LYSOZYME
Homo sapiens
当前结构中的状态
| Assembly | 物理组成 | 蛋白状态 | 分子拷贝数 | 共同组分 | 数据核对 |
|---|---|---|---|---|---|
| 1 | 蛋白单体 | 单体 | 蛋白 1 | SODIUM ION × 1 water × 1 | 与蛋白数一致 |
数据库中的同蛋白其他状态
查看构建体与数据证据
| UniProt名称 | LYSC_HUMAN |
| Isoform | — |
| PDB实体 | 1 |
| 链与序列区间 | 作者链 A； PDB构建体 1–130； UniProt 19–148 |
1inu
CRYSTAL STRUCTURE OF MUTANT HUMAN LYSOZYME SUBSTITUTED AT THE SURFACE POSITIONS
1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures
页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。
2. 结构基本信息 2. Structure Basics
| 条目编号 entry_id | 1inu |
| 沉积日期 deposition_date | 2000-12-04 |
| 结构标题 title | CRYSTAL STRUCTURE OF MUTANT HUMAN LYSOZYME SUBSTITUTED AT THE SURFACE POSITIONS |
| 关键词 keywords | surface, hydrophilic, stability, HYDROLASE; HYDROLASE |
| 实验方法 method | X-RAY DIFFRACTION |
3. Official assembly/model 理论 SAXS Official SAXS Profiles
页面只读取最新 assembly 计算结果。每一条曲线都对应明确的 PDB、official biological assembly 和 coordinate model。
1inu__assembly_1__model_1
Assembly 1 · Model 1 · CRYSOL 4.1.3-1-20251215 (887e7ef)
1inu__assembly_1__model_1 | I(q)
1inu__assembly_1__model_1 | P(r) · Pending
| Rg（Guinier） | 15.44 Å |
| Rg（电子密度） | 14.12 Å |
| 总 Rg | 15.24 Å |
| 原子数 | 1034 |
| 残基数 | 130 |
| 排除体积 | 18056 ų |
| 最大 q | 0.500 Å⁻¹ |
4. 晶体学与实验 4. Crystallography & Experiment
5. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)
6. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains
SCOP 2.08 (1 domains)
| 结构域编号 domain_id | d1inua_ |
| 类 Class class | d — Alpha and beta proteins (a+b) |
| 折叠类型 Fold fold | d.2 — Lysozyme-like |
| 超家族 Superfamily superfamily | d.2.1 — Lysozyme-like |
| 家族 Family family | d.2.1.2 — C-type lysozyme |
CATH v4.4 (1 domains)
| 结构域编号 domain_id | 1inuA00 |
| 类 Class class | 1 — Mainly Alpha |
| 架构 Architecture architecture | 10 — Orthogonal Bundle |
| 拓扑 Topology topology | 530 — Lysozyme |
| 同源超家族 H-superfamily homologous superfamily | 10 — |