SAXSdb — 1hyw

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

HEAD-TO-TAIL JOINING PROTEIN W

Enterobacteria phage lambda

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 1–68	未记录	无其他共同聚合物	SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 6.5；298 K；离子强度（mmCIF原始值）200mM NaCl；压力 ambient NMR样品组成：1.5mM gpW U-15N, 13C; 10mM phosphate buffer NA, 200mM NaCl,90% H2O,10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 1HYW	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
8K38 The structure of bacteriophage lambda portal-adaptor 提交 2023-07-14	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 24 PDB 声明：24-meric	链 M 1–68（68 aa）链 N 1–68（68 aa）链 O 1–68（68 aa）链 P 1–68（68 aa）链 Q 1–68（68 aa）链 R 1–68（68 aa）链 S 1–68（68 aa）链 T 1–68（68 aa）链 U 1–68（68 aa）链 V 1–68（68 aa）链 W 1–68（68 aa）链 X 1–68（68 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.20 Å
8XOW Mature virion portal of bacteriophage lambda 提交 2024-01-02	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 36 PDB 声明：36-meric	链 W 1–68（68 aa）链 W1 1–68（68 aa）链 W2 1–68（68 aa）链 W3 1–68（68 aa）链 W4 1–68（68 aa）链 W5 1–68（68 aa）链 w 1–68（68 aa）链 w1 1–68（68 aa）链 w2 1–68（68 aa）链 w3 1–68（68 aa）链 w4 1–68（68 aa）链 w5 1–68（68 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 NITROGEN	分辨率 3.32 Å
8XPM Mature virion portal of phage lambda with DNA 提交 2024-01-04	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白–DNA 异源复合物；蛋白 × 66 PDB 声明：68-meric	链 W 1–68（68 aa）链 W1 1–68（68 aa）链 W2 1–68（68 aa）链 W3 1–68（68 aa）链 W4 1–68（68 aa）链 W5 1–68（68 aa）链 w 1–68（68 aa）链 w1 1–68（68 aa）链 w2 1–68（68 aa）链 w3 1–68（68 aa）链 w4 1–68（68 aa）链 w5 1–68（68 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 NITROGEN	分辨率 3.90 Å
8XQB Mature virion portal vertex of bacteriophage lambda 提交 2024-01-05	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 71 PDB 声明：71-meric	链 W 1–68（68 aa）链 W1 1–68（68 aa）链 W2 1–68（68 aa）链 W3 1–68（68 aa）链 W4 1–68（68 aa）链 W5 1–68（68 aa）链 w 1–68（68 aa）链 w1 1–68（68 aa）链 w2 1–68（68 aa）链 w3 1–68（68 aa）链 w4 1–68（68 aa）链 w5 1–68（68 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 NITROGEN	分辨率 4.07 Å

共 4 个其他 PDB 条目、4 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	VHTJ_LAMBD
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–68； UniProt 1–68

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	1hyw
沉积日期 deposition_date	2001-01-22
结构标题 title	SOLUTION STRUCTURE OF BACTERIOPHAGE LAMBDA GPW
关键词 keywords	novel fold; two helices, one two-stranded beta-sheet, Viral protein; VIRAL PROTEIN
实验方法 method	SOLUTION NMR

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	11.52 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	11.07 Å
零角强度 I(0) i0	143223000.00
分子量 molecular_weight	96546.0 kDa
排除体积 excluded_volume	119710 Å³
包络体积 envelope_volume	13290 Å³
水化壳体积 shell_volume	9214 Å³
包络直径 envelope_diameter	45.7 Å
壳层 Rg shell_rg	17.90 Å
包络 Rg envelope_rg	13.47 Å
形状 Rg shape_rg	11.00 Å
总 Rg total_rg	11.51 Å
总原子数 total_atoms	12255
残基数 n_residues	870
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	40.9 Å
Rg (实空间) rg_real	11.53 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.36 Å
I(0) (实空间) i0_real	1.4320e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	1.5990e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal	11.53 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	143200000.0000
解质量估计 total_estimate	0.7674
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	13.5 Å
偏度 Skewness skewness	0.334
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.114
角度范围 angular_range	— – 0.5000 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	62610.0000
实空间数据点数 n_real_points	80
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.677; Stabil: 0.998; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.947; Smooth: 0.000

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_id	d1hywa_
类 Class class	d — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold fold	d.186 — gpW/XkdW-like
超家族 Superfamily superfamily	d.186.1 — Head-to-tail joining protein W, gpW
家族 Family family	d.186.1.1 — Head-to-tail joining protein W, gpW

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id	1hywA00
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	30 — 2-Layer Sandwich
拓扑 Topology topology	1580 — Head-to-tail joining protein W, gpW
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Head-to-tail joining protein W

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	1.000 Å
晶胞边长 b length_b	1.000 Å
晶胞边长 c length_c	1.000 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	1

空间群 space_group	P 1
空间群编号 int_tables_number	1
晶系 crystal_system	—

描述 description	HEAD-TO-TAIL JOINING PROTEIN W
分子量 formula_weight	7625.7 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	12255

来源生物 organism	Enterobacteria phage lambda
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	10710
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

SOLUTION STRUCTURE OF BACTERIOPHAGE LAMBDA GPW

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

HEAD-TO-TAIL JOINING PROTEIN W

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

CATH v4.4 (1 domains)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)

fit	/app/data/saxs_computation/hy/1hyw/1hyw.fit
pddf	/app/data/pr_computation/hy/1hyw/1hyw.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/hy/1hyw/1hyw.dat