ene-3,20-dione × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；0.2 M ammonium sulfate, 20 % w/v PEG 3350
|
分辨率 1.65 Å R-free 0.187 |
| 6HGG Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-III: a new binding globulin in complex with cortisol 提交 2018-08-23 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
26–383（358 aa）
链 B
384–423（40 aa）
|
突变：L24R, L55V, E242Q, K244N, A251V, L252F, L269S, P270R, K274A, R277G 突变：P382D, T383H, D384F, Q386W, N387S | HCY (11alpha,14beta)-11,17,21-trihydroxypregn-4-ene-3,20-dione × 1 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 5 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；2 % v/v Tacsimate pH 5.0, 0.1 M sodium citrate tribasic dihydrate pH 5.6, 16 % w/v PEG 3350
|
分辨率 1.79 Å R-free 0.216 |
| 6HGH Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-III: a new binding globulin without any bound ligand 提交 2018-08-23 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
26–383（358 aa）
链 B
384–423（40 aa）
|
突变：L24R, L55V, E242Q, K244N, A251V, L252F, L269S, P270R, K274A, R277G 突变：P382D, T383H, D384F, Q386W, N387S | MLA MALONIC ACID × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；4 % Tacsimate pH 4.0, 12 % w/v PEG 3350
|
分辨率 1.90 Å R-free 0.240 |
| 6HGI Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-III: a new binding globulin in complex with corticosterone 提交 2018-08-23 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
26–383（358 aa）
链 B
384–423（40 aa）
|
突变：L24R, L55V, E242Q, K244N, A251V, L252F, L269S, P270R, K274A, R277G 突变：P382D, T383H, D384F, Q386W, N387S | C0R CORTICOSTERONE × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；2 % v/v Tacsimate pH 5.0, 0.1 M sodium citrate tribasic dihydrate pH 5.6, 16 % w/v PEG 3350
|
分辨率 1.52 Å R-free 0.193 |
| 6HGJ Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-III: a new binding globulin in complex with aldosterone 提交 2018-08-23 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
26–383（358 aa）
链 B
384–423（40 aa）
|
突变：L24R, L55V, E242Q, K244N, A251V, L252F, L269S, P270R, K274A, R277G 突变：P382D, T383H, D384F, Q386W, N387S | AS4 ALDOSTERONE × 1 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；292 K；2 % v/v Tacsimate pH 5.0, 0.1 M sodium citrate tribasic dihydrate pH 5.6, 16 % w/v PEG 3350
|
分辨率 1.82 Å R-free 0.221 |
| 6HGK Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-III: a new binding globulin in complex with progesterone 提交 2018-08-23 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
26–383（358 aa）
链 B
384–423（40 aa）
|
突变：L24R, L55V, E242Q, K244N, A251V, L252F, L269S, P270R, K274A, R277G 突变：P382D, T383H, D384F, Q386W, N387S | STR PROGESTERONE × 1 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 2 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；2 % Tacsimate pH 6.0, 0.1 M BIS-Tris pH 6.5, 20 % w/v PEG 3350
|
分辨率 1.85 Å R-free 0.227 |
| 6HGL Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-III: a new binding globulin in complex with testosterone 提交 2018-08-23 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
26–383（358 aa）
链 B
384–423（40 aa）
|
突变：L24R, L55V, E242Q, K244N, A251V, L252F, L269S, P270R, K274A, R277G 突变：P382D, T383H, D384F, Q386W, N387S | TES TESTOSTERONE × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；2 % v/v Tacsimate pH 5.0, 0.1 M sodium citrate tribasic dihydrate pH 5.6, 16 % w/v PEG 3350
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分辨率 1.92 Å R-free 0.224 |
| 6HGM Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-III-allo: an allosterically controlled new binding globulin with an unprecedentedly high ligand release efficacy 提交 2018-08-23 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
26–383（358 aa）
链 B
384–423（40 aa）
|
突变：L24R, L55V, E242Q, K244N, A251V, L252F, L269S, P270R, K274A, R277G, A349R 突变：P382D, T383H, D384F, Q386W, N387S | CL CHLORIDE ION × 3 CA CALCIUM ION × 3 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 2 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；0.3 M calcium chloride dihydrate, 20 % w/v PEG 3350
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分辨率 1.37 Å R-free 0.181 |
| 6HGN Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant DBS-II-allo-L55V: an allosterically controlled doxorubicin-binding serpin with an unprecedentedly high ligand release efficacy 提交 2018-08-23 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
26–383（358 aa）
链 B
384–423（40 aa）
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突变：L24R, L55V, W194F,W215Y, E242Q, K244N, L269S, P270Q, K274S, W276F, R277F, D278E, A349R, V355L, K356E, I357V, T358L, L359F, L360Q 突变：S361G, A362P, P382D, T383N, D384F, Q386W, N387S | EDO 1,2-ETHANEDIOL × 4 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；2 % Tacsimate pH 4.0, 0.1 M Sodium acetate trihydrate pH 4.6, 16 % w/v PEG 3,350
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分辨率 1.48 Å R-free 0.199 |
| 9C2T Infectious B19V capsid 提交 2024-05-31 | Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 7 PDB 声明：heptameric（7） 与蛋白数一致 |
链 S
48–422（375 aa）
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未记录 | 未记录非水小分子 | ELECTRON MICROSCOPY |
cryo-EM缓冲液
pH 7
cryo-EM玻璃化条件
冷冻剂 ETHANE
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分辨率 3.10 Å |
| 9D7K Infectious B19V capsid 提交 2024-08-16 | Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白数一致 |
链 S
1–423（423 aa）
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未记录 | 未记录非水小分子 | ELECTRON MICROSCOPY |
cryo-EM缓冲液
pH 7
cryo-EM玻璃化条件
冷冻剂 ETHANE
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分辨率 3.00 Å |