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Protein Structures and Oligomeric States

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Current Protein Identity：P0ABT2 New Search
15PDB entries
21Biological assembly
189chain/assembly records
Main Difference Dimensions in This Set
Different construct Different mutation/modification Different assembly state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics

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Related-Structure Differences

Each row represents one biological assembly in one PDB entry; multiple monomers of the same protein are listed separately.

PDB Entry Assembly / Oligomeric State Construct Mutations and Modifications Ligands, Ions and Non-polymers Experimental Method Experimental Conditions Structure Quality
1DPS THE CRYSTAL STRUCTURE OF DPS, A FERRITIN HOMOLOG THAT BINDS AND PROTECTS DNA Deposited 1998-02-23 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric（12） Consistent with protein count
Chain A 1–166（166 aa）
Chain B 1–166（166 aa）
Chain C 1–166（166 aa）
Chain D 1–166（166 aa）
Chain E 1–166（166 aa）
Chain F 1–166（166 aa）
Chain G 1–166（166 aa）
Chain H 1–166（166 aa）
Chain I 1–166（166 aa）
Chain J 1–166（166 aa）
Chain K 1–166（166 aa）
Chain L 1–166（166 aa）
Mutation：S164C Mutation：S164C Mutation：S164C Mutation：S164C Mutation：S164C Mutation：S164C Mutation：S164C Mutation：S164C Mutation：S164C Mutation：S164C Mutation：S164C Mutation：S164C NA SODIUM ION × 12 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions pH 8；1.55-1.7 M SODIUM FORMATE 13-16% PEG 8000 100 MM NACL 50 MM TRIS PH 8, pH 8.0
Resolution 1.60 Å R-free 0.220
1F30 THE STRUCTURAL BASIS FOR DNA PROTECTION BY E. COLI DPS PROTEIN Deposited 2000-05-31 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric（12） Consistent with protein count
Chain A 0–166（167 aa）
Chain B 0–166（167 aa）
Chain C 0–166（167 aa）
Chain D 0–166（167 aa）
Chain E 0–166（167 aa）
Chain F 0–166（167 aa）
Not recorded ZN ZINC ION × 12 TRS 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL × 12 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.1；298 K；10mM MOPS, 100mM KCl, 10% glycerol + 100mM TrisHCL, 100mM KCl, 10% glycerol, 11% PEG 8000, and 5mM DTT, pH 8.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
Resolution 2.85 Å R-free 0.272
1F30 THE STRUCTURAL BASIS FOR DNA PROTECTION BY E. COLI DPS PROTEIN Deposited 2000-05-31 Assembly 2 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric（12） Consistent with protein count
Chain G 0–166（167 aa）
Chain H 0–166（167 aa）
Chain I 0–166（167 aa）
Chain J 0–166（167 aa）
Chain K 0–166（167 aa）
Chain L 0–166（167 aa）
Not recorded ZN ZINC ION × 12 TRS 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL × 12 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.1；298 K；10mM MOPS, 100mM KCl, 10% glycerol + 100mM TrisHCL, 100mM KCl, 10% glycerol, 11% PEG 8000, and 5mM DTT, pH 8.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
Resolution 2.85 Å R-free 0.272
1F33 THE STRUCTURAL BASIS FOR DNA PROTECTION BY E. COLI DPS PROTEIN Deposited 2000-05-31 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric（12） Consistent with protein count
Chain A 0–166（167 aa）
Chain B 0–166（167 aa）
Chain C 0–166（167 aa）
Chain D 0–166（167 aa）
Chain E 0–166（167 aa）
Chain F 0–166（167 aa）
Not recorded TRS 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL × 12 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.1；298 K；10mM MOPS, 100mM KCl, 10% glycerol + 100mM TrisHCL, 100mM KCl, 10% glycerol, 11% PEG 8000, and 5mM DTT , pH 8.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
Resolution 2.60 Å R-free 0.244
1F33 THE STRUCTURAL BASIS FOR DNA PROTECTION BY E. COLI DPS PROTEIN Deposited 2000-05-31 Assembly 2 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric（12） Consistent with protein count
Chain G 0–166（167 aa）
Chain H 0–166（167 aa）
Chain I 0–166（167 aa）
Chain J 0–166（167 aa）
Chain K 0–166（167 aa）
Chain L 0–166（167 aa）
Not recorded TRS 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL × 12 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.1；298 K；10mM MOPS, 100mM KCl, 10% glycerol + 100mM TrisHCL, 100mM KCl, 10% glycerol, 11% PEG 8000, and 5mM DTT , pH 8.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
Resolution 2.60 Å R-free 0.244
1F33 THE STRUCTURAL BASIS FOR DNA PROTECTION BY E. COLI DPS PROTEIN Deposited 2000-05-31 Assembly 3 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric（12） Consistent with protein count
Chain A 0–166（167 aa）
Chain B 0–166（167 aa）
Chain C 0–166（167 aa）
Chain D 0–166（167 aa）
Chain E 0–166（167 aa）
Chain F 0–166（167 aa）
Not recorded TRS 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL × 12 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.1；298 K；10mM MOPS, 100mM KCl, 10% glycerol + 100mM TrisHCL, 100mM KCl, 10% glycerol, 11% PEG 8000, and 5mM DTT , pH 8.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
Resolution 2.60 Å R-free 0.244
1JRE DNA PROTECTION AND BINDING BY E. COLI DPS PROTEIN Deposited 2001-08-13 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric（12） Consistent with protein count
Chain A 0–166（167 aa）
Chain B 0–166（167 aa）
Chain C 0–166（167 aa）
Chain D 0–166（167 aa）
Chain E 0–166（167 aa）
Chain F 0–166（167 aa）
Chain G 0–166（167 aa）
Chain H 0–166（167 aa）
Chain I 0–166（167 aa）
Chain J 0–166（167 aa）
Chain K 0–166（167 aa）
Chain L 0–166（167 aa）
Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A CD CADMIUM ION × 13 TRS 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL × 12 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.1；298 K；10MM MOPS, 100MM KCL, 10% GLYCEROL + 100MM TRISHCL, 100MM KCL, 10% GLYCEROL, 11% PEG 8000, AND 5MM DTT, pH 8.10, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
Resolution 2.65 Å R-free 0.264
1JTS DNA PROTECTION AND BINDING BY E. COLI DPS PROTEIN Deposited 2001-08-22 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric（12） Consistent with protein count
Chain A 0–166（167 aa）
Chain B 0–166（167 aa）
Chain C 0–166（167 aa）
Chain D 0–166（167 aa）
Chain E 0–166（167 aa）
Chain F 0–166（167 aa）
Chain G 0–166（167 aa）
Chain H 0–166（167 aa）
Chain I 0–166（167 aa）
Chain J 0–166（167 aa）
Chain K 0–166（167 aa）
Chain L 0–166（167 aa）
Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A TRS 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL × 12 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.1；298 K；10MM MOPS, 100MM KCL, 10% GLYCEROL + 100MM TRISHCL, 100MM KCL, 10% GLYCEROL, 11% PEG 8000, AND 5MM DTT, pH 8.10, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K
Resolution 2.60 Å R-free 0.268
1JTS DNA PROTECTION AND BINDING BY E. COLI DPS PROTEIN Deposited 2001-08-22 Assembly 2 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric（12） Consistent with protein count
Chain M 0–166（167 aa）
Chain N 0–166（167 aa）
Chain O 0–166（167 aa）
Chain P 0–166（167 aa）
Chain Q 0–166（167 aa）
Chain R 0–166（167 aa）
Chain S 0–166（167 aa）
Chain T 0–166（167 aa）
Chain U 0–166（167 aa）
Chain V 0–166（167 aa）
Chain W 0–166（167 aa）
Chain X 0–166（167 aa）
Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A TRS 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL × 12 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.1；298 K；10MM MOPS, 100MM KCL, 10% GLYCEROL + 100MM TRISHCL, 100MM KCL, 10% GLYCEROL, 11% PEG 8000, AND 5MM DTT, pH 8.10, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K
Resolution 2.60 Å R-free 0.268
1L8H DNA PROTECTION AND BINDING BY E. COLI DPS PROTEIN Deposited 2002-03-20 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric（12） Consistent with protein count
Chain A 0–166（167 aa）
Chain B 0–166（167 aa）
Chain C 0–166（167 aa）
Chain D 0–166（167 aa）
Chain E 0–166（167 aa）
Chain F 0–166（167 aa）
Chain G 0–166（167 aa）
Chain H 0–166（167 aa）
Chain I 0–166（167 aa）
Chain J 0–166（167 aa）
Chain K 0–166（167 aa）
Chain L 0–166（167 aa）
Mutation：D75C/D78A Mutation：D75C/D78A Mutation：D75C/D78A Mutation：D75C/D78A Mutation：D75C/D78A Mutation：D75C/D78A Mutation：D75C/D78A Mutation：D75C/D78A Mutation：D75C/D78A Mutation：D75C/D78A Mutation：D75C/D78A Mutation：D75C/D78A K POTASSIUM ION × 12 TRS 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL × 12 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.1；298 K；10MM MOPS, 100MM KCL, 10%GLYCEROL + 100MM TRISHCL, 100MM KCL, 10% GLYCEROL, 11% PEG 8000, AND 5MM DTT, pH 8.10, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K
Resolution 3.20 Å R-free 0.250
1L8I Dna Protection and Binding by E. Coli DPS Protein Deposited 2002-03-20 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric（12） Consistent with protein count
Chain A 0–166（167 aa）
Chain B 0–166（167 aa）
Chain C 0–166（167 aa）
Chain D 0–166（167 aa）
Chain E 0–166（167 aa）
Chain F 0–166（167 aa）
Chain G 0–166（167 aa）
Chain H 0–166（167 aa）
Chain I 0–166（167 aa）
Chain J 0–166（167 aa）
Chain K 0–166（167 aa）
Chain L 0–166（167 aa）
Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A Mutation：D75C, D78A K POTASSIUM ION × 12 TRS 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL × 12 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.1；298 K；10MM MOPS, 100MM KCL, 10%GLYCEROL + 100MM TRISHCL, 100MM KCL, 10% GLYCEROL, 11% PEG 8000, AND 5MM DTT, pH 8.10, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K
Resolution 3.00 Å R-free 0.250
2W9R Structural basis of N-end rule substrate recognition in Escherichia coli by the ClpAP adaptor protein ClpS Deposited 2009-01-28 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric（2） Consistent with protein count
Chain B 6–16（11 aa） Fragment：RESIDUES 10-16
Not recorded No recorded non-water small molecule X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions pH 7；pH 7
Resolution 1.70 Å R-free 0.254
3O2H E. coli ClpS in complex with a Leu N-end rule peptide Deposited 2010-07-22 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric（2） Consistent with protein count
Chain B 6–16（11 aa） Fragment：unp residues 6-16
Not recorded No recorded non-water small molecule X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；300 K；0.2 M Sodium Acetate, 0.1 M TRIS, 30% PEG 4000, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 300K
Resolution 1.70 Å R-free 0.224
5XGO The Ferritin E-Domain: Toward Understanding Its Role in Protein Cage Assembly Through the Crystal Structure of a Maxi-/Mini-Ferritin Chimera Deposited 2017-04-14 Assembly 1 Insufficient information Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric（12） Consistent with protein count
Chain A 1–163（163 aa）
Chain B 1–163（163 aa）
Chain C 1–163（163 aa）
Chain D 1–163（163 aa）
Chain E 1–163（163 aa）
Chain F 1–163（163 aa）
Chain G 1–163（163 aa）
Chain H 1–163（163 aa）
Chain I 1–163（163 aa）
Chain J 1–163（163 aa）
Chain K 1–163（163 aa）
Chain L 1–163（163 aa）
Not recorded CL CHLORIDE ION × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION；pH 4.2；292.15 K；0.2M lithium sulphate, 18% PEG 1000, pH 4.2
Resolution 1.99 Å R-free 0.207
6GCM Escherichia coli DPS Deposited 2018-04-18 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric（12） Consistent with protein count
Chain A 9–167（159 aa）
Chain B 14–167（154 aa）
Chain C 14–167（154 aa）
Chain D 12–167（156 aa）
Chain E 14–167（154 aa）
Chain F 14–167（154 aa）
Chain G 14–167（154 aa）
Chain H 14–167（154 aa）
Chain I 14–167（154 aa）
Chain J 14–167（154 aa）
Chain K 14–167（154 aa）
Chain L 14–167（154 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions EVAPORATION, RECRYSTALLIZATION；291 K；PEG 8000
Resolution 2.45 Å R-free 0.258
6GCM Escherichia coli DPS Deposited 2018-04-18 Assembly 2 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric（12） Consistent with protein count
Chain b 9–167（159 aa）
Chain c 14–167（154 aa）
Chain d 14–167（154 aa）
Chain e 12–167（156 aa）
Chain f 17–167（151 aa）
Chain g 14–167（154 aa）
Chain h 14–167（154 aa）
Chain i 14–167（154 aa）
Chain j 14–167（154 aa）
Chain k 14–167（154 aa）
Chain l 14–167（154 aa）
Chain m 14–167（154 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions EVAPORATION, RECRYSTALLIZATION；291 K；PEG 8000
Resolution 2.45 Å R-free 0.258
7AQS Crystal structure of E. coli DPS in space group P1 Deposited 2020-10-22 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric（12） Consistent with protein count
Chain A 1–167（167 aa）
Chain B 1–167（167 aa）
Chain C 1–167（167 aa）
Chain D 1–167（167 aa）
Chain E 1–167（167 aa）
Chain F 1–167（167 aa）
Chain G 1–167（167 aa）
Chain H 1–167（167 aa）
Chain I 1–167（167 aa）
Chain J 1–167（167 aa）
Chain K 1–167（167 aa）
Chain L 1–167（167 aa）
Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) FE FE (III) ION × 12 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.1 M HEPES pH 7.0, 6.73 % w/v PEG 5000 MME and 0.06 M KCl
Resolution 2.80 Å R-free 0.243
7AQS Crystal structure of E. coli DPS in space group P1 Deposited 2020-10-22 Assembly 2 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric（12） Consistent with protein count
Chain M 1–167（167 aa）
Chain N 1–167（167 aa）
Chain O 1–167（167 aa）
Chain P 1–167（167 aa）
Chain Q 1–167（167 aa）
Chain R 1–167（167 aa）
Chain S 1–167（167 aa）
Chain T 1–167（167 aa）
Chain U 1–167（167 aa）
Chain V 1–167（167 aa）
Chain W 1–167（167 aa）
Chain X 1–167（167 aa）
Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) FE FE (III) ION × 12 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.1 M HEPES pH 7.0, 6.73 % w/v PEG 5000 MME and 0.06 M KCl
Resolution 2.80 Å R-free 0.243
8OUC Escherichia coli DPS Deposited 2023-04-22 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric（12） Consistent with protein count
Chain AAA 1–167（167 aa）
Chain BBB 1–167（167 aa）
Chain CCC 1–167（167 aa）
Chain DDD 1–167（167 aa）
Chain EEE 1–167（167 aa）
Chain FFF 1–167（167 aa）
Chain GGG 1–167（167 aa）
Chain HHH 1–167（167 aa）
Chain III 1–167（167 aa）
Chain JJJ 1–167（167 aa）
Chain KKK 1–167（167 aa）
Chain LLL 1–167（167 aa）
Not recorded TRS 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL × 7 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.3；290 K；TRIS-HCl
Resolution 1.37 Å R-free 0.206
8PV9 Structure of DPS determined by cryoEM at 100 keV Deposited 2023-07-17 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: 12-meric（12） Consistent with protein count
Chain A 2–167（166 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 2.70 Å
9ZC2 Structure of E. Coli DNA protection during starvation protein (DPS) from single particle cryoEM Deposited 2025-11-22 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: 12-meric（12） Consistent with protein count
Chain A 1–167（167 aa）
Chain B 1–167（167 aa）
Chain C 1–167（167 aa）
Chain D 1–167（167 aa）
Chain E 1–167（167 aa）
Chain F 1–167（167 aa）
Chain G 1–167（167 aa）
Chain H 1–167（167 aa）
Chain I 1–167（167 aa）
Chain J 1–167（167 aa）
Chain K 1–167（167 aa）
Chain L 1–167（167 aa）
Not recorded FE FE (III) ION × 12 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 1.30 Å

This page presents structural evidence recorded in PDB/mmCIF.“No recorded non-water small molecule” does not prove that the experimental sample was ligand-free; experimental conditions belong to the PDB experiment, while ligands and copy counts are shown for each biological assembly.