当前蛋白身份:P56282 重新检索
本组结构的主要差异维度
构建体不同 突变/修饰不同 组装状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量指标不同

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相关结构差异明细

一行代表一个 PDB 条目中的一个 biological assembly;同一蛋白的多个单体会分别列出。

PDB 条目 Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法 实验环境 结构质量
2V6Z Solution Structure of Amino-Terminal Domain of Human DNA Polymerase Epsilon Subunit B 提交 2007-07-24 Assembly 1 蛋白单体 单体;蛋白 × 1 PDB 声明:monomeric(1) 与蛋白数一致
链 M 1–75(75 aa) 片段:AMINO TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 1-75
突变:YES 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6.62;298 K;压力 1.0
NMR样品组成 0.7 MM PROTEIN
NMR样品组成 155 MM NACL
NMR样品组成 25 MM TRIS-HCL
NMR样品组成 25 MM IMIDAZOLE
NMR样品组成 1.25 MM EDTA
NMR样品组成 93% H2O, 7% D2O
分辨率未提供
5VBN Crystal Structure of human DNA polymerase epsilon B-subunit in complex with C-terminal domain of catalytic subunit 提交 2017-03-29 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白数一致
链 A 1–527(527 aa)
未记录 SO4 SULFATE ION × 1 ZN ZINC ION × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;295 K;50 mM sodium citrate, pH5.6, 0.70 M ammonium sulfate and 2 mM TCEP
分辨率 2.35 Å R-free 0.264
5VBN Crystal Structure of human DNA polymerase epsilon B-subunit in complex with C-terminal domain of catalytic subunit 提交 2017-03-29 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白数一致
链 E 1–527(527 aa)
未记录 SO4 SULFATE ION × 1 ZN ZINC ION × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;295 K;50 mM sodium citrate, pH5.6, 0.70 M ammonium sulfate and 2 mM TCEP
分辨率 2.35 Å R-free 0.264
7PFO Core human replisome 提交 2021-08-11 Assembly 1 蛋白–DNA 异源复合物;蛋白 × 19 PDB 声明:21-meric(21) 与全部聚合物一致
链 A 1–527(527 aa)
未记录 ZN ZINC ION × 5 MG MAGNESIUM ION × 3 ANP PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER × 3 SO4 SULFATE ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.20 Å
7PLO H. sapiens replisome-CUL2/LRR1 complex 提交 2021-09-01 Assembly 1 蛋白–DNA 异源复合物;蛋白 × 24 PDB 声明:26-meric(26) 与全部聚合物一致
链 A 1–527(527 aa)
未记录 ZN ZINC ION × 8 MG MAGNESIUM ION × 3 ANP PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER × 3 SO4 SULFATE ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.6
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 2.80 Å