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Protein Structures and Oligomeric States

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Current Protein Identity：Q99836 New Search
13PDB entries
13Biological assembly
222chain/assembly records
Main Difference Dimensions in This Set
Different construct Different mutation/modification Different assembly state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics

Difference tags compare only the current result set; every original PDB and assembly record remains separate.

Related-Structure Differences

Each row represents one biological assembly in one PDB entry; multiple monomers of the same protein are listed separately.

PDB Entry Assembly / Oligomeric State Construct Mutations and Modifications Ligands, Ions and Non-polymers Experimental Method Experimental Conditions Structure Quality
2JS7 Solution NMR structure of human myeloid differentiation primary response (MyD88). Northeast Structural Genomics target HR2869A Deposited 2007-06-29 Assembly 1 Protein monomer Monomer；Protein × 1 PDB declaration: monomeric（1） Consistent with protein count
Chain A 146–296（151 aa） Fragment：C-Terminal TIR domain
Not recorded No recorded non-water small molecule SOLUTION NMR
NMR measurement conditions pH 5；303 K；Pressure ambient
NMR sample composition 0.8 mM [U-5% 13C; U-100% 15N] protein, 10 mM DTT, 40 mM ammonium acetate, 5 % acetonitrile, 95% H2O/5% D2O | 95% H2O/5% D2O
NMR sample composition 0.8 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 10 mM DTT, 40 mM ammonium acetate, 5 % acetonitrile, 100% D2O | 100% D2O
NMR sample composition 0.8 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 10 mM DTT, 40 mM ammonium acetate, 5 % acetonitrile, 95% H2O/5% D2O | 95% H2O/5% D2O
Resolution not provided
2Z5V Solution structure of the TIR domain of human MyD88 Deposited 2007-07-19 Assembly 1 Protein monomer Monomer；Protein × 1 PDB declaration: monomeric（1） Consistent with protein count
Chain A 148–296（149 aa） Fragment：MyD88 TIR domain
Not recorded No recorded non-water small molecule SOLUTION NMR
NMR measurement conditions 298 K；Pressure 1
Resolution not provided
3MOP The ternary Death Domain complex of MyD88, IRAK4, and IRAK2 Deposited 2010-04-23 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 14 PDB declaration: tetradecameric（14） Consistent with protein count
Chain A 20–117（98 aa） Fragment：death domain residues 20-117
Chain B 20–117（98 aa） Fragment：death domain residues 20-117
Chain C 20–117（98 aa） Fragment：death domain residues 20-117
Chain D 20–117（98 aa） Fragment：death domain residues 20-117
Chain E 20–117（98 aa） Fragment：death domain residues 20-117
Chain F 20–117（98 aa） Fragment：death domain residues 20-117
Not recorded No recorded non-water small molecule X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；100-250 mM MgCl2, 8-15 % ethanol, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
Resolution 3.40 Å R-free 0.261
4DOM Crystal Structure of the TIR-domain of Human Myeloid Differentiation Primary Response protein (MyD88) Deposited 2012-02-09 Assembly 1 Protein monomer Monomer；Protein × 1 PDB declaration: monomeric（1） Consistent with protein count
Chain A 157–296（140 aa） Fragment：TIR domain, UNP residues 157-296
Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) No recorded non-water small molecule X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；277 K；30% PEG 8000, 0.1M Immidazole pH 8.0, 0.2M NaCl, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
Resolution 1.80 Å R-free 0.216
4EO7 Crystal structure of the TIR domain of human myeloid differentiation primary response protein 88. Deposited 2012-04-13 Assembly 1 Protein monomer Monomer；Protein × 1 PDB declaration: monomeric（1） Consistent with protein count
Chain A 157–296（140 aa） Fragment：TIR domain, UNP residues 157-296
Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) MG MAGNESIUM ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION；pH 6.5；277 K；25% PEG 3350, 0.1M BIS-TRIS pH 6.5,0.2M NaCl, VAPOR DIFFUSION, temperature 277K
Resolution 1.45 Å R-free 0.208
7BEQ MicroED structure of the MyD88 TIR domain higher-order assembly Deposited 2020-12-24 Assembly 1 Protein monomer Monomer；Protein × 1 PDB declaration: monomeric（1） Consistent with protein count
Chain A 155–296（142 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY
cryo-EM buffer pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 3.00 Å R-free 0.280
7BER SFX structure of the MyD88 TIR domain higher-order assembly (solved, rebuilt and refined using an identical protocol to the MicroED structure of the MyD88 TIR domain higher-order assembly) Deposited 2020-12-24 Assembly 1 Protein monomer Monomer；Protein × 1 PDB declaration: monomeric（1） Consistent with protein count
Chain A 155–296（142 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions BATCH MODE；310 K；MAL TIR (0.5-3 mM) incubated with MyD88 TIR (60-100 mM) in 10 mM HEPES pH 7.5-8, 150 mM NaCl at 310K
Resolution 2.30 Å R-free 0.281
7L6W SFX structure of the MyD88 TIR domain higher-order assembly Deposited 2020-12-24 Assembly 1 Protein monomer Monomer；Protein × 1 PDB declaration: monomeric（1） Consistent with protein count
Chain A 159–296（138 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions BATCH MODE；310 K；MAL TIR (0.5-3 micromolar) was incubated with MyD88 TIR domain (60-100 micromolar) in 10 millimolar HEPES at pH 7.5-8, 150 millimolar NaCl at 298-310K.
Resolution 2.30 Å R-free 0.288
8S78 MicroED Structure of TLR2 TIR domain-induced MyD88 TIR domain higher-order assembly Deposited 2024-02-29 Assembly 1 Protein monomer Monomer；Protein × 1 PDB declaration: monomeric（1） Consistent with protein count
Chain A 154–296（143 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY
cryo-EM buffer pH 7.5；TLR2 TIR protein, 10 mM HEPES pH 7.5, 150 mM NaCl
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 2.85 Å R-free 0.267
8W8M Cryo-EM structure of helical filament of MyD88 TIR Deposited 2023-09-04 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 102 PDB declaration: 102-meric（102） Consistent with protein count
Chain 1A 153–296（144 aa）
Chain 1B 153–296（144 aa）
Chain 1C 153–296（144 aa）
Chain 1D 153–296（144 aa）
Chain 1E 153–296（144 aa）
Chain 1F 153–296（144 aa）
Chain 2A 153–296（144 aa）
Chain 2B 153–296（144 aa）
Chain 2C 153–296（144 aa）
Chain 2D 153–296（144 aa）
Chain 2E 153–296（144 aa）
Chain 2F 153–296（144 aa）
Chain 3A 153–296（144 aa）
Chain 3B 153–296（144 aa）
Chain 3C 153–296（144 aa）
Chain 3D 153–296（144 aa）
Chain 3E 153–296（144 aa）
Chain 3F 153–296（144 aa）
Chain A1 153–296（144 aa）
Chain A2 153–296（144 aa）
Chain A3 153–296（144 aa）
Chain B1 153–296（144 aa）
Chain B2 153–296（144 aa）
Chain B3 153–296（144 aa）
Chain C1 153–296（144 aa）
Chain C2 153–296（144 aa）
Chain C3 153–296（144 aa）
Chain D1 153–296（144 aa）
Chain D2 153–296（144 aa）
Chain D3 153–296（144 aa）
Chain E1 153–296（144 aa）
Chain E2 153–296（144 aa）
Chain E3 153–296（144 aa）
Chain F1 153–296（144 aa）
Chain F2 153–296（144 aa）
Chain F3 153–296（144 aa）
Chain G1 153–296（144 aa）
Chain G2 153–296（144 aa）
Chain G3 153–296（144 aa）
Chain H1 153–296（144 aa）
Chain H2 153–296（144 aa）
Chain H3 153–296（144 aa）
Chain I1 153–296（144 aa）
Chain I2 153–296（144 aa）
Chain I3 153–296（144 aa）
Chain J1 153–296（144 aa）
Chain J2 153–296（144 aa）
Chain J3 153–296（144 aa）
Chain K1 153–296（144 aa）
Chain K2 153–296（144 aa）
Chain K3 153–296（144 aa）
Chain L1 153–296（144 aa）
Chain L2 153–296（144 aa）
Chain L3 153–296（144 aa）
Chain M1 153–296（144 aa）
Chain M2 153–296（144 aa）
Chain M3 153–296（144 aa）
Chain N1 153–296（144 aa）
Chain N2 153–296（144 aa）
Chain N3 153–296（144 aa）
Chain O1 153–296（144 aa）
Chain O2 153–296（144 aa）
Chain O3 153–296（144 aa）
Chain P1 153–296（144 aa）
Chain P2 153–296（144 aa）
Chain P3 153–296（144 aa）
Chain Q1 153–296（144 aa）
Chain Q2 153–296（144 aa）
Chain Q3 153–296（144 aa）
Chain R1 153–296（144 aa）
Chain R2 153–296（144 aa）
Chain R3 153–296（144 aa）
Chain S1 153–296（144 aa）
Chain S2 153–296（144 aa）
Chain S3 153–296（144 aa）
Chain T1 153–296（144 aa）
Chain T2 153–296（144 aa）
Chain T3 153–296（144 aa）
Chain U1 153–296（144 aa）
Chain U2 153–296（144 aa）
Chain U3 153–296（144 aa）
Chain V1 153–296（144 aa）
Chain V2 153–296（144 aa）
Chain V3 153–296（144 aa）
Chain W1 153–296（144 aa）
Chain W2 153–296（144 aa）
Chain W3 153–296（144 aa）
Chain X1 153–296（144 aa）
Chain X2 153–296（144 aa）
Chain X3 153–296（144 aa）
Chain Y1 153–296（144 aa）
Chain Y2 153–296（144 aa）
Chain Y3 153–296（144 aa）
Chain YD 153–296（144 aa）
Chain YE 153–296（144 aa）
Chain YF 153–296（144 aa）
Chain Z1 153–296（144 aa）
Chain Z2 153–296（144 aa）
Chain Z3 153–296（144 aa）
Chain ZD 153–296（144 aa）
Chain ZE 153–296（144 aa）
Chain ZF 153–296（144 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 3.28 Å
8YYM Cryo-EM structure of cylindrical fiber of MyD88 TIR Deposited 2024-04-04 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 104 PDB declaration: 104-meric（104） Consistent with protein count
Chain A 153–296（144 aa）
Chain AA 153–296（144 aa）
Chain AB 153–296（144 aa）
Chain AC 153–296（144 aa）
Chain B 153–296（144 aa）
Chain BA 153–296（144 aa）
Chain BB 153–296（144 aa）
Chain BC 153–296（144 aa）
Chain C 153–296（144 aa）
Chain CA 153–296（144 aa）
Chain CB 153–296（144 aa）
Chain CC 153–296（144 aa）
Chain D 153–296（144 aa）
Chain DA 153–296（144 aa）
Chain DB 153–296（144 aa）
Chain DC 153–296（144 aa）
Chain E 153–296（144 aa）
Chain EA 153–296（144 aa）
Chain EB 153–296（144 aa）
Chain EC 153–296（144 aa）
Chain F 153–296（144 aa）
Chain FA 153–296（144 aa）
Chain FB 153–296（144 aa）
Chain FC 153–296（144 aa）
Chain G 153–296（144 aa）
Chain GA 153–296（144 aa）
Chain GB 153–296（144 aa）
Chain GC 153–296（144 aa）
Chain H 153–296（144 aa）
Chain HA 153–296（144 aa）
Chain HB 153–296（144 aa）
Chain HC 153–296（144 aa）
Chain I 153–296（144 aa）
Chain IA 153–296（144 aa）
Chain IB 153–296（144 aa）
Chain IC 153–296（144 aa）
Chain J 153–296（144 aa）
Chain JA 153–296（144 aa）
Chain JB 153–296（144 aa）
Chain JC 153–296（144 aa）
Chain K 153–296（144 aa）
Chain KA 153–296（144 aa）
Chain KB 153–296（144 aa）
Chain KC 153–296（144 aa）
Chain L 153–296（144 aa）
Chain LA 153–296（144 aa）
Chain LB 153–296（144 aa）
Chain LC 153–296（144 aa）
Chain M 153–296（144 aa）
Chain MA 153–296（144 aa）
Chain MB 153–296（144 aa）
Chain MC 153–296（144 aa）
Chain N 153–296（144 aa）
Chain NA 153–296（144 aa）
Chain NB 153–296（144 aa）
Chain NC 153–296（144 aa）
Chain O 153–296（144 aa）
Chain OA 153–296（144 aa）
Chain OB 153–296（144 aa）
Chain OC 153–296（144 aa）
Chain P 153–296（144 aa）
Chain PA 153–296（144 aa）
Chain PB 153–296（144 aa）
Chain PC 153–296（144 aa）
Chain Q 153–296（144 aa）
Chain QA 153–296（144 aa）
Chain QB 153–296（144 aa）
Chain QC 153–296（144 aa）
Chain R 153–296（144 aa）
Chain RA 153–296（144 aa）
Chain RB 153–296（144 aa）
Chain RC 153–296（144 aa）
Chain S 153–296（144 aa）
Chain SA 153–296（144 aa）
Chain SB 153–296（144 aa）
Chain SC 153–296（144 aa）
Chain T 153–296（144 aa）
Chain TA 153–296（144 aa）
Chain TB 153–296（144 aa）
Chain TC 153–296（144 aa）
Chain U 153–296（144 aa）
Chain UA 153–296（144 aa）
Chain UB 153–296（144 aa）
Chain UC 153–296（144 aa）
Chain V 153–296（144 aa）
Chain VA 153–296（144 aa）
Chain VB 153–296（144 aa）
Chain VC 153–296（144 aa）
Chain W 153–296（144 aa）
Chain WA 153–296（144 aa）
Chain WB 153–296（144 aa）
Chain WC 153–296（144 aa）
Chain X 153–296（144 aa）
Chain XA 153–296（144 aa）
Chain XB 153–296（144 aa）
Chain XC 153–296（144 aa）
Chain Y 153–296（144 aa）
Chain YA 153–296（144 aa）
Chain YB 153–296（144 aa）
Chain YC 153–296（144 aa）
Chain Z 153–296（144 aa）
Chain ZA 153–296（144 aa）
Chain ZB 153–296（144 aa）
Chain ZC 153–296（144 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 3.30 Å
9HFV MyD88 peptide_2 bound to SPOP MATH domain Deposited 2024-11-18 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric（2） Consistent with protein count
Chain B 127–146（20 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；291 K；10% w/v PEG 20,000, 20% v/v PEG MME 550, 0.03 M magnesium chloride, 0.03 M calcium chloride, 0.1 M MOPS/HEPES-Na pH 7.5
Resolution 1.45 Å R-free 0.214
9HGH MyD88 peptide_1 bound to SPOP MATH domain Deposited 2024-11-19 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric（2） Consistent with protein count
Chain B 125–141（17 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；291 K；12.5% w/v PEG 1000, 12.5% w/v PEG 3350, 12.5% v/v MPD, 0.03 M diethyleneglycol, 0.03 M triethyleneglycol, 0.03 M tetraethyleneglycol, 0.03 M pentaethyleneglycol, 0.1 M bicine/Trizma base pH 8.5
Resolution 1.90 Å R-free 0.232

This page presents structural evidence recorded in PDB/mmCIF.“No recorded non-water small molecule” does not prove that the experimental sample was ligand-free; experimental conditions belong to the PDB experiment, while ligands and copy counts are shown for each biological assembly.