当前蛋白身份：P04789
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| PDB 条目 | Assembly / 聚集状态 | 构建体 | 突变与修饰 | 配体、离子与非聚合物 | 实验方法 | 实验环境 | 结构质量 |
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1AG1 MONOHYDROGEN PHOSPHATE BINDING TO TRYPANOSOMAL TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE 提交 1997-03-28 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 O
1–250（250 aa）
链 T
1–250（250 aa）
|
未记录 | PO4 PHOSPHATE ION × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 7；2.4 M AMMONIUM SULFATE IN 0.2 MOPS BUFFER, PH 7.0 FOLLOWED BY TRANSFER TO 44% PEG-6000 CONTAINING 15 MM PHOSPHATE
|
分辨率 2.36 Å |
| 1DKW CRYSTAL STRUCTURE OF TRIOSE-PHOSPHATE ISOMERASE WITH MODIFIED SUBSTRATE BINDING SITE 提交 1999-12-08 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
2–250（249 aa）
链 B
2–250（249 aa）
|
未记录 | TBU TERTIARY-BUTYL ALCOHOL × 2 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.5；277 K；1.0 M CITRIC ACID PH 6.5, 20% PEG6000, 2.5% T-BUTANOL, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
|
分辨率 2.65 Å R-free 0.242 |
| 1IIG STRUCTURE OF TRYPANOSOMA BRUCEI BRUCEI TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE COMPLEXED WITH 3-PHOSPHONOPROPIONATE 提交 2001-04-23 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
1–250（250 aa）
链 B
1–250（250 aa）
|
未记录 | 3PP 3-PHOSPHONOPROPANOIC ACID × 1 | X-RAY DIFFRACTION | mmCIF 未提供已读取条件 | 分辨率 2.60 Å |
| 1IIH STRUCTURE OF TRYPANOSOMA BRUCEI BRUCEI TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE COMPLEXED WITH 3-PHOSPHOGLYCERATE 提交 2001-04-23 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
1–250（250 aa）
链 B
1–250（250 aa）
|
未记录 | 3PG 3-PHOSPHOGLYCERIC ACID × 1 | X-RAY DIFFRACTION | mmCIF 未提供已读取条件 | 分辨率 2.20 Å |
| 1KV5 Structure of Trypanosoma brucei brucei TIM with the salt-bridge-forming residue Arg191 mutated to Ser 提交 2002-01-25 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
1–250（250 aa）
链 B
1–250（250 aa）
|
突变：R191S 突变：R191S | PGA 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID × 2 DTT 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE × 1 GOL GLYCEROL × 4 SO4 SULFATE ION × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.5；295 K；ammonium sulfate, sodium chloride, citric acid, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
at 295K
|
分辨率 1.65 Å R-free 0.175 |
| 1ML1 PROTEIN ENGINEERING WITH MONOMERIC TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE: THE MODELLING AND STRUCTURE VERIFICATION OF A SEVEN RESIDUE LOOP 提交 1996-09-27 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
1–250（250 aa）
链 C
1–250（250 aa）
|
未记录 | PGA 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID × 2 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 7.5；PLEASE SEE JRNL ARTICLE, pH 7.5
|
分辨率 2.60 Å R-free 0.247 |
| 1ML1 PROTEIN ENGINEERING WITH MONOMERIC TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE: THE MODELLING AND STRUCTURE VERIFICATION OF A SEVEN RESIDUE LOOP 提交 1996-09-27 | Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 E
1–250（250 aa）
链 G
1–250（250 aa）
|
未记录 | PGA 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID × 2 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 7.5；PLEASE SEE JRNL ARTICLE, pH 7.5
|
分辨率 2.60 Å R-free 0.247 |
| 1ML1 PROTEIN ENGINEERING WITH MONOMERIC TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE: THE MODELLING AND STRUCTURE VERIFICATION OF A SEVEN RESIDUE LOOP 提交 1996-09-27 | Assembly 3 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 I
1–250（250 aa）
链 K
1–250（250 aa）
|
未记录 | PGA 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID × 2 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 7.5；PLEASE SEE JRNL ARTICLE, pH 7.5
|
分辨率 2.60 Å R-free 0.247 |
| 1MSS LARGE SCALE STRUCTURAL REARRANGEMENTS OF THE FRONT LOOPS IN MONOMERISED TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, AS DEDUCED FROM THE COMPARISON OF THE STRUCTURAL PROPERTIES OF MONOTIM AND ITS POINT MUTATION VARIANT MONOSS 提交 1994-07-27 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
1–250（250 aa）
链 B
1–250（250 aa）
|
未记录 | 未记录非水小分子 | X-RAY DIFFRACTION | mmCIF 未提供已读取条件 | 分辨率 2.40 Å |
| 1TPD STRUCTURES OF THE "OPEN" AND "CLOSED" STATE OF TRYPANOSOMAL TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, AS OBSERVED IN A NEW CRYSTAL FORM: IMPLICATIONS FOR THE REACTION MECHANISM 提交 1994-02-28 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
1–250（250 aa）
|
未记录 | 未记录非水小分子 | X-RAY DIFFRACTION | mmCIF 未提供已读取条件 | 分辨率 2.10 Å |
| 1TPD STRUCTURES OF THE "OPEN" AND "CLOSED" STATE OF TRYPANOSOMAL TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, AS OBSERVED IN A NEW CRYSTAL FORM: IMPLICATIONS FOR THE REACTION MECHANISM 提交 1994-02-28 | Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白数一致 |
链 B
1–250（250 aa）
|
未记录 | 未记录非水小分子 | X-RAY DIFFRACTION | mmCIF 未提供已读取条件 | 分辨率 2.10 Å |
| 1TPD STRUCTURES OF THE "OPEN" AND "CLOSED" STATE OF TRYPANOSOMAL TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, AS OBSERVED IN A NEW CRYSTAL FORM: IMPLICATIONS FOR THE REACTION MECHANISM 提交 1994-02-28 | Assembly 3 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 B
1–250（250 aa）
|
未记录 | 未记录非水小分子 | X-RAY DIFFRACTION | mmCIF 未提供已读取条件 | 分辨率 2.10 Å |
| 1TPE COMPARISON OF THE STRUCTURES AND THE CRYSTAL CONTACTS OF TRYPANOSOMAL TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE IN FOUR DIFFERENT CRYSTAL FORMS 提交 1994-02-28 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
1–250（250 aa）
|
未记录 | 未记录非水小分子 | X-RAY DIFFRACTION | mmCIF 未提供已读取条件 | 分辨率 2.10 Å |
| 1TPF COMPARISON OF THE STRUCTURES AND THE CRYSTAL CONTACTS OF TRYPANOSOMAL TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE IN FOUR DIFFERENT CRYSTAL FORMS 提交 1994-02-28 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
1–250（250 aa）
链 B
1–250（250 aa）
|
未记录 | DMS DIMETHYL SULFOXIDE × 4 | X-RAY DIFFRACTION | mmCIF 未提供已读取条件 | 分辨率 1.80 Å |
| 1TRD THE INFLUENCE OF CRYSTAL PACKING ON CRYSTALLOGRAPHIC BINDING STUDIES: A NEW CRYSTAL FORM OF TRYPANOSOMAL TIM 提交 1992-10-06 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
1–250（250 aa）
|
未记录 | 未记录非水小分子 | X-RAY DIFFRACTION | mmCIF 未提供已读取条件 | 分辨率 2.50 Å |
| 1TRD THE INFLUENCE OF CRYSTAL PACKING ON CRYSTALLOGRAPHIC BINDING STUDIES: A NEW CRYSTAL FORM OF TRYPANOSOMAL TIM 提交 1992-10-06 | Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白数一致 |
链 B
1–250（250 aa）
|
未记录 | PGH PHOSPHOGLYCOLOHYDROXAMIC ACID × 1 | X-RAY DIFFRACTION | mmCIF 未提供已读取条件 | 分辨率 2.50 Å |
| 1TRD THE INFLUENCE OF CRYSTAL PACKING ON CRYSTALLOGRAPHIC BINDING STUDIES: A NEW CRYSTAL FORM OF TRYPANOSOMAL TIM 提交 1992-10-06 | Assembly 3 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 B
1–250（250 aa）
|
未记录 | PGH PHOSPHOGLYCOLOHYDROXAMIC ACID × 2 | X-RAY DIFFRACTION | mmCIF 未提供已读取条件 | 分辨率 2.50 Å |
| 1TRI THE CRYSTAL STRUCTURE OF AN ENGINEERED MONOMERIC TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, MONOTIM: THE CORRECT MODELLING OF AN EIGHT-RESIDUE LOOP 提交 1993-10-08 | Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白数一致 |
链 A
1–250（250 aa）
|
未记录 | SO4 SULFATE ION × 1 | X-RAY DIFFRACTION | mmCIF 未提供已读取条件 | 分辨率 2.40 Å |
| 1TSI STRUCTURE OF THE COMPLEX BETWEEN TRYPANOSOMAL TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE AND N-HYDROXY-4-PHOSPHONO-BUTANAMIDE: BINDING AT THE ACTIVE SITE DESPITE AN "OPEN" FLEXIBLE LOOP 提交 1992-11-19 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
1–250（250 aa）
链 B
1–250（250 aa）
|
未记录 | 4PB N-HYDROXY-4-PHOSPHONO-BUTANAMIDE × 1 | X-RAY DIFFRACTION | mmCIF 未提供已读取条件 | 分辨率 2.84 Å |
| 1TTI THREE NEW CRYSTAL STRUCTURES OF POINT MUTATION VARIANTS OF MONOTIM: CONFORMATIONAL FLEXIBILITY OF LOOP-1,LOOP-4 AND LOOP-8 提交 1995-04-19 | Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白数一致 |
链 A
1–250（250 aa）
|
突变：I68G, A69N, K70A, S71D, DEL(73-79), P81A, A100W | PGA 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID × 1 | X-RAY DIFFRACTION | mmCIF 未提供已读取条件 | 分辨率 2.40 Å |
| 1TTJ THREE NEW CRYSTAL STRUCTURES OF POINT MUTATION VARIANTS OF MONOTIM: CONFORMATIONAL FLEXIBILITY OF LOOP-1,LOOP-4 AND LOOP-8 提交 1995-04-20 | Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白数一致 |
链 A
1–250（250 aa）
|
突变：VARIANT OF MONOTIM WITH PHE 45 REPLACED BY SER AND VAL 46 REPLACED BY SER (F45S, V46S) AND 73 - 79 DELETED | PGH PHOSPHOGLYCOLOHYDROXAMIC ACID × 1 | X-RAY DIFFRACTION | mmCIF 未提供已读取条件 | 分辨率 2.40 Å |
| 2J24 The functional role of the conserved active site proline of triosephosphate isomerase 提交 2006-08-16 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
1–250（250 aa）
链 B
1–250（250 aa）
|
突变：YES 突变：YES | 未记录非水小分子 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 7；WELL SOLUTION: 0.1 M TEA PH 7.0, 27% PEG 2K MME AND 0.2 M KSCN PROTEIN SOLUTION: 11 MG/ML PROTEIN, 0.02 M TRIS/HCL PH 7.0, 0.1 M NACL, 1 MM DTT, 1 MM EDTA AND 1 MM NAN3.
|
分辨率 2.10 Å R-free 0.230 |
| 2J27 The functional role of the conserved active site proline of triosephosphate isomerase. 提交 2006-08-16 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
1–250（250 aa）
链 B
1–250（250 aa）
|
突变：YES 突变：YES | PGA 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID × 2 SO4 SULFATE ION × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 9.5；WELL SOLUTION: 0.1 M CHES PH 9.5, 25 % PEG 1500, 200 MM MGSO4 PROTEIN SOLUTION: 11.5 MG/ML PROTEIN, 20 MM TRIS/HCL PH 7, 100 MM NACL, 1 MM DTT, 1 MM EDTA, 1 MM NAN3 AND 10 MM 2PG
|
分辨率 1.15 Å R-free 0.190 |
| 2V0T The A178L mutation in the C-terminal hinge of the flexible loop-6 of triosephosphate isomerase (TIM) induces a more closed conformation of this hinge region in dimeric and monomeric TIM 提交 2007-05-18 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
1–250（250 aa）
链 B
1–250（250 aa）
|
突变：YES 突变：YES | SO4 SULFATE ION × 3 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 7.5；0.1 M HEPES PH 7.5, 8% ETHYLENE GLYCOL AND 10% PEG8000
|
分辨率 2.20 Å R-free 0.238 |
| 2V0T The A178L mutation in the C-terminal hinge of the flexible loop-6 of triosephosphate isomerase (TIM) induces a more closed conformation of this hinge region in dimeric and monomeric TIM 提交 2007-05-18 | Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 C
1–250（250 aa）
链 E
1–250（250 aa）
|
突变：YES 突变：YES | SO4 SULFATE ION × 3 EPE 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 7.5；0.1 M HEPES PH 7.5, 8% ETHYLENE GLYCOL AND 10% PEG8000
|
分辨率 2.20 Å R-free 0.238 |
| 2V0T The A178L mutation in the C-terminal hinge of the flexible loop-6 of triosephosphate isomerase (TIM) induces a more closed conformation of this hinge region in dimeric and monomeric TIM 提交 2007-05-18 | Assembly 3 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 D
1–250（250 aa）
链 F
1–250（250 aa）
|
突变：YES 突变：YES | SO4 SULFATE ION × 2 EPE 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 7.5；0.1 M HEPES PH 7.5, 8% ETHYLENE GLYCOL AND 10% PEG8000
|
分辨率 2.20 Å R-free 0.238 |
| 2V0T The A178L mutation in the C-terminal hinge of the flexible loop-6 of triosephosphate isomerase (TIM) induces a more closed conformation of this hinge region in dimeric and monomeric TIM 提交 2007-05-18 | Assembly 4 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 G
1–250（250 aa）
链 H
1–250（250 aa）
|
突变：YES 突变：YES | SO4 SULFATE ION × 2 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 7.5；0.1 M HEPES PH 7.5, 8% ETHYLENE GLYCOL AND 10% PEG8000
|
分辨率 2.20 Å R-free 0.238 |
| 2V2C The A178L mutation in the C-terminal hinge of the flexible loop-6 of triosephosphate isomerase (TIM) induces a more closed conformation of this hinge region in dimeric and monomeric TIM 提交 2007-06-05 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
1–250（250 aa）
|
突变：YES | SO4 SULFATE ION × 6 PGA 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID × 2 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 7.5；0.1 M TEA PH 7.5, 2 % PEG 400, 2.0 M (NH4)2SO4
|
分辨率 1.89 Å R-free 0.182 |
| 2V2D The A178L mutation in the C-terminal hinge of the flexible loop-6 of triosephosphate isomerase (TIM) induces a more closed conformation of this hinge region in dimeric and monomeric TIM 提交 2007-06-05 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric（3） 与蛋白数一致 |
链 A
1–13（13 aa）
链 A
15–72（58 aa）
链 A
80–250（171 aa）
|
突变：YES 突变：YES 突变：YES | PO4 PHOSPHATE ION × 3 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 8.2；1.75 M (NH4)2PO4, PH 8.2
|
分辨率 2.30 Å R-free 0.270 |
| 2V2H The A178L mutation in the C-terminal hinge of the flexible loop-6 of triosephosphate isomerase (TIM) induces a more closed conformation of this hinge region in dimeric and monomeric TIM 提交 2007-06-06 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric（3） 与蛋白数一致 |
链 A
1–13（13 aa）
链 A
15–72（58 aa）
链 A
80–250（171 aa）
链 B
1–13（13 aa）
链 B
15–72（58 aa）
链 B
80–250（171 aa）
链 C
1–13（13 aa）
链 C
15–72（58 aa）
链 C
80–250（171 aa）
|
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES | PGA 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID × 3 CL CHLORIDE ION × 3 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 5.5；0.1 M CITRIC ACID PH 5.5, 20% PEG 6K, 3% TERT.BUTANOL
|
分辨率 1.18 Å R-free 0.187 |
| 2V5L Structures of the Open and Closed State of Trypanosomal Triosephosphate Isomerase: as Observed in a New Crystal Form: Implications for the Reaction Mechanism 提交 2007-07-06 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
1–250（250 aa）
|
未记录 | SO4 SULFATE ION × 2 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 8.8；18% PEG6000, 200 MM TRIS PH 8.8, 1MM EDTA, 1MM DTT AND 1MM NAN3
|
分辨率 2.40 Å |
| 2V5L Structures of the Open and Closed State of Trypanosomal Triosephosphate Isomerase: as Observed in a New Crystal Form: Implications for the Reaction Mechanism 提交 2007-07-06 | Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 B
1–250（250 aa）
|
未记录 | SO4 SULFATE ION × 2 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 8.8；18% PEG6000, 200 MM TRIS PH 8.8, 1MM EDTA, 1MM DTT AND 1MM NAN3
|
分辨率 2.40 Å |
| 2VEI Structure-based enzyme engineering efforts with an inactive monomeric TIM variant: the importance of a single point mutation for generating an active site with suitable binding properties 提交 2007-10-24 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric（3） 与蛋白数一致 |
链 A
2–13（12 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A
15–72（58 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A
80–234（155 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A
238–250（13 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B
2–13（12 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B
15–72（58 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B
80–234（155 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B
238–250（13 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 C
2–13（12 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 C
15–72（58 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 C
80–234（155 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 C
238–250（13 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
|
未记录 | SO4 SULFATE ION × 16 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 8.5；0.1 M TRIS/HCL PH 8.5, 1.9 M MGSO4
|
分辨率 1.89 Å R-free 0.215 |
| 2VEK Structure-based enzyme engineering efforts with an inactive monomeric TIM variant: the importance of a single point mutation for generating an active site with suitable binding properties 提交 2007-10-24 | Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白数一致 |
链 A
2–13（12 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A
15–72（58 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A
80–234（155 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A
238–250（13 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
|
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES | CIT CITRIC ACID × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 5.5；20% PEG6000, 2,5% T-BUTANOL, 0.1 M CITRIC ACID PH 5,5
|
分辨率 1.60 Å R-free 0.193 |
| 2VEK Structure-based enzyme engineering efforts with an inactive monomeric TIM variant: the importance of a single point mutation for generating an active site with suitable binding properties 提交 2007-10-24 | Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白数一致 |
链 B
2–13（12 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B
15–72（58 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B
80–234（155 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B
238–250（13 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
|
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES | CIT CITRIC ACID × 1 TBU TERTIARY-BUTYL ALCOHOL × 1 ASF 3-(BUTYLSULPHONYL)-PROPANOIC ACID × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 5.5；20% PEG6000, 2,5% T-BUTANOL, 0.1 M CITRIC ACID PH 5,5
|
分辨率 1.60 Å R-free 0.193 |
| 2VEL Structure-based enzyme engineering efforts with an inactive monomeric TIM variant: the importance of a single point mutation for generating an active site with suitable binding properties. 提交 2007-10-24 | Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白数一致 |
链 A
2–13（12 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A
15–72（58 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A
80–234（155 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A
238–250（13 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
|
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES | CL CHLORIDE ION × 1 PGA 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 5.5；20% PEG6000, 2,5% T-BUTANOL, 0.1 M CITRIC ACID PH 5,5
|
分辨率 2.30 Å R-free 0.257 |
| 2VEL Structure-based enzyme engineering efforts with an inactive monomeric TIM variant: the importance of a single point mutation for generating an active site with suitable binding properties. 提交 2007-10-24 | Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白数一致 |
链 B
2–13（12 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B
15–72（58 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B
80–234（155 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B
238–250（13 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
|
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES | CL CHLORIDE ION × 1 PGA 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 5.5；20% PEG6000, 2,5% T-BUTANOL, 0.1 M CITRIC ACID PH 5,5
|
分辨率 2.30 Å R-free 0.257 |
| 2VEM Structure-based enzyme engineering efforts with an inactive monomeric TIM variant: the importance of a single point mutation for generating an active site with suitable binding properties 提交 2007-10-25 | Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白数一致 |
链 A
2–13（12 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A
15–72（58 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A
80–234（155 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A
238–250（13 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
|
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES | BBR (3-bromo-2-oxo-propoxy)phosphonic acid × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 5.5；20% PEG6000, 2,5% T-BUTANOL, 0.1 M CITRIC ACID PH 5,5
|
分辨率 2.20 Å R-free 0.247 |
| 2VEM Structure-based enzyme engineering efforts with an inactive monomeric TIM variant: the importance of a single point mutation for generating an active site with suitable binding properties 提交 2007-10-25 | Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白数一致 |
链 B
2–13（12 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B
15–72（58 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B
80–234（155 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B
238–250（13 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
|
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES | BBR (3-bromo-2-oxo-propoxy)phosphonic acid × 1 TBU TERTIARY-BUTYL ALCOHOL × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 5.5；20% PEG6000, 2,5% T-BUTANOL, 0.1 M CITRIC ACID PH 5,5
|
分辨率 2.20 Å R-free 0.247 |
| 2VEN Structure-based enzyme engineering efforts with an inactive monomeric TIM variant: the importance of a single point mutation for generating an active site with suitable binding properties 提交 2007-10-25 | Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白数一致 |
链 A
2–250（249 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
|
突变：YES | 未记录非水小分子 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 5.5；20% PEG6000, 2,5% T-BUTANOL, 0.1 M CITRIC ACID PH 5,5
|
分辨率 2.00 Å R-free 0.237 |
| 2VEN Structure-based enzyme engineering efforts with an inactive monomeric TIM variant: the importance of a single point mutation for generating an active site with suitable binding properties 提交 2007-10-25 | Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白数一致 |
链 B
2–250（249 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
|
突变：YES | CIT CITRIC ACID × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 5.5；20% PEG6000, 2,5% T-BUTANOL, 0.1 M CITRIC ACID PH 5,5
|
分辨率 2.00 Å R-free 0.237 |
| 2WSQ MonoTIM mutant RMM0-1, dimeric form. 提交 2009-09-08 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 B
2–67（66 aa）
片段：RESIDUES 2-67,84-250
链 B
84–250（167 aa）
片段：RESIDUES 2-67,84-250
链 C
2–67（66 aa）
片段：RESIDUES 2-67,84-250
链 C
84–250（167 aa）
片段：RESIDUES 2-67,84-250
|
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES | SO4 SULFATE ION × 5 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 6.2；303 K；100 MM MES BUFFER PH 6.2, 180 MM LI2SO4, 26 PERCENT PEG 6000, 5 MM DITHIOTHREITOL, 1 MM EDTA AND 1 MM NAN3, AT 30 DEGREES CELSIUS.
|
分辨率 2.10 Å R-free 0.244 |
| 2WSQ MonoTIM mutant RMM0-1, dimeric form. 提交 2009-09-08 | Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
2–67（66 aa）
片段：RESIDUES 2-67,84-250
链 A
84–250（167 aa）
片段：RESIDUES 2-67,84-250
链 D
2–67（66 aa）
片段：RESIDUES 2-67,84-250
链 D
84–250（167 aa）
片段：RESIDUES 2-67,84-250
|
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES | SO4 SULFATE ION × 3 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 6.2；303 K；100 MM MES BUFFER PH 6.2, 180 MM LI2SO4, 26 PERCENT PEG 6000, 5 MM DITHIOTHREITOL, 1 MM EDTA AND 1 MM NAN3, AT 30 DEGREES CELSIUS.
|
分辨率 2.10 Å R-free 0.244 |
| 2WSR MONOTIM MUTANT RMM0-1, MONOMERIC FORM. 提交 2009-09-08 | Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白数一致 |
链 A
2–67（66 aa）
片段：RESIDUES 2-67,84-250
链 A
84–250（167 aa）
片段：RESIDUES 2-67,84-250
|
突变：YES 突变：YES | SO4 SULFATE ION × 4 AZI AZIDE ION × 2 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 6.2；291 K；100 MM MES BUFFER PH 6.2, 180 MM LI2SO4, 26 PERCENT PEG 6000, 5 MM DITHIOTHREITOL, 1 MM EDTA AND 1 MM NAN3, AT 18 DEGREES CELSIUS.
|
分辨率 1.65 Å R-free 0.255 |
| 2X16 Crystallographic binding studies with an engineered monomeric variant of triosephosphate isomerase 提交 2009-12-21 | Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白数一致 |
链 A
2–13（12 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A
15–72（58 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A
80–234（155 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A
238–250（13 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
|
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES | 未记录非水小分子 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 5.5；20% PEG6000, 0.1M CITRATE PH 5.5
|
分辨率 2.13 Å R-free 0.261 |
| 2X16 Crystallographic binding studies with an engineered monomeric variant of triosephosphate isomerase 提交 2009-12-21 | Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白数一致 |
链 B
2–13（12 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B
15–72（58 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B
80–234（155 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B
238–250（13 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
|
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES | 未记录非水小分子 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 5.5；20% PEG6000, 0.1M CITRATE PH 5.5
|
分辨率 2.13 Å R-free 0.261 |
| 2X1R Crystallographic binding studies with an engineered monomeric variant of triosephosphate isomerase 提交 2010-01-04 | Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白数一致 |
链 A
2–13（12 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A
15–72（58 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A
80–234（155 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A
238–250（13 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
|
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES | SO4 SULFATE ION × 1 X1R 3-(PROPYLSULFONYL)PROPANOIC ACID × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 5.5；20% PEG6000, 0.1M CITRATE, PH 5.5
|
分辨率 1.98 Å R-free 0.226 |
| 2X1R Crystallographic binding studies with an engineered monomeric variant of triosephosphate isomerase 提交 2010-01-04 | Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白数一致 |
链 B
2–13（12 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B
15–72（58 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B
80–234（155 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B
238–250（13 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
|
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES | SO4 SULFATE ION × 2 X1R 3-(PROPYLSULFONYL)PROPANOIC ACID × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 5.5；20% PEG6000, 0.1M CITRATE, PH 5.5
|
分辨率 1.98 Å R-free 0.226 |
| 2X1S Crystallographic binding studies with an engineered monomeric variant of triosephosphate isomerase 提交 2010-01-04 | Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白数一致 |
链 A
2–13（12 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A
15–72（58 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A
80–234（155 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A
238–250（13 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
|
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES | X1S 3-SULFOPROPANOIC ACID × 1 SO4 SULFATE ION × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 5.5；20% PEG6000, 0.1M CITRATE, PH 5.5
|
分辨率 1.93 Å R-free 0.201 |
| 2X1S Crystallographic binding studies with an engineered monomeric variant of triosephosphate isomerase 提交 2010-01-04 | Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白数一致 |
链 B
2–13（12 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B
15–72（58 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B
80–234（155 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B
238–250（13 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
|
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES | X1S 3-SULFOPROPANOIC ACID × 1 SO4 SULFATE ION × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 5.5；20% PEG6000, 0.1M CITRATE, PH 5.5
|
分辨率 1.93 Å R-free 0.201 |
| 2X1T Crystallographic binding studies with an engineered monomeric variant of triosephosphate isomerase 提交 2010-01-04 | Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白数一致 |
链 A
2–13（12 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A
15–72（58 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A
80–234（155 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A
238–250（13 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
|
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES | 未记录非水小分子 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 5.5；20% PEG6000, 0.1M CITRATE, PH 5.5
|
分辨率 1.83 Å R-free 0.219 |
| 2X1T Crystallographic binding studies with an engineered monomeric variant of triosephosphate isomerase 提交 2010-01-04 | Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白数一致 |
链 B
2–13（12 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B
15–72（58 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B
80–234（155 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B
238–250（13 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
|
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES | RES 4-PHOSPHO-D-ERYTHRONOHYDROXAMIC ACID × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 5.5；20% PEG6000, 0.1M CITRATE, PH 5.5
|
分辨率 1.83 Å R-free 0.219 |
| 2X1U Crystallographic binding studies with an engineered monomeric variant of triosephosphate isomerase 提交 2010-01-04 | Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白数一致 |
链 A
2–13（12 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A
15–72（58 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A
80–234（155 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A
238–250（13 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
|
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES | SO4 SULFATE ION × 3 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 5.5；20% PEG6000, 0.1M CITRATE, PH 5.5
|
分辨率 1.84 Å R-free 0.237 |
| 2X1U Crystallographic binding studies with an engineered monomeric variant of triosephosphate isomerase 提交 2010-01-04 | Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白数一致 |
链 B
2–13（12 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B
15–72（58 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B
80–234（155 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B
238–250（13 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
|
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES | SO4 SULFATE ION × 3 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 5.5；20% PEG6000, 0.1M CITRATE, PH 5.5
|
分辨率 1.84 Å R-free 0.237 |
| 2X2G CRYSTALLOGRAPHIC BINDING STUDIES WITH AN ENGINEERED MONOMERIC VARIANT OF TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE 提交 2010-01-13 | Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白数一致 |
链 A
2–13（12 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A
15–72（58 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A
80–234（155 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A
238–250（13 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
|
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES | 未记录非水小分子 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 5.5；20% PEG6000, 0.1M CITRATE, PH 5.5
|
分辨率 1.90 Å R-free 0.224 |
| 2X2G CRYSTALLOGRAPHIC BINDING STUDIES WITH AN ENGINEERED MONOMERIC VARIANT OF TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE 提交 2010-01-13 | Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白数一致 |
链 B
2–13（12 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B
15–72（58 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B
80–234（155 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B
238–250（13 aa）
片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
|
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES | 3PG 3-PHOSPHOGLYCERIC ACID × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 5.5；20% PEG6000, 0.1M CITRATE, PH 5.5
|
分辨率 1.90 Å R-free 0.224 |
| 2Y6Z Crystallographic structure of GM23 an example of Catalytic migration from TIM to thiamin phosphate synthase. 提交 2011-01-27 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
1–250（250 aa）
|
突变：YES | TPS THIAMIN PHOSPHATE × 2 POP PYROPHOSPHATE 2- × 2 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 6.5；PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 2 M LI2SO4, 100 MM MES, PH 6.5
|
分辨率 2.60 Å R-free 0.235 |
| 2Y70 CRYSTALLOGRAPHIC STRUCTURE OF GM23, MUTANT G89D, AN EXAMPLE OF CATALYTIC MIGRATION FROM TIM TO THIAMIN PHOSPHATE SYNTHASE. 提交 2011-01-27 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 B
1–250（250 aa）
链 C
1–250（250 aa）
|
突变：YES 突变：YES | SO4 SULFATE ION × 2 ACT ACETATE ION × 7 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 6.5；PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 2M LI2SO4, 100 MM MES, PH 6.5
|
分辨率 2.30 Å R-free 0.230 |
| 2Y70 CRYSTALLOGRAPHIC STRUCTURE OF GM23, MUTANT G89D, AN EXAMPLE OF CATALYTIC MIGRATION FROM TIM TO THIAMIN PHOSPHATE SYNTHASE. 提交 2011-01-27 | Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
1–250（250 aa）
链 D
1–250（250 aa）
|
突变：YES 突变：YES | SO4 SULFATE ION × 2 ACT ACETATE ION × 10 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
pH 6.5；PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 2M LI2SO4, 100 MM MES, PH 6.5
|
分辨率 2.30 Å R-free 0.230 |
| 3Q37 Identification of Amino Acids that Account for Long-Range Interactions in Proteins Using Two Triosephosphate Isomerases from Pathogenic Trypanosomes. 提交 2010-12-21 | Assembly 1 信息不足 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
2–35（34 aa）
片段：UNP P04789 residues 2-35 and 92-119, UNP P52270 residues 35-92 and 121-251
链 A
92–119（28 aa）
片段：UNP P04789 residues 2-35 and 92-119, UNP P52270 residues 35-92 and 121-251
链 B
2–35（34 aa）
片段：UNP P04789 residues 2-35 and 92-119, UNP P52270 residues 35-92 and 121-251
链 B
92–119（28 aa）
片段：UNP P04789 residues 2-35 and 92-119, UNP P52270 residues 35-92 and 121-251
|
未记录 | 未记录非水小分子 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7；278 K；0.2 Sodium malonate, 20% PEG 3350, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 278K
|
分辨率 1.65 Å R-free 0.220 |
| 3Q37 Identification of Amino Acids that Account for Long-Range Interactions in Proteins Using Two Triosephosphate Isomerases from Pathogenic Trypanosomes. 提交 2010-12-21 | Assembly 2 信息不足 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 C
2–35（34 aa）
片段：UNP P04789 residues 2-35 and 92-119, UNP P52270 residues 35-92 and 121-251
链 C
92–119（28 aa）
片段：UNP P04789 residues 2-35 and 92-119, UNP P52270 residues 35-92 and 121-251
链 D
2–35（34 aa）
片段：UNP P04789 residues 2-35 and 92-119, UNP P52270 residues 35-92 and 121-251
链 D
92–119（28 aa）
片段：UNP P04789 residues 2-35 and 92-119, UNP P52270 residues 35-92 and 121-251
|
未记录 | 未记录非水小分子 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7；278 K；0.2 Sodium malonate, 20% PEG 3350, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 278K
|
分辨率 1.65 Å R-free 0.220 |
| 3TIM THE CRYSTAL STRUCTURE OF THE "OPEN" AND THE "CLOSED" CONFORMATION OF THE FLEXIBLE LOOP OF TRYPANOSOMAL TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE 提交 1990-05-15 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
1–250（250 aa）
链 B
1–250（250 aa）
|
未记录 | 未记录非水小分子 | X-RAY DIFFRACTION | mmCIF 未提供已读取条件 | 分辨率 2.80 Å |
| 4JEQ Different Contribution of Conserved Amino Acids to the Global Properties of Homologous Enzymes 提交 2013-02-27 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
1–250（250 aa）
链 B
1–250（250 aa）
|
突变：E104D 突变：E104D | SO4 SULFATE ION × 1 PEG DI(HYDROXYETHYL)ETHER × 3 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.6；281.15 K；25% w/v PEG monomethyl ether 2000, 0.1 M Tris, 0.01 M Nickel (II) chloride hexahydrate, 5% w/v n-dodecyl-N,N-dimethylamin-N-oxide , pH 8.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 281.15K
|
分辨率 2.30 Å R-free 0.261 |
| 4JEQ Different Contribution of Conserved Amino Acids to the Global Properties of Homologous Enzymes 提交 2013-02-27 | Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 C
1–250（250 aa）
链 D
1–250（250 aa）
|
突变：E104D 突变：E104D | SO4 SULFATE ION × 2 PEG DI(HYDROXYETHYL)ETHER × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.6；281.15 K；25% w/v PEG monomethyl ether 2000, 0.1 M Tris, 0.01 M Nickel (II) chloride hexahydrate, 5% w/v n-dodecyl-N,N-dimethylamin-N-oxide , pH 8.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 281.15K
|
分辨率 2.30 Å R-free 0.261 |
| 4JEQ Different Contribution of Conserved Amino Acids to the Global Properties of Homologous Enzymes 提交 2013-02-27 | Assembly 3 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 E
1–250（250 aa）
链 F
1–250（250 aa）
|
突变：E104D 突变：E104D | PEG DI(HYDROXYETHYL)ETHER × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.6；281.15 K；25% w/v PEG monomethyl ether 2000, 0.1 M Tris, 0.01 M Nickel (II) chloride hexahydrate, 5% w/v n-dodecyl-N,N-dimethylamin-N-oxide , pH 8.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 281.15K
|
分辨率 2.30 Å R-free 0.261 |
| 4JEQ Different Contribution of Conserved Amino Acids to the Global Properties of Homologous Enzymes 提交 2013-02-27 | Assembly 4 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 G
1–250（250 aa）
链 H
1–250（250 aa）
|
突变：E104D 突变：E104D | SO4 SULFATE ION × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.6；281.15 K；25% w/v PEG monomethyl ether 2000, 0.1 M Tris, 0.01 M Nickel (II) chloride hexahydrate, 5% w/v n-dodecyl-N,N-dimethylamin-N-oxide , pH 8.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 281.15K
|
分辨率 2.30 Å R-free 0.261 |
| 4JEQ Different Contribution of Conserved Amino Acids to the Global Properties of Homologous Enzymes 提交 2013-02-27 | Assembly 5 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 I
1–250（250 aa）
链 J
1–250（250 aa）
|
突变：E104D 突变：E104D | 未记录非水小分子 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.6；281.15 K；25% w/v PEG monomethyl ether 2000, 0.1 M Tris, 0.01 M Nickel (II) chloride hexahydrate, 5% w/v n-dodecyl-N,N-dimethylamin-N-oxide , pH 8.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 281.15K
|
分辨率 2.30 Å R-free 0.261 |
| 4JEQ Different Contribution of Conserved Amino Acids to the Global Properties of Homologous Enzymes 提交 2013-02-27 | Assembly 6 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 K
1–250（250 aa）
链 L
1–250（250 aa）
|
突变：E104D 突变：E104D | SO4 SULFATE ION × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.6；281.15 K；25% w/v PEG monomethyl ether 2000, 0.1 M Tris, 0.01 M Nickel (II) chloride hexahydrate, 5% w/v n-dodecyl-N,N-dimethylamin-N-oxide , pH 8.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 281.15K
|
分辨率 2.30 Å R-free 0.261 |
| 4TIM CRYSTALLOGRAPHIC AND MOLECULAR MODELING STUDIES ON TRYPANOSOMAL TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE: A CRITICAL ASSESSMENT OF THE PREDICTED AND OBSERVED STRUCTURES OF THE COMPLEX WITH 2-PHOSPHOGLYCERATE 提交 1991-04-11 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
1–250（250 aa）
链 B
1–250（250 aa）
|
未记录 | 2PG 2-PHOSPHOGLYCERIC ACID × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
THE CRYSTALS USED FOR THIS STRUCTURE DETERMINATION WERE
GROWN IN THE PRESENCE OF 2.4M AMMONIUM SULFATE (SEE PROTEIN
DATA BANK ENTRIES 2TIM AND 5TIM), BUT BEFORE DATA
COLLECTION THESE CRYSTALS WERE TRANSFERRED TO A MOTHER
LIQUOR WITHOUT SULFATE CONTAINING 30MM 2-PHOSPHOGLYCERATE.
THE ACTIVE SITE OF CHAIN *A* ("OPEN"-CONFORMATION) HAS NO
BOUND 2-PHOSPHOGLYCERATE. THE ACTIVE SITE OF CHAIN *B*
("CLOSED"-CONFORMATION) HAS A BOUND 2-PHOSPHOGLYCERATE.
|
分辨率 2.40 Å |
| 5I3F Structure-Function Studies on Role of Hydrophobic Clamping of a Basic Glutamate in Catalysis by Triosephosphate Isomerase 提交 2016-02-10 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
1–250（250 aa）
链 B
1–250（250 aa）
|
突变：I172A 突变：I172A | 未记录非水小分子 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；287 K；20-30% MePEG 5000, 50 mM MES
|
分辨率 1.72 Å R-free 0.227 |
| 5I3F Structure-Function Studies on Role of Hydrophobic Clamping of a Basic Glutamate in Catalysis by Triosephosphate Isomerase 提交 2016-02-10 | Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 C
1–250（250 aa）
链 D
1–250（250 aa）
|
突变：I172A 突变：I172A | 未记录非水小分子 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；287 K；20-30% MePEG 5000, 50 mM MES
|
分辨率 1.72 Å R-free 0.227 |
| 5I3G Structure-Function Studies on Role of Hydrophobic Clamping of a Basic Glutamate in Catalysis by Triosephosphate Isomerase 提交 2016-02-10 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
1–250（250 aa）
链 C
1–250（250 aa）
|
突变：I172A,L232A 突变：I172A,L232A | 未记录非水小分子 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7；287 K；15-25% Peg 8000, 50-100 mM potassium acetate, 100 mM BTP pH 7.0
|
分辨率 1.96 Å R-free 0.222 |
| 5I3G Structure-Function Studies on Role of Hydrophobic Clamping of a Basic Glutamate in Catalysis by Triosephosphate Isomerase 提交 2016-02-10 | Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 B
1–250（250 aa）
链 D
1–250（250 aa）
|
突变：I172A,L232A 突变：I172A,L232A | 未记录非水小分子 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7；287 K；15-25% Peg 8000, 50-100 mM potassium acetate, 100 mM BTP pH 7.0
|
分辨率 1.96 Å R-free 0.222 |
| 5I3H Structure-Function Studies on Role of Hydrophobic Clamping of a Basic Glutamate in Catalysis by Triosephosphate Isomerase 提交 2016-02-10 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
1–250（250 aa）
链 B
1–250（250 aa）
|
突变：I172A, L232A 突变：I172A, L232A | K POTASSIUM ION × 2 PGA 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7；287 K；15-25% Peg 8000, 50-100 mM potassium acetate, 100 mM BTP pH 7.0
|
分辨率 2.25 Å R-free 0.211 |
| 5I3I Structure-Function Studies on Role of Hydrophobic Clamping of a Basic Glutamate in Catalysis by Triosephosphate Isomerase 提交 2016-02-10 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
1–250（250 aa）
链 B
1–250（250 aa）
|
突变：I172A 突变：I172A | PGA 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID × 2 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；287 K；20-30% MePEG 5000, 2-4% PEP, 50 mM MES
|
分辨率 2.20 Å R-free 0.249 |
| 5I3I Structure-Function Studies on Role of Hydrophobic Clamping of a Basic Glutamate in Catalysis by Triosephosphate Isomerase 提交 2016-02-10 | Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 C
1–250（250 aa）
链 D
1–250（250 aa）
|
突变：I172A 突变：I172A | PGA 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID × 2 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；287 K；20-30% MePEG 5000, 2-4% PEP, 50 mM MES
|
分辨率 2.20 Å R-free 0.249 |
| 5I3J Structure-Function Studies on Role of Hydrophobic Clamping of a Basic Glutamate in Catalysis by Triosephosphate Isomerase 提交 2016-02-10 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
1–250（250 aa）
链 B
1–250（250 aa）
|
突变：L232A 突变：L232A | NA SODIUM ION × 4 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；287 K；20-30% Peg 4000, 150-250 mM NaCl, 50 mM Epps
|
分辨率 1.80 Å R-free 0.211 |
| 5I3K Structure-Function Studies on Role of Hydrophobic Clamping of a Basic Glutamate in Catalysis by Triosephosphate Isomerase 提交 2016-02-10 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
1–250（250 aa）
链 D
1–250（250 aa）
|
突变：L232A 突变：L232A | NA SODIUM ION × 2 PGA 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；287 K；20-30% Peg 4000, 150-250 mM NaCl, 50 mM Epps
|
分辨率 2.21 Å R-free 0.264 |
| 5I3K Structure-Function Studies on Role of Hydrophobic Clamping of a Basic Glutamate in Catalysis by Triosephosphate Isomerase 提交 2016-02-10 | Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 B
1–250（250 aa）
链 C
1–250（250 aa）
|
突变：L232A 突变：L232A | NA SODIUM ION × 1 PGA 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID × 2 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；287 K；20-30% Peg 4000, 150-250 mM NaCl, 50 mM Epps
|
分辨率 2.21 Å R-free 0.264 |
| 5TIM REFINED 1.83 ANGSTROMS STRUCTURE OF TRYPANOSOMAL TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, CRYSTALLIZED IN THE PRESENCE OF 2.4 M-AMMONIUM SULPHATE. A COMPARISON WITH THE STRUCTURE OF THE TRYPANOSOMAL TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE-GLYCEROL-3-PHOSPHATE COMPLEX 提交 1991-04-23 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
1–250（250 aa）
链 B
1–250（250 aa）
|
未记录 | SO4 SULFATE ION × 2 DTT 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE × 1 | X-RAY DIFFRACTION | mmCIF 未提供已读取条件 | 分辨率 1.83 Å |
| 6TIM THE ADAPTABILITY OF THE ACTIVE SITE OF TRYPANOSOMAL TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE AS OBSERVED IN THE CRYSTAL STRUCTURES OF THREE DIFFERENT COMPLEXES 提交 1991-04-23 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 A
1–250（250 aa）
链 B
1–250（250 aa）
|
未记录 | G3P SN-GLYCEROL-3-PHOSPHATE × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray结晶条件
THIS STRUCTURE IS OBTAINED FROM CRYSTALS GROWN IN 2.4M
AMMONIUM SULPHATE AND TRANSFERRED INTO SULPHATE FREE
MOTHER LIQUOR CONTAINING 6MM DL-GLYCEROL-3-PHOSPHATE.
|
分辨率 2.20 Å |