当前蛋白身份:P37871
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相关结构差异明细
一行代表一个 PDB 条目中的一个 biological assembly;同一蛋白的多个单体会分别列出。
| PDB 条目 | Assembly / 聚集状态 | 构建体 | 突变与修饰 | 配体、离子与非聚合物 | 实验方法 | 实验环境 | 结构质量 |
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 6WVK Cryo-EM structure of Bacillus subtilis RNA Polymerase in complex with HelD 提交 2020-05-06 | Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 7 PDB 声明:heptameric(7) 与蛋白数一致 |
链 D
1–1199(1199 aa)
|
未记录 | ZN ZINC ION × 2 MG MAGNESIUM ION × 1 | ELECTRON MICROSCOPY |
cryo-EM缓冲液
pH 7.8
cryo-EM玻璃化条件
冷冻剂 ETHANE;Sample loading volume ranged between 2 and 3 microlitres. Samples were blotted for 5 seconds prior to vitrification.
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分辨率 3.36 Å |
| 7CKQ The cryo-EM structure of B. subtilis BmrR transcription activation complex 提交 2020-07-18 | Assembly 1 蛋白–DNA 异源复合物;蛋白 × 9 PDB 声明:undecameric(11) 与全部聚合物一致 |
链 D
1–1199(1199 aa)
|
未记录 | MG MAGNESIUM ION × 1 ZN ZINC ION × 2 P4P TETRAPHENYLPHOSPHONIUM × 2 | ELECTRON MICROSCOPY |
cryo-EM缓冲液
pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件
冷冻剂 ETHANE
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分辨率 4.40 Å |
| 7F75 Cryo-EM structure of Spx-dependent transcription activation complex 提交 2021-06-28 | Assembly 1 蛋白–DNA 异源复合物;蛋白 × 10 PDB 声明:dodecameric(12) 与全部聚合物一致 |
链 D
1–1199(1199 aa)
|
未记录 | MG MAGNESIUM ION × 1 ZN ZINC ION × 2 | ELECTRON MICROSCOPY |
cryo-EM缓冲液
pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件
冷冻剂 ETHANE
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分辨率 4.20 Å |
| 8XA6 Cryo-EM structure of Bacillus RNAP and SPO1 gp33 complex 提交 2023-12-02 | Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 8 PDB 声明:octameric(8) 与蛋白数一致 |
链 D
1–1199(1199 aa)
|
未记录 | 未记录非水小分子 | ELECTRON MICROSCOPY |
cryo-EM缓冲液
pH 8
cryo-EM玻璃化条件
冷冻剂 ETHANE
|
分辨率 3.02 Å |
| 8XA7 Cryo-EM structure of Bacillus subtilis RNAP,sigA and SPO1 gp33 complex 提交 2023-12-02 | Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 9 PDB 声明:nonameric(9) 与蛋白数一致 |
链 D
1–1199(1199 aa)
|
未记录 | 未记录非水小分子 | ELECTRON MICROSCOPY |
cryo-EM缓冲液
pH 8
cryo-EM玻璃化条件
冷冻剂 ETHANE
|
分辨率 2.94 Å |
| 8XA8 Cryo-EM structure of Bacillus RNAP and HelD complex 提交 2023-12-02 | Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 8 PDB 声明:octameric(8) 与蛋白数一致 |
链 D
1–1199(1199 aa)
|
未记录 | ZN ZINC ION × 2 MG MAGNESIUM ION × 1 | ELECTRON MICROSCOPY |
cryo-EM缓冲液
pH 8
cryo-EM玻璃化条件
冷冻剂 ETHANE
|
分辨率 3.19 Å |