1bpm

DIFFERENTIATION AND IDENTIFICATION OF THE TWO CATALYTIC METAL BINDING SITES IN BOVINE LENS LEUCINE AMINOPEPTIDASE BY X-RAY CRYSTALLOGRAPHY

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 84.2 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

LEUCINE AMINOPEPTIDASE

Bos taurus

UniProt P00727

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 6 PDB 声明:hexameric(6) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–487 未记录 MG MAGNESIUM ION × 6 ZN ZINC ION × 6 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取环境条件 分辨率 2.90 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 8 个其他 PDB 条目、8 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 AMPL_BOVIN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–487; UniProt 1–487

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1bpm

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1bpm
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1bpm
沉积日期 deposition_date1993-03-02
结构标题 titleDIFFERENTIATION AND IDENTIFICATION OF THE TWO CATALYTIC METAL BINDING SITES IN BOVINE LENS LEUCINE AMINOPEPTIDASE BY X-RAY CRYSTALLOGRAPHY
关键词 keywordsHYDROLASE(ALPHA-AMINOACYLPEPTIDE); HYDROLASE(ALPHA-AMINOACYLPEPTIDE)
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier24.44
回转半径 Rg (电子) rg_electron23.80
零角强度 I(0) i045312100.00
分子量 molecular_weight52287.0 kDa
排除体积 excluded_volume65452 ų
包络体积 envelope_volume74451 ų
水化壳体积 shell_volume26544 ų
包络直径 envelope_diameter87.8
壳层 Rg shell_rg30.59
包络 Rg envelope_rg24.19
形状 Rg shape_rg23.81
总 Rg total_rg24.49
总原子数 total_atoms3673
残基数 n_residues481
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax84.2
Rg (实空间) rg_real24.52
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.74
I(0) (实空间) i0_real4.5310e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error7.0980e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal24.50
I(0) (倒空间) i0_reciprocal45310000.0000
解质量估计 total_estimate0.8555
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary26.7
偏度 Skewness skewness0.497
峰度 Kurtosis kurtosis-0.110
角度范围 angular_range— – 0.3250 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha11390000.0000
实空间数据点数 n_real_points64
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.740; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.916; Smooth: 0.982

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_idd1bpma1
类 Class classc — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold foldc.56 — Phosphorylase/hydrolase-like
超家族 Superfamily superfamilyc.56.5 — Zn-dependent exopeptidases
家族 Family familyc.56.5.3 — Leucine aminopeptidase, C-terminal domain
结构域编号 domain_idd1bpma2
类 Class classc — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold foldc.50 — Macro domain-like
超家族 Superfamily superfamilyc.50.1 — Macro domain-like
家族 Family familyc.50.1.1 — Leucine aminopeptidase (Aminopeptidase A), N-terminal domain

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id1bpmA01
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology220 — Leucine Aminopeptidase, subunit E; domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Leucine Aminopeptidase, subunit E, domain 1
结构域编号 domain_id1bpmA02
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology630 — Aminopeptidase
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Zn peptidases

8. 引用文献 (3)

9. 文件与曲线 (10)