← 返回搜索
1gk5

Solution Structure the mEGF/TGFalpha44-50 chimeric growth factor

Method: SOLUTION NMR Dmax: 48.9 Å Quality: REASONABLE
▼

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Pro-epidermal growth factor,Protransforming growth factor alpha

Homo sapiens

UniProt P01132

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 977–1018 片段：UNP residues 977-1018,UNP residues 83-89 无其他共同聚合物 SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 3；298 K 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 1GK5 Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1A3P ROLE OF THE 6-20 DISULFIDE BRIDGE IN THE STRUCTURE AND ACTIVITY OF EPIDERMAL GROWTH FACTOR, NMR, 20 STRUCTURES 提交 1998-01-22 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 980–1024（45 aa） 片段：RESIDUES 4 - 48
突变：DEL(1-3, 49-53), C6(AMINO-BUTYRIC ACID), C20 (AMINO-BUTYRIC ACID) 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 2.8；300 K；压力 1
NMR样品组成 H2O
分辨率未提供
1EGF SOLUTION STRUCTURE OF MURINE EPIDERMAL GROWTH FACTOR DETERMINED BY NMR SPECTROSCOPY AND REFINED BY ENERGY MINIMIZATION WITH RESTRAINTS 提交 1991-10-01 构建体不同 聚集状态不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 977–1029（53 aa）
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取条件 分辨率未提供
1EPG THREE-DIMENSIONAL NUCLEAR MAGNETIC RESONANCE STRUCTURES OF MOUSE EPIDERMAL GROWTH FACTOR IN ACIDIC AND PHYSIOLOGICAL PH SOLUTIONS 提交 1992-03-24 构建体不同 聚集状态不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 977–1029（53 aa）
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取条件 分辨率未提供
1EPH THREE-DIMENSIONAL NUCLEAR MAGNETIC RESONANCE STRUCTURES OF MOUSE EPIDERMAL GROWTH FACTOR IN ACIDIC AND PHYSIOLOGICAL PH SOLUTIONS 提交 1992-03-24 构建体不同 聚集状态不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 977–1029（53 aa）
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取条件 分辨率未提供
1EPI THREE-DIMENSIONAL NUCLEAR MAGNETIC RESONANCE STRUCTURES OF MOUSE EPIDERMAL GROWTH FACTOR IN ACIDIC AND PHYSIOLOGICAL PH SOLUTIONS 提交 1992-03-24 构建体不同 聚集状态不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 977–1029（53 aa）
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取条件 分辨率未提供
1EPJ THREE-DIMENSIONAL NUCLEAR MAGNETIC RESONANCE STRUCTURES OF MOUSE EPIDERMAL GROWTH FACTOR IN ACIDIC AND PHYSIOLOGICAL PH SOLUTIONS 提交 1992-03-24 构建体不同 聚集状态不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 977–1029（53 aa）
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取条件 分辨率未提供
3EGF SOLUTION STRUCTURE OF MURINE EPIDERMAL GROWTH FACTOR DETERMINED BY NMR SPECTROSCOPY AND REFINED BY ENERGY MINIMIZATION WITH RESTRAINTS 提交 1992-08-30 构建体不同 聚集状态不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 977–1029（53 aa）
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取条件 分辨率未提供

共 7 个其他 PDB 条目、7 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 EGF_MOUSE
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–42； UniProt 977–1018

Pro-epidermal growth factor,Protransforming growth factor alpha

Homo sapiens

UniProt P01135

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 83–89 片段：UNP residues 977-1018,UNP residues 83-89 无其他共同聚合物 SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 3；298 K 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 1GK5 Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1MOX Crystal Structure of Human Epidermal Growth Factor Receptor (residues 1-501) in complex with TGF-alpha 提交 2002-09-10 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 其他组合 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 C 40–89（50 aa）
链 D 40–89（50 aa）
未记录 PT PLATINUM (II) ION × 7 CD CADMIUM ION × 11 CL CHLORIDE ION × 4 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；293 K；7% PEG 3350, 20% Trehalose, 10mM CdCl2, 100mM HEPES, di-mu-iodobis(ethylenediamine)diplatinum nitrate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
分辨率 2.50 Å R-free 0.289
1P9J Solution structure and dynamics of the EGF/TGF-alpha chimera T1E 提交 2003-05-12 构建体不同 实验环境不同 Assembly 1 信息不足 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 40–46（7 aa） 片段：TGF-alpha (residues 1-7), EGF (residues 8-54)
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6.3；298 K；离子强度（mmCIF原始值）50；压力 1
NMR样品组成 0.8mM T1E, 15N-labelled, 50mM phosphate buffer, 95% H20, 5%D20, pH 6.3, 20ug/mL pefabloc | 95% H20, 5%D20, pH 6.3
分辨率未提供
1YUF TYPE ALPHA TRANSFORMING GROWTH FACTOR, NMR, 16 MODELS WITHOUT ENERGY MINIMIZATION 提交 1996-04-01 构建体不同 聚集状态不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 40–89（50 aa）
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取条件 分辨率未提供
1YUG TYPE ALPHA TRANSFORMING GROWTH FACTOR, NMR, 15 MODELS AFTER ECEPP/3 ENERGY MINIMIZATION 提交 1996-04-01 构建体不同 聚集状态不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 40–89（50 aa）
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取条件 分辨率未提供
2TGF THE SOLUTION STRUCTURE OF HUMAN TRANSFORMING GROWTH FACTOR ALPHA 提交 1991-01-23 构建体不同 聚集状态不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 40–89（50 aa）
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取条件 分辨率未提供
3E50 Crystal structure of human insulin degrading enzyme in complex with transforming growth factor-alpha 提交 2008-08-12 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 C 40–89（50 aa） 片段：UNP residues 40-89, Transforming growth factor alpha chain
未记录 ZN ZINC ION × 1 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.30 Å R-free 0.231
3E50 Crystal structure of human insulin degrading enzyme in complex with transforming growth factor-alpha 提交 2008-08-12 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 D 40–89（50 aa） 片段：UNP residues 40-89, Transforming growth factor alpha chain
未记录 ZN ZINC ION × 1 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.30 Å R-free 0.231
3TGF THE SOLUTION STRUCTURE OF HUMAN TRANSFORMING GROWTH FACTOR ALPHA 提交 1991-01-23 构建体不同 聚集状态不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 40–89（50 aa）
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取条件 分辨率未提供
4TGF SOLUTION STRUCTURES OF HUMAN TRANSFORMING GROWTH FACTOR ALPHA DERIVED FROM 1*H NMR DATA 提交 1990-06-13 构建体不同 聚集状态不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 40–89（50 aa）
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取条件 分辨率未提供
5KN5 TGFalpha/Epiregulin complex with neutralizing antibody LY3016859 提交 2016-06-27 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 C 48–87（40 aa）
未记录 SO4 SULFATE ION × 1 ZN ZINC ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；294 K；100mM MES pH 6, 14% PEG 3350, 200mM Sodium Sulfate
分辨率 2.80 Å R-free 0.263
5KN5 TGFalpha/Epiregulin complex with neutralizing antibody LY3016859 提交 2016-06-27 构建体不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 F 48–87（40 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；294 K；100mM MES pH 6, 14% PEG 3350, 200mM Sodium Sulfate
分辨率 2.80 Å R-free 0.263
7SZ5 Cryo-EM structure of the extracellular module of the full-length EGFR bound to TGF-alpha "tips-separated" conformation 提交 2021-11-25 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 C 40–89（50 aa）
链 D 40–89（50 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.60 Å
7SZ7 Cryo-EM structure of the extracellular module of the full-length EGFR bound to TGF-alpha. "tips-juxtaposed" conformation 提交 2021-11-25 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 C 40–89（50 aa）
链 D 40–89（50 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.40 Å

共 11 个其他 PDB 条目、13 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 TGFA_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 43–49； UniProt 83–89

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1gk5

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1gk5
下载 Download
▼

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1gk5
沉积日期 deposition_date2001-08-08
结构标题 titleSolution Structure the mEGF/TGFalpha44-50 chimeric growth factor
关键词 keywordsGROWTH FACTOR, EGF GROWTH FACTOR, CHIMERIC; GROWTH FACTOR
实验方法 methodSOLUTION NMR
▼

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier12.34 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron12.74 Å
零角强度 I(0) i051152100.00
分子量 molecular_weight52498.0 kDa
排除体积 excluded_volume62684 ų
包络体积 envelope_volume13558 ų
水化壳体积 shell_volume8734 ų
包络直径 envelope_diameter53.6 Å
壳层 Rg shell_rg18.92 Å
包络 Rg envelope_rg15.29 Å
形状 Rg shape_rg12.81 Å
总 Rg total_rg12.81 Å
总原子数 total_atoms6790
残基数 n_residues490
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
▼

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax48.9 Å
Rg (实空间) rg_real12.52 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.61 Å
I(0) (实空间) i0_real5.1150e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error6.8170e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal12.51 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal51150000.0000
解质量估计 total_estimate0.6969
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks3
主峰位置 r_peak_primary12.4 Å
偏度 Skewness skewness0.593
峰度 Kurtosis kurtosis0.083
角度范围 angular_range— – 0.5000 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha35830.0000
实空间数据点数 n_real_points80
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.597; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.265; Smooth: 0.000
▶

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

▶

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

▼

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_idd1gk5a_
类 Class classg — Small proteins
折叠类型 Fold foldg.3 — Knottins (small inhibitors, toxins, lectins)
超家族 Superfamily superfamilyg.3.11 — EGF/Laminin
家族 Family familyg.3.11.1 — EGF-type module

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id1gk5A00
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture10 — Ribbon
拓扑 Topology topology25 — Laminin
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Laminin
▶

8. 引用文献 (2)

▶

9. 文件与曲线 (10)