Current Protein Identity：Q16740
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Related-Structure Differences
Each row represents one biological assembly in one PDB entry; multiple monomers of the same protein are listed separately.
| PDB Entry | Assembly / Oligomeric State | Construct | Mutations and Modifications | Ligands, Ions and Non-polymers | Experimental Method | Experimental Conditions | Structure Quality |
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1TG6 Crystallography and mutagenesis point to an essential role for the N-terminus of human mitochondrial ClpP Deposited 2004-05-28 | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 7 PDB declaration: heptameric（7） Consistent with protein count |
Chain A
1–277（277 aa）
Chain B
1–277（277 aa）
Chain C
1–277（277 aa）
Chain D
1–277（277 aa）
Chain E
1–277（277 aa）
Chain F
1–277（277 aa）
Chain G
1–277（277 aa）
|
Not recorded | DIO 1,4-DIETHYLENE DIOXIDE × 6 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 8 GOL GLYCEROL × 6 FME N-FORMYLMETHIONINE × 7 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；100 mM MES pH 6.5, 10 % (V/V) dioxane, 10% glycerol, 1.5-1.8 M (NH4)2SO4 with 20% ethylene glycol, VAPOR DIFFUSION,
HANGING DROP
|
Resolution 2.10 Å R-free 0.262 |
| 1TG6 Crystallography and mutagenesis point to an essential role for the N-terminus of human mitochondrial ClpP Deposited 2004-05-28 | Assembly 2 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 14 PDB declaration: tetradecameric（14） Consistent with protein count |
Chain A
1–277（277 aa）
Chain B
1–277（277 aa）
Chain C
1–277（277 aa）
Chain D
1–277（277 aa）
Chain E
1–277（277 aa）
Chain F
1–277（277 aa）
Chain G
1–277（277 aa）
|
Not recorded | DIO 1,4-DIETHYLENE DIOXIDE × 12 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 16 GOL GLYCEROL × 12 FME N-FORMYLMETHIONINE × 14 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；100 mM MES pH 6.5, 10 % (V/V) dioxane, 10% glycerol, 1.5-1.8 M (NH4)2SO4 with 20% ethylene glycol, VAPOR DIFFUSION,
HANGING DROP
|
Resolution 2.10 Å R-free 0.262 |
| 6BBA Crystal structure of human mitochondrial ClpP complex with acyldepsipeptide ADEP-28 Deposited 2017-10-17 | Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 14 PDB declaration: tetradecameric（14） Consistent with protein count |
Chain A
58–277（220 aa）
Fragment：residues 58-277
Chain B
58–277（220 aa）
Fragment：residues 58-277
Chain C
58–277（220 aa）
Fragment：residues 58-277
Chain D
58–277（220 aa）
Fragment：residues 58-277
Chain E
58–277（220 aa）
Fragment：residues 58-277
Chain F
58–277（220 aa）
Fragment：residues 58-277
Chain G
58–277（220 aa）
Fragment：residues 58-277
|
Not recorded | No recorded non-water small molecule | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 4.6；294 K；0.1 M sodium acetate trihydrate pH 4.6,
4% w/v polyethylene glycol 4,000
|
Resolution 2.80 Å R-free 0.235 |
| 6DL7 Human mitochondrial ClpP in complex with ONC201 (TIC10) Deposited 2018-05-31 | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 7 PDB declaration: heptameric（7） Consistent with protein count |
Chain A
58–277（220 aa）
Chain B
58–277（220 aa）
Chain C
58–277（220 aa）
Chain D
58–277（220 aa）
Chain E
58–277（220 aa）
Chain F
58–277（220 aa）
Chain G
58–277（220 aa）
|
Not recorded | ONC 7-benzyl-4-[(2-methylphenyl)methyl]-6,7,8,9-tetrahydroimidazo[1,2-a]pyrido[3,4-e]pyrimidin-5(4H)-one × 7 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.2；277 K；5%(w/v) PEG 4,000, 100mM KCl, 100mM NaAc (pH5.2)
|
Resolution 2.00 Å R-free 0.262 |
| 6H23 Crystal structure of the hClpP Y118A mutant with an activating small molecule Deposited 2018-07-13 | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 14 PDB declaration: tetradecameric（14） Consistent with protein count |
Chain A
57–277（221 aa）
Chain B
57–277（221 aa）
Chain C
57–277（221 aa）
Chain D
57–277（221 aa）
Chain E
57–277（221 aa）
Chain F
57–277（221 aa）
Chain G
57–277（221 aa）
Chain H
57–277（221 aa）
Chain I
57–277（221 aa）
Chain J
57–277（221 aa）
Chain K
57–277（221 aa）
Chain L
57–277（221 aa）
Chain M
57–277（221 aa）
Chain N
57–277（221 aa）
|
Mutation：Y118A Mutation：Y118A Mutation：Y118A Mutation：Y118A Mutation：Y118A Mutation：Y118A Mutation：Y118A Mutation：Y118A Mutation：Y118A Mutation：Y118A Mutation：Y118A Mutation：Y118A Mutation：Y118A Mutation：Y118A | FJT ~{N}-(1,3-benzodioxol-5-ylmethyl)-5-[(2-chloranyl-4-fluoranyl-phenyl)methyl]-1,3,4-oxadiazole-2-carboxamide × 14 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 4 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 6.5；293 K；magnesium chloride, MES, PEG4000
|
Resolution 3.09 Å R-free 0.261 |
| 7UVM Crystal structure of human ClpP protease in complex with TR-27 Deposited 2022-05-02 | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 14 PDB declaration: tetradecameric（14） Consistent with protein count |
Chain A
58–277（220 aa）
Chain B
58–277（220 aa）
Chain C
58–277（220 aa）
Chain D
58–277（220 aa）
Chain E
58–277（220 aa）
Chain F
58–277（220 aa）
Chain G
58–277（220 aa）
|
Not recorded | OX0 (10R)-4-[(4-chlorophenyl)methyl]-7-[(3-ethynylphenyl)methyl]-2,4,6,7,8,9-hexahydroimidazo[1,2-a]pyrido[3,4-e]pyrimidin-5(1H)-one × 14 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；294 K；0.1 M sodium acetate pH 4.6 to 5.2, 5 % PEG 4000
|
Resolution 2.19 Å R-free 0.237 |
| 7UVN Crystal structure of human ClpP protease in complex with TR-57 Deposited 2022-05-02 | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 14 PDB declaration: tetradecameric（14） Consistent with protein count |
Chain A
58–277（220 aa）
Chain B
58–277（220 aa）
Chain C
58–277（220 aa）
Chain D
58–277（220 aa）
Chain E
58–277（220 aa）
Chain F
58–277（220 aa）
Chain G
58–277（220 aa）
|
Not recorded | P3O 3-({3-[(4-chlorophenyl)methyl]-1-methyl-2,4-dioxo-1,3,4,5,7,8-hexahydropyrido[4,3-d]pyrimidin-6(2H)-yl}methyl)benzonitrile × 14 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；294 K；0.1 M sodium acetate, pH 4.6 to 5.2,
5 % PEG 4000
|
Resolution 3.11 Å R-free 0.283 |
| 7UVR Crystal structure of human ClpP protease in complex with TR-65 Deposited 2022-05-02 | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 14 PDB declaration: tetradecameric（14） Consistent with protein count |
Chain A
58–277（220 aa）
Chain B
58–277（220 aa）
Chain C
58–277（220 aa）
Chain D
58–277（220 aa）
Chain E
58–277（220 aa）
Chain F
58–277（220 aa）
Chain G
58–277（220 aa）
|
Not recorded | PJF 3-{[(10R)-4-[(4-chlorophenyl)methyl]-5-oxo-1,2,4,5,8,9-hexahydroimidazo[1,2-a]pyrido[3,4-e]pyrimidin-7(6H)-yl]methyl}benzonitrile × 14 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；294 K；0.1 M sodium acetate pH 4.6 to 5.2,
5% PEG 4000
|
Resolution 2.86 Å R-free 0.253 |
| 7UVU Crystal structure of human ClpP protease in complex with TR-107 Deposited 2022-05-02 | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 14 PDB declaration: tetradecameric（14） Consistent with protein count |
Chain A
58–277（220 aa）
Chain B
58–277（220 aa）
Chain C
58–277（220 aa）
Chain D
58–277（220 aa）
Chain E
58–277（220 aa）
Chain F
58–277（220 aa）
Chain G
58–277（220 aa）
|
Not recorded | OY9 3-({3-[(4-chlorophenyl)methyl]-4-oxo-3,5,7,8-tetrahydropyrido[4,3-d]pyrimidin-6(4H)-yl}methyl)benzonitrile × 14 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；294 K；0.1 M sodium acetate,
5% PEG 4000
|
Resolution 3.24 Å R-free 0.261 |
| 7UW0 Crystal structure of human ClpP protease in complex with TR-133 Deposited 2022-05-02 | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 14 PDB declaration: tetradecameric（14） Consistent with protein count |
Chain A
58–277（220 aa）
Chain B
58–277（220 aa）
Chain C
58–277（220 aa）
Chain D
58–277（220 aa）
Chain E
58–277（220 aa）
Chain F
58–277（220 aa）
Chain G
58–277（220 aa）
|
Not recorded | P4I 3-({3-[(4-bromophenyl)methyl]-4-oxo-3,5,7,8-tetrahydropyrido[4,3-d]pyrimidin-6(4H)-yl}methyl)benzonitrile × 14 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；294 K；0.1 sodium acetate, pH 4.6 to 5.2,
5% PEG 4000
|
Resolution 2.80 Å R-free 0.309 |
| 7VP9 Crystal structure of human ClpP in complex with ZG111 Deposited 2021-10-15 | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 14 PDB declaration: tetradecameric（14） Consistent with protein count |
Chain A
57–277（221 aa）
Chain B
57–277（221 aa）
Chain C
57–277（221 aa）
Chain D
57–277（221 aa）
Chain E
57–277（221 aa）
Chain F
57–277（221 aa）
Chain G
57–277（221 aa）
Chain H
57–277（221 aa）
Chain I
57–277（221 aa）
Chain J
57–277（221 aa）
Chain K
57–277（221 aa）
Chain L
57–277（221 aa）
Chain M
57–277（221 aa）
Chain N
57–277（221 aa）
|
Not recorded | 7SR (6S,9aS)-N-[(4-bromophenyl)methyl]-6-[(2S)-butan-2-yl]-8-(naphthalen-1-ylmethyl)-4,7-bis(oxidanylidene)-3,6,9,9a-tetrahydro-2H-pyrazino[1,2-a]pyrimidine-1-carboxamide × 14 MG MAGNESIUM ION × 14 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.5；289 K；0.2M sodium bromide, 20% (w/v) polyethylene glycol 3350
|
Resolution 2.55 Å R-free 0.232 |
| 7WH5 Crystal structure of human ClpP in complex with ZG180 Deposited 2021-12-29 | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 14 PDB declaration: tetradecameric（14） Consistent with protein count |
Chain A
57–277（221 aa）
Chain B
57–277（221 aa）
Chain C
57–277（221 aa）
Chain D
57–277（221 aa）
Chain E
57–277（221 aa）
Chain F
57–277（221 aa）
Chain G
57–277（221 aa）
Chain H
57–277（221 aa）
Chain I
57–277（221 aa）
Chain J
57–277（221 aa）
Chain K
57–277（221 aa）
Chain L
57–277（221 aa）
Chain M
57–277（221 aa）
Chain N
57–277（221 aa）
|
Not recorded | 9DF (6S,9aS)-6-[(2S)-butan-2-yl]-8-(naphthalen-1-ylmethyl)-4,7-bis(oxidanylidene)-N-[4,4,4-tris(fluoranyl)butyl]-3,6,9,9a-tetrahydro-2H-pyrazino[1,2-a]pyrimidine-1-carboxamide × 14 MG MAGNESIUM ION × 1 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.5；289 K；0.2M Sodium malonate pH 5.0, 20% w/v Polyethylene glycol 3350
|
Resolution 2.13 Å R-free 0.249 |
| 8HGK Crystal structure of human ClpP in complex with ZK53 Deposited 2022-11-14 | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 14 PDB declaration: tetradecameric（14） Consistent with protein count |
Chain A
57–277（221 aa）
Chain B
57–277（221 aa）
Chain C
57–277（221 aa）
Chain D
57–277（221 aa）
Chain E
57–277（221 aa）
Chain F
57–277（221 aa）
Chain G
57–277（221 aa）
Chain H
57–277（221 aa）
Chain I
57–277（221 aa）
Chain J
57–277（221 aa）
Chain K
57–277（221 aa）
Chain L
57–277（221 aa）
Chain M
57–277（221 aa）
Chain N
57–277（221 aa）
|
Not recorded | ZLL 4-[[3,5-bis(fluoranyl)phenyl]methyl]-N-[(4-bromophenyl)methyl]piperazine-1-carboxamide × 14 MG MAGNESIUM ION × 5 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；289 K；0.2M Magnesium acetate tetrahydrate, 20% w/v Polyethylene glycol 3350, pH7.9
|
Resolution 1.90 Å R-free 0.221 |
| 8I7X Crystal structure of human ClpP in complex with ZG36 Deposited 2023-02-02 | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 14 PDB declaration: tetradecameric（14） Consistent with protein count |
Chain A
57–277（221 aa）
Chain B
57–277（221 aa）
Chain C
57–277（221 aa）
Chain D
57–277（221 aa）
Chain E
57–277（221 aa）
Chain F
57–277（221 aa）
Chain G
57–277（221 aa）
Chain H
57–277（221 aa）
Chain I
57–277（221 aa）
Chain J
57–277（221 aa）
Chain K
57–277（221 aa）
Chain L
57–277（221 aa）
Chain M
57–277（221 aa）
Chain N
57–277（221 aa）
|
Not recorded | OSR (6S,9aS)-N-[(4-bromophenyl)methyl]-6-[(2S)-butan-2-yl]-8-[(4-methoxynaphthalen-1-yl)methyl]-4,7-bis(oxidanylidene)-3,6,9,9a-tetrahydro-2H-pyrazino[1,2-a]pyrimidine-1-carboxamide × 14 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；289 K；0.2M sodium bromide, 20% (w/v) polyethylene glycol 3350
|
Resolution 1.99 Å R-free 0.260 |
| 8W7C Activation of mitochondrial Caseinolytic Protease P (ClpP) induces selective cancer cell lethality Deposited 2023-08-30 | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 14 PDB declaration: tetradecameric（14） Consistent with protein count |
Chain A
58–277（220 aa）
Chain B
58–277（220 aa）
Chain C
58–277（220 aa）
Chain D
58–277（220 aa）
Chain E
58–277（220 aa）
Chain F
58–277（220 aa）
Chain G
58–277（220 aa）
|
Not recorded | R89 11-[(3-chlorophenyl)methyl]-7-[[4-(trifluoromethyl)phenyl]methyl]-2,5,7,11-tetrazatricyclo[7.4.0.0^{2,6}]trideca-1(9),3,5-trien-8-one × 14 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；289 K；200 mM KCl, 100 mM MES, 12%PEG4000
|
Resolution 3.00 Å R-free 0.260 |
| 8W7E Design, synthesis and biological evaluations of novel small molecular hyper-activators of human caseinolytic peptidase P (hClpP) Deposited 2023-08-30 | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 14 PDB declaration: tetradecameric（14） Consistent with protein count |
Chain A
58–277（220 aa）
Chain B
58–277（220 aa）
Chain C
58–277（220 aa）
Chain D
58–277（220 aa）
Chain E
58–277（220 aa）
Chain F
58–277（220 aa）
Chain G
58–277（220 aa）
Chain H
58–277（220 aa）
Chain I
58–277（220 aa）
Chain J
58–277（220 aa）
Chain K
58–277（220 aa）
Chain L
58–277（220 aa）
Chain M
58–277（220 aa）
Chain N
58–277（220 aa）
|
Not recorded | 9I3 3-[(3-chlorophenyl)methyl]-6-[(4-chlorophenyl)methyl]-2,4-dihydro-1H-pyrido[2,3-c][2,7]naphthyridin-5-one × 14 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；289 K；6% (w/v) PEG 3350, 200 mM KCl, and 100 mM NaAc (pH 6.0)
|
Resolution 2.80 Å R-free 0.274 |
| 8WUZ Development of 2-imino-2,3,5,6,7,8-hexahydropyrido[4,3-d]pyrimidin-4(1H)-one derivatives as human caseinolytic peptidase P (hClpP) activators Deposited 2023-10-22 | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 14 PDB declaration: tetradecameric（14） Consistent with protein count |
Chain A
58–277（220 aa）
Chain B
58–277（220 aa）
Chain C
58–277（220 aa）
Chain D
58–277（220 aa）
Chain E
58–277（220 aa）
Chain F
58–277（220 aa）
Chain G
58–277（220 aa）
|
Not recorded | XFU 5-[(3-fluorophenyl)methyl]-9-[[4-(trifluoromethyl)phenyl]methyl]-1,5,9,11-tetrazatricyclo[8.4.0.0^{2,7}]tetradeca-2(7),10-dien-8-one × 14 BR BROMIDE ION × 16 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；298.15 K；0.2 M NaBr, 16% PEG 3350
|
Resolution 2.90 Å R-free 0.276 |
| 8YLB Cocrystal structures of agonists compound 1 with HsClpP Deposited 2024-03-06 | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 14 PDB declaration: tetradecameric（14） Consistent with protein count |
Chain A
58–277（220 aa）
Chain B
58–277（220 aa）
Chain C
58–277（220 aa）
Chain D
58–277（220 aa）
Chain E
58–277（220 aa）
Chain F
58–277（220 aa）
Chain G
58–277（220 aa）
Chain H
58–277（220 aa）
Chain I
58–277（220 aa）
Chain J
58–277（220 aa）
Chain K
58–277（220 aa）
Chain L
58–277（220 aa）
Chain M
58–277（220 aa）
Chain N
58–277（220 aa）
|
Not recorded | A1LZA 5-[(2-methylphenyl)methyl]-11-(phenylmethyl)-2,5,7,11-tetrazatricyclo[7.4.0.0^{2,6}]trideca-1(9),6-dien-8-one × 14 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8；291 K；1.6 M Li2SO4 and 0.1 M Tris, pH 8.0
|
Resolution 2.15 Å R-free 0.260 |
| 8YPA Human mitochondrial ClpP in complex with TR89 Deposited 2024-03-16 | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 7 PDB declaration: heptameric（7） Consistent with protein count |
Chain A
58–277（220 aa）
Chain B
58–277（220 aa）
Chain C
58–277（220 aa）
Chain D
58–277（220 aa）
Chain E
58–277（220 aa）
Chain F
58–277（220 aa）
Chain G
58–277（220 aa）
|
Not recorded | A1LZN (6~{R})-2-[[3,5-bis(fluoranyl)phenyl]methyl]-6-(hydroxymethyl)-5-[[4-(trifluoromethyl)phenyl]methyl]-7,8-dihydro-6~{H}-pyrazolo[1,5-a][1,4]diazepin-4-one × 7 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 6.2；289.15 K；0.1 M sodium acetate ph 6.2, 8% PEG 4000
|
Resolution 2.67 Å R-free 0.258 |
| 9DKV Human mitochondrial ClpP in Apo state Deposited 2024-09-10 | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 14 PDB declaration: 14-meric（14） Consistent with protein count |
Chain A
58–277（220 aa）
Chain B
58–277（220 aa）
Chain C
58–277（220 aa）
Chain D
58–277（220 aa）
Chain E
58–277（220 aa）
Chain F
58–277（220 aa）
Chain G
58–277（220 aa）
Chain H
58–277（220 aa）
Chain I
58–277（220 aa）
Chain J
58–277（220 aa）
Chain K
58–277（220 aa）
Chain L
58–277（220 aa）
Chain M
58–277（220 aa）
Chain N
58–277（220 aa）
|
Not recorded | No recorded non-water small molecule | ELECTRON MICROSCOPY |
cryo-EM buffer
pH 7.8
cryo-EM vitrification conditions
Cryogen ETHANE
|
Resolution 2.81 Å |
| 9DKW Human mitochondrial ClpP in complex with Bortezomib Deposited 2024-09-10 | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 14 PDB declaration: 14-meric（14） Consistent with protein count |
Chain A
58–277（220 aa）
Chain B
58–277（220 aa）
Chain C
58–277（220 aa）
Chain D
58–277（220 aa）
Chain E
58–277（220 aa）
Chain F
58–277（220 aa）
Chain G
58–277（220 aa）
Chain H
58–277（220 aa）
Chain I
58–277（220 aa）
Chain J
58–277（220 aa）
Chain K
58–277（220 aa）
Chain L
58–277（220 aa）
Chain M
58–277（220 aa）
Chain N
58–277（220 aa）
|
Not recorded | BO2 N-[(1R)-1-(DIHYDROXYBORYL)-3-METHYLBUTYL]-N-(PYRAZIN-2-YLCARBONYL)-L-PHENYLALANINAMIDE × 14 | ELECTRON MICROSCOPY |
cryo-EM buffer
pH 7.8
cryo-EM vitrification conditions
Cryogen ETHANE
|
Resolution 2.49 Å |
| 9DQK human ClpP - Apo - A192E / E196R Deposited 2024-09-24 | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 14 PDB declaration: 14-meric（14） Consistent with protein count |
Chain A
1–277（277 aa）
Chain B
1–277（277 aa）
Chain C
1–277（277 aa）
Chain D
1–277（277 aa）
Chain E
1–277（277 aa）
Chain F
1–277（277 aa）
Chain G
1–277（277 aa）
Chain H
1–277（277 aa）
Chain I
1–277（277 aa）
Chain J
1–277（277 aa）
Chain K
1–277（277 aa）
Chain L
1–277（277 aa）
Chain M
1–277（277 aa）
Chain N
1–277（277 aa）
|
Mutation：A192E, E196R Mutation：A192E, E196R Mutation：A192E, E196R Mutation：A192E, E196R Mutation：A192E, E196R Mutation：A192E, E196R Mutation：A192E, E196R Mutation：A192E, E196R Mutation：A192E, E196R Mutation：A192E, E196R Mutation：A192E, E196R Mutation：A192E, E196R Mutation：A192E, E196R Mutation：A192E, E196R | CL CHLORIDE ION × 14 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；295 K；200 mM potassium acetate, 35% (v/v) pentaerythritol propoxylate (5/4 PO/OH)
|
Resolution 2.75 Å R-free 0.250 |
| 9DQL human ClpP - Bortezomib - A192E / E196R Deposited 2024-09-24 | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 14 PDB declaration: 14-meric（14） Consistent with protein count |
Chain A
1–277（277 aa）
Chain B
1–277（277 aa）
Chain C
1–277（277 aa）
Chain D
1–277（277 aa）
Chain E
1–277（277 aa）
Chain F
1–277（277 aa）
Chain G
1–277（277 aa）
Chain H
1–277（277 aa）
Chain I
1–277（277 aa）
Chain J
1–277（277 aa）
Chain K
1–277（277 aa）
Chain L
1–277（277 aa）
Chain M
1–277（277 aa）
Chain N
1–277（277 aa）
|
Mutation：A192E, E196R Mutation：A192E, E196R Mutation：A192E, E196R Mutation：A192E, E196R Mutation：A192E, E196R Mutation：A192E, E196R Mutation：A192E, E196R Mutation：A192E, E196R Mutation：A192E, E196R Mutation：A192E, E196R Mutation：A192E, E196R Mutation：A192E, E196R Mutation：A192E, E196R Mutation：A192E, E196R | BO2 N-[(1R)-1-(DIHYDROXYBORYL)-3-METHYLBUTYL]-N-(PYRAZIN-2-YLCARBONYL)-L-PHENYLALANINAMIDE × 14 CL CHLORIDE ION × 9 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；295 K；200 mM potassium acetate, 35% (v/v) pentaerythritol propoxylate (5/4 PO/OH)
|
Resolution 3.20 Å R-free 0.237 |
| 9DW0 Human ClpX-bound ClpP Deposited 2024-10-08 | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 14 PDB declaration: tetradecameric（14） Consistent with protein count |
Chain H
58–249（192 aa）
Chain I
58–249（192 aa）
Chain J
58–249（192 aa）
Chain K
58–249（192 aa）
Chain L
58–249（192 aa）
Chain M
58–249（192 aa）
Chain N
58–249（192 aa）
Chain O
58–249（192 aa）
Chain P
58–249（192 aa）
Chain Q
58–249（192 aa）
Chain R
58–249（192 aa）
Chain S
58–249（192 aa）
Chain T
58–249（192 aa）
Chain U
58–249（192 aa）
|
Not recorded | No recorded non-water small molecule | ELECTRON MICROSCOPY |
cryo-EM buffer
pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions
Cryogen ETHANE；The sample was prepared using manual blot-and-plunge freezing method in cold room (4 celsius)
|
Resolution 2.80 Å |
| 9DW1 Human mitochondrial ClpP protease Deposited 2024-10-08 | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 7 PDB declaration: heptameric（7） Consistent with protein count |
Chain H
58–277（220 aa）
Chain I
58–277（220 aa）
Chain J
58–277（220 aa）
Chain K
58–277（220 aa）
Chain L
58–277（220 aa）
Chain M
58–277（220 aa）
Chain N
58–277（220 aa）
|
Not recorded | No recorded non-water small molecule | ELECTRON MICROSCOPY |
cryo-EM buffer
pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions
Cryogen ETHANE；The sample was prepared using manual blot-and-plunge freezing method in cold room (4 celsius)
|
Resolution 3.40 Å |
| 9DW3 Human mitochondrial ClpP in complex with Bortezomib Deposited 2024-10-08 | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 14 PDB declaration: tetradecameric（14） Consistent with protein count |
Chain A
58–277（220 aa）
Chain B
58–277（220 aa）
Chain C
58–277（220 aa）
Chain D
58–277（220 aa）
Chain E
58–277（220 aa）
Chain F
58–277（220 aa）
Chain G
58–277（220 aa）
Chain H
58–277（220 aa）
Chain I
58–277（220 aa）
Chain J
58–277（220 aa）
Chain K
58–277（220 aa）
Chain L
58–277（220 aa）
Chain M
58–277（220 aa）
Chain N
58–277（220 aa）
|
Not recorded | BO2 N-[(1R)-1-(DIHYDROXYBORYL)-3-METHYLBUTYL]-N-(PYRAZIN-2-YLCARBONYL)-L-PHENYLALANINAMIDE × 14 | ELECTRON MICROSCOPY |
cryo-EM buffer
pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions
Cryogen ETHANE；The sample was prepared using manual blot-and-plunge freezing method in cold room (4 celsius)
|
Resolution 2.40 Å |
| 9KUF Cryo-EM structure of HsClpP bound to CLPP-2068 Deposited 2024-12-03 | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 14 PDB declaration: tetradecameric（14） Consistent with protein count |
Chain A
59–277（219 aa）
Chain B
59–277（219 aa）
Chain C
59–277（219 aa）
Chain D
59–277（219 aa）
Chain E
59–277（219 aa）
Chain F
59–277（219 aa）
Chain G
59–277（219 aa）
Chain H
59–277（219 aa）
Chain I
59–277（219 aa）
Chain J
59–277（219 aa）
Chain K
59–277（219 aa）
Chain L
59–277（219 aa）
Chain M
59–277（219 aa）
Chain N
59–277（219 aa）
|
Not recorded | A1EG3 3-[[(7~{R})-2-[(4-bromophenyl)methylamino]-7-methyl-4-oxidanylidene-3,5,7,8-tetrahydropyrido[4,3-d]pyrimidin-6-yl]methyl]benzenecarbonitrile × 14 | ELECTRON MICROSCOPY |
cryo-EM buffer
pH 8；30 mM Tris-HCl (pH 8.0), 150 mM NaCl and 1 mM DTT
cryo-EM vitrification conditions
Cryogen ETHANE
|
Resolution 2.45 Å |
| 9PB1 Human ClpP initial assembly Deposited 2025-06-26 | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 7 PDB declaration: heptameric（7） Consistent with protein count |
Chain H
58–277（220 aa）
Chain I
58–277（220 aa）
Chain J
58–277（220 aa）
Chain K
58–277（220 aa）
Chain L
58–277（220 aa）
Chain M
58–277（220 aa）
Chain N
58–277（220 aa）
|
Not recorded | No recorded non-water small molecule | ELECTRON MICROSCOPY |
cryo-EM buffer
pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions
Cryogen ETHANE；The sample was prepared using manual blot-and-plunge freezing method in cold room (4 degrees Celsius).
|
Resolution 3.70 Å |
| 9WAS Human mitochondrial ClpP in complex with LZL25 Deposited 2025-08-12 | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 14 PDB declaration: tetradecameric（14） Consistent with protein count |
Chain A
58–250（193 aa）
Chain B
58–250（193 aa）
Chain C
58–250（193 aa）
Chain D
58–250（193 aa）
Chain E
58–250（193 aa）
Chain F
58–250（193 aa）
Chain G
58–250（193 aa）
|
Not recorded | A1EVT (3~{R})-7-[(4-fluorophenyl)methyl]-3-(2-methoxyethoxymethyl)-2-[[4-(trifluoromethyl)phenyl]methyl]-3,4-dihydroisoquinolin-1-one × 14 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；291 K；0.1M sodium acetate trihydrate pH4.6
8% w/v Polyethylene Glycol 4000
|
Resolution 3.52 Å R-free 0.247 |
| 9YKZ Un-crosslinked hClpP Deposited 2025-10-08 | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 7 PDB declaration: heptameric（7） Consistent with protein count |
Chain H
1–277（277 aa）
Chain I
1–277（277 aa）
Chain J
1–277（277 aa）
Chain K
1–277（277 aa）
Chain L
1–277（277 aa）
Chain M
1–277（277 aa）
Chain N
1–277（277 aa）
|
Not recorded | No recorded non-water small molecule | ELECTRON MICROSCOPY |
cryo-EM buffer
pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions
Cryogen ETHANE；The sample was prepared using manual blot-and-plunge freezing method in cold room (4 degrees Celsius)
|
Resolution 3.50 Å |