当前蛋白身份:Q8NG31 重新检索
本组结构的主要差异维度
构建体不同 突变/修饰不同 组装状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量指标不同

差异标签只比较当前检索结果;所有PDB和assembly原始记录仍分别保留。

相关结构差异明细

一行代表一个 PDB 条目中的一个 biological assembly;同一蛋白的多个单体会分别列出。

PDB 条目 Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法 实验环境 结构质量
3SI5 Kinetochore-BUBR1 kinase complex 提交 2011-06-17 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白数一致
链 X 234–252(19 aa) 片段:UNP residues 234-252
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 6;292 K;15% PEG 6000, 0.1M Magnesium Acetate, 0.1M Sodium Cacodylate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K
分辨率 2.20 Å R-free 0.247
3SI5 Kinetochore-BUBR1 kinase complex 提交 2011-06-17 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白数一致
链 Y 234–252(19 aa) 片段:UNP residues 234-252
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 6;292 K;15% PEG 6000, 0.1M Magnesium Acetate, 0.1M Sodium Cacodylate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K
分辨率 2.20 Å R-free 0.247
4A1G The crystal structure of the human Bub1 TPR domain in complex with the KI motif of Knl1 提交 2011-09-15 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白数一致
链 E 150–200(51 aa) 片段:KI MOTIF, RESIDUES 150-200
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 6;1.25-1.3 M NA MALONATE, PH 6.0.
分辨率 2.60 Å R-free 0.244
4A1G The crystal structure of the human Bub1 TPR domain in complex with the KI motif of Knl1 提交 2011-09-15 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白数一致
链 F 150–200(51 aa) 片段:KI MOTIF, RESIDUES 150-200
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 6;1.25-1.3 M NA MALONATE, PH 6.0.
分辨率 2.60 Å R-free 0.244
4A1G The crystal structure of the human Bub1 TPR domain in complex with the KI motif of Knl1 提交 2011-09-15 Assembly 3 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白数一致
链 G 150–200(51 aa) 片段:KI MOTIF, RESIDUES 150-200
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 6;1.25-1.3 M NA MALONATE, PH 6.0.
分辨率 2.60 Å R-free 0.244
4A1G The crystal structure of the human Bub1 TPR domain in complex with the KI motif of Knl1 提交 2011-09-15 Assembly 4 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白数一致
链 H 150–200(51 aa) 片段:KI MOTIF, RESIDUES 150-200
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 6;1.25-1.3 M NA MALONATE, PH 6.0.
分辨率 2.60 Å R-free 0.244
4NF9 Structure of the Knl1/Nsl1 complex 提交 2013-10-31 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白数一致
链 A 2117–2337(221 aa) 片段:Knl1 C-terminal domain, UNP residues 2117-2337
非标准单体:是(mmCIF未提供具体位点) CL CHLORIDE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 7;293 K;16-20 % (v/v) PEG 3350, 220 mM sodium citrate and 100 mM MES (pH 6 or 6.5) and 100 mM Hepes (pH 7), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
分辨率 2.80 Å R-free 0.265
4NF9 Structure of the Knl1/Nsl1 complex 提交 2013-10-31 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白数一致
链 B 2117–2337(221 aa) 片段:Knl1 C-terminal domain, UNP residues 2117-2337
非标准单体:是(mmCIF未提供具体位点) 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 7;293 K;16-20 % (v/v) PEG 3350, 220 mM sodium citrate and 100 mM MES (pH 6 or 6.5) and 100 mM Hepes (pH 7), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
分辨率 2.80 Å R-free 0.265
4NFA Structure of the C-terminal doamin of Knl1 提交 2013-10-31 Assembly 1 蛋白单体 单体;蛋白 × 1 PDB 声明:monomeric(1) 与蛋白数一致
链 A 2117–2323(207 aa) 片段:Knl1 C-terminal domain, UNP residues 2131-2337
未记录 CL CHLORIDE ION × 1 GOL GLYCEROL × 3 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 9;293 K;120-300 KSCN, 100 mM BisTris Propane (pH 8.6-9.2), 17 % (v/v) PEG 3350 and 1 mM DTT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
分辨率 2.50 Å R-free 0.242
8PPR Structure of the human outer kinetochore KMN network complex 提交 2023-07-08 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 8 PDB 声明:octameric(8) 与蛋白数一致
链 K 1–2342(2342 aa)
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.00 Å
8Q5H Human KMN network (outer kinetochore) 提交 2023-08-09 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 7 PDB 声明:heptameric(7) 与蛋白数一致
链 K 2021–2342(322 aa)
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 4.50 Å