DIHYDROLIPOYL-TRANSACETYLASE
Azotobacter vinelandii
当前结构中的状态
| Assembly | 物理组成 | 蛋白状态 | 分子拷贝数 | 共同组分 | 数据核对 |
|---|---|---|---|---|---|
| 1 | 蛋白同源多聚体 | 同源多聚体 | 蛋白 24 | water × 24 | 与蛋白数一致 |
数据库中的同蛋白其他状态
查看构建体与数据证据
| UniProt名称 | ODP2_AZOVI |
| Isoform | — |
| PDB实体 | 1 |
| 链与序列区间 | 作者链 A; PDB构建体 1–243; UniProt 395–637 |
Azotobacter vinelandii
| Assembly | 物理组成 | 蛋白状态 | 分子拷贝数 | 共同组分 | 数据核对 |
|---|---|---|---|---|---|
| 1 | 蛋白同源多聚体 | 同源多聚体 | 蛋白 24 | water × 24 | 与蛋白数一致 |
| UniProt名称 | ODP2_AZOVI |
| Isoform | — |
| PDB实体 | 1 |
| 链与序列区间 | 作者链 A; PDB构建体 1–243; UniProt 395–637 |
页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。
| 条目编号 entry_id | 1dpc |
| 沉积日期 deposition_date | 1995-02-03 |
| 结构标题 title | CRYSTALLOGRAPHIC AND ENZYMATIC INVESTIGATIONS ON THE ROLE OF SER558, HIS610 AND ASN614 IN THE CATALYTIC MECHANISM OF AZOTOBACTER VINELANDII DIHYDROLIPOAMIDE ACETYLTRANSFERASE (E2P) |
| 关键词 keywords | DIHYDROLIPOAMIDE ACETYLTRANSFERASE; DIHYDROLIPOAMIDE ACETYLTRANSFERASE |
| 实验方法 method | X-RAY DIFFRACTION |
页面只读取最新 assembly 计算结果。每一条曲线都对应明确的 PDB、official biological assembly 和 coordinate model。
Assembly 1 · Model 1 · CRYSOL 4.1.3-1-20251215 (887e7ef)
| Rg(Guinier) | 63.45 Å |
| Rg(电子密度) | 62.32 Å |
| 总 Rg | 62.51 Å |
| 原子数 | 43488 |
| 残基数 | 5832 |
| 排除体积 | 786650 ų |
| 最大 q | 0.500 Å⁻¹ |
| 结构域编号 domain_id | d1dpca_ |
| 类 Class class | c — Alpha and beta proteins (a/b) |
| 折叠类型 Fold fold | c.43 — CoA-dependent acyltransferases |
| 超家族 Superfamily superfamily | c.43.1 — CoA-dependent acyltransferases |
| 家族 Family family | c.43.1.1 — CAT-like |
| 结构域编号 domain_id | 1dpcA00 |
| 类 Class class | 3 — Alpha Beta |
| 架构 Architecture architecture | 30 — 2-Layer Sandwich |
| 拓扑 Topology topology | 559 — Chloramphenicol Acetyltransferase |
| 同源超家族 H-superfamily homologous superfamily | 10 — Chloramphenicol acetyltransferase-like domain |