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1cb3

LOCAL INTERACTIONS DRIVE THE FORMATION OF NON-NATIVE STRUCTURE IN THE DENATURED STATE OF HUMAN ALPHA-LACTALBUMIN: A HIGH RESOLUTION STRUCTURAL CHARACTERIZATION OF A PEPTIDE MODEL IN AQUEOUS SOLUTION

Method: SOLUTION NMR Dmax: 15.6 Å Quality: REASONABLE
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

LCA

物种未注明

UniProt P00709

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 120–130 突变：C11A 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 无其他共同聚合物 SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 2.8；283 K；压力 1 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 1CB3 Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1A4V ALPHA-LACTALBUMIN 提交 1998-02-05 构建体不同 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 20–142（123 aa） 片段：CALCIUM-BINDING REGION
未记录 CA CALCIUM ION × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 7.5；pH 7.5
分辨率 1.80 Å R-free 0.263
1B9O HUMAN ALPHA-LACTALBUMIN, LOW TEMPERATURE FORM 提交 1999-02-14 构建体不同 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 1–123（123 aa）
未记录 CA CALCIUM ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 4.2；pH 4.2
分辨率 1.15 Å R-free 0.162
1HML ALPHA_LACTALBUMIN POSSESSES A DISTINCT ZINC BINDING SITE 提交 1994-09-29 构建体不同 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 1–142（142 aa）
未记录 CA CALCIUM ION × 1 ZN ZINC ION × 1 SO4 SULFATE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 1.70 Å
3B0I Crystal structure of recombinant human alpha lactalbumin 提交 2011-06-10 构建体不同 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 20–142（123 aa）
未记录 CA CALCIUM ION × 1 SO4 SULFATE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；293 K；2.0M ammonium sulfate, 0.01M CaCl2, 0.1M MES, 28mg/ml protein, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
分辨率 1.80 Å R-free 0.256
3B0O Crystal structure of alpha-lactalbumin 提交 2011-06-10 构建体不同 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 21–142（122 aa）
未记录 CA CALCIUM ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.7；293 K；1.8M ammonium sulphate, 10mM CaCl2, 0.1M Tris-HCl, 40mg/ml protein, pH 7.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
分辨率 1.61 Å R-free 0.193
3B0O Crystal structure of alpha-lactalbumin 提交 2011-06-10 构建体不同 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 B 21–142（122 aa）
未记录 CA CALCIUM ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.7；293 K；1.8M ammonium sulphate, 10mM CaCl2, 0.1M Tris-HCl, 40mg/ml protein, pH 7.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
分辨率 1.61 Å R-free 0.193
4L41 Human Lactose synthase: A 2:1 complex between human alpha-lactalbumin and human beta1,4-galactosyltransferase 提交 2013-06-07 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 A 19–142（124 aa） 片段：UNP residues 19-142
链 B 19–142（124 aa） 片段：UNP residues 19-142
未记录 CA CALCIUM ION × 2 SO4 SULFATE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；298 K；100 mM mes buffer pH 7.0, 12% PEG 4000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
分辨率 2.70 Å R-free 0.237

共 6 个其他 PDB 条目、7 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 LALBA_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 2–12； UniProt 120–130

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1cb3

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1cb3
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1cb3
沉积日期 deposition_date1999-02-26
结构标题 titleLOCAL INTERACTIONS DRIVE THE FORMATION OF NON-NATIVE STRUCTURE IN THE DENATURED STATE OF HUMAN ALPHA-LACTALBUMIN: A HIGH RESOLUTION STRUCTURAL CHARACTERIZATION OF A PEPTIDE MODEL IN AQUEOUS SOLUTION
关键词 keywordsMOLTEN GLOBULE STATE, PROTEIN FOLDING, NON-NATIVE INTERACTIONS, ALPHA- LACTALBUMIN; MOLTEN GLOBULE STATE
实验方法 methodSOLUTION NMR
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier5.66 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron6.63 Å
零角强度 I(0) i030731000.00
分子量 molecular_weight53704.0 kDa
排除体积 excluded_volume69928 ų
包络体积 envelope_volume3945 ų
水化壳体积 shell_volume4462 ų
包络直径 envelope_diameter28.2 Å
壳层 Rg shell_rg13.01 Å
包络 Rg envelope_rg9.22 Å
形状 Rg shape_rg6.56 Å
总 Rg total_rg7.17 Å
总原子数 total_atoms7720
残基数 n_residues440
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax15.6 Å
Rg (实空间) rg_real5.30 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.02 Å
I(0) (实空间) i0_real2.9640e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.6510e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal5.88 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal30730000.0000
解质量估计 total_estimate0.6507
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary4.7 Å
偏度 Skewness skewness0.343
峰度 Kurtosis kurtosis-0.723
角度范围 angular_range— – 0.5000 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha4.4440
最高正则化参数 α highest_alpha210.7000
实空间数据点数 n_real_points80
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.986; Stabil: 0.978; Sysdev: 0.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.570; Smooth: 0.000
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 1 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_idd1cb3a_
类 Class classj — Peptides
折叠类型 Fold foldj.57 — alpha-lactalbumin peptide model
超家族 Superfamily superfamilyj.57.1 — alpha-lactalbumin peptide model
家族 Family familyj.57.1.1 — alpha-lactalbumin peptide model
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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)