← 返回搜索
1k4u

Solution structure of the C-terminal SH3 domain of p67phox complexed with the C-terminal tail region of p47phox

Method: SOLUTION NMR Dmax: 43.1 Å Quality: GOOD
▼

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

PHAGOCYTE NADPH OXIDASE SUBUNIT P67PHOX

Homo sapiens

UniProt P19878

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白拷贝数一致 链 S； UniProt 455–516 片段：C-TERMINAL SH3 DOMAIN (RESIDUES 455-516) 突变：C499S/C514S PHAGOCYTE NADPH OXIDASE SUBUNIT P47PHOX × 1 （P14598） SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 7.1；298 K；离子强度（mmCIF原始值）100mM KCl；压力 1 NMR样品组成：0.7mM p67SH3(C) U-15N,13C; 0.77mM p47 tail peptide; 5mM MOPSO buffer; 30 mM d10-DTT; 100mM KCl | 90% H2O, 10% D2O; 100% D2O NMR样品组成：0.5mM p47 tail peptide U-15N,13C; 0.55mM p67SH3(C); 5mM MOPSO buffer; 30mM d10-DTT; 100mM KCl | 90% H2O, 10% D2O; 100% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 1K4U Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1E96 Structure of the Rac/p67phox complex 提交 2000-10-10 构建体不同 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 1–203（203 aa） 片段：YES
未记录 GTP GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 1 MG MAGNESIUM ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 10.5；0.1 M CAPS PH 10.5, 0.2 M LI ACETATE, 0.8 M NAH2PO4, 1.2 M K2HPO4
分辨率 2.40 Å R-free 0.284
1HH8 The active N-terminal region of p67phox: Structure at 1.8 Angstrom resolution and biochemical characterizations of the A128V mutant implicated in chronic granulomatous disease 提交 2000-12-21 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 1–213（213 aa） 片段：N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 1-213
未记录 FLC CITRATE ANION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 4.5；100 MM NA CITRATE PH 4.5, 17% PEG 2K MME, 10% GLYCEROL
分辨率 1.80 Å R-free 0.204
1OEY Heterodimer of p40phox and p67phox PB1 domains from human NADPH oxidase 提交 2003-04-02 构建体不同 突变/修饰不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 352–429（78 aa） 片段：PB1 DOMAIN, RESIDUES 352-429
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 9；18% PEG 3350, 17% PEG 400, 4.8% ISOPROPYL ALCOHOL, 0.1 M CAPSO PH 9.0
分辨率 2.00 Å R-free 0.252
1OEY Heterodimer of p40phox and p67phox PB1 domains from human NADPH oxidase 提交 2003-04-02 构建体不同 突变/修饰不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 352–429（78 aa） 片段：PB1 DOMAIN, RESIDUES 352-429
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 9；18% PEG 3350, 17% PEG 400, 4.8% ISOPROPYL ALCOHOL, 0.1 M CAPSO PH 9.0
分辨率 2.00 Å R-free 0.252
1OEY Heterodimer of p40phox and p67phox PB1 domains from human NADPH oxidase 提交 2003-04-02 构建体不同 突变/修饰不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 3 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 C 352–429（78 aa） 片段：PB1 DOMAIN, RESIDUES 352-429
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 9；18% PEG 3350, 17% PEG 400, 4.8% ISOPROPYL ALCOHOL, 0.1 M CAPSO PH 9.0
分辨率 2.00 Å R-free 0.252
1OEY Heterodimer of p40phox and p67phox PB1 domains from human NADPH oxidase 提交 2003-04-02 构建体不同 突变/修饰不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 4 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 D 352–429（78 aa） 片段：PB1 DOMAIN, RESIDUES 352-429
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 9；18% PEG 3350, 17% PEG 400, 4.8% ISOPROPYL ALCOHOL, 0.1 M CAPSO PH 9.0
分辨率 2.00 Å R-free 0.252
1WM5 Crystal structure of the N-terminal TPR domain (1-203) of p67phox 提交 2004-07-03 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 1–203（203 aa） 片段：TPR domain
未记录 SO4 SULFATE ION × 6 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 6.9；277 K；ammonium sulfate, HEPES, pH 6.9, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
分辨率 1.95 Å R-free 0.224
2DMO Refined solution structure of the 1st SH3 domain from human Neutrophil cytosol factor 2 (NCF-2) 提交 2006-04-22 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 242–297（56 aa） 片段：SH3 domain
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7；296 K；离子强度（mmCIF原始值）120mM；压力 ambient
NMR样品组成 1.3mM SH3 domain U-15N,13C; 20mM d-Tris HCl; 100mM NaCl; 1mM d-DTT; 0.02% NaN3; 10% D2O | 90% H2O/10% D2O
分辨率未提供

共 5 个其他 PDB 条目、8 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 NCF2_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 S； PDB构建体 1–62； UniProt 455–516

PHAGOCYTE NADPH OXIDASE SUBUNIT P47PHOX

Homo sapiens

UniProt P14598

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白拷贝数一致 链 P； UniProt 359–390 片段：TAIL PEPTIDE (RESIDUES 359-390) PHAGOCYTE NADPH OXIDASE SUBUNIT P67PHOX × 1 （P19878） SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 7.1；298 K；离子强度（mmCIF原始值）100mM KCl；压力 1 NMR样品组成：0.7mM p67SH3(C) U-15N,13C; 0.77mM p47 tail peptide; 5mM MOPSO buffer; 30 mM d10-DTT; 100mM KCl | 90% H2O, 10% D2O; 100% D2O NMR样品组成：0.5mM p47 tail peptide U-15N,13C; 0.55mM p67SH3(C); 5mM MOPSO buffer; 30mM d10-DTT; 100mM KCl | 90% H2O, 10% D2O; 100% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 1K4U Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1GD5 SOLUTION STRUCTURE OF THE PX DOMAIN FROM HUMAN P47PHOX NADPH OXIDASE 提交 2000-09-14 构建体不同 聚集状态不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 1–128（128 aa） 片段：PX DOMAIN
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 5.5；293 K；离子强度（mmCIF原始值）0；压力 1
NMR样品组成 0.6mM PX domain U-15N,13C; 5mM Na-MES buffer; 95% H2O, 5% D2O | 95% H2O/5% D2O
分辨率未提供
1KQ6 p47phox PX domain 提交 2002-01-04 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 1–141（141 aa） 片段：PX domain
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） SO4 SULFATE ION × 3 GOL GLYCEROL × 10 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 4.6；291 K；PEG 550 DME, glycerol, ammonium sulfate, natrium citrate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
分辨率 1.18 Å R-free 0.185
1NG2 Structure of autoinhibited p47phox 提交 2002-12-16 构建体不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 156–340（185 aa） 片段：residues 156-340
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5；291 K；PEG 3000, sodium citrate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
分辨率 1.70 Å R-free 0.233
1NG2 Structure of autoinhibited p47phox 提交 2002-12-16 构建体不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 156–340（185 aa） 片段：residues 156-340
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5；291 K；PEG 3000, sodium citrate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
分辨率 1.70 Å R-free 0.233
1O7K human p47 PX domain complex with sulphates 提交 2002-11-07 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 A 1–123（123 aa） 片段：PX DOMAIN, RESIDUES 1-123
链 B 1–123（123 aa） 片段：PX DOMAIN, RESIDUES 1-123
链 C 1–123（123 aa） 片段：PX DOMAIN, RESIDUES 1-123
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） SO4 SULFATE ION × 7 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 8.5；1 M AMMONIUM SULPHATE, 0.1M TRIS PH 8.5, 12% GLYCEROL
分辨率 2.00 Å R-free 0.254
1OV3 Structure of the p22phox-p47phox complex 提交 2003-03-25 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 A 156–285（130 aa） 片段：Residues 156-285
链 B 156–285（130 aa） 片段：Residues 156-285
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；291 K；1 M Na-Citrate, 0.1 M Na-cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
分辨率 1.80 Å R-free 0.275
1OV3 Structure of the p22phox-p47phox complex 提交 2003-03-25 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 8 PDB 声明：octameric
链 A 156–285（130 aa） 片段：Residues 156-285
链 B 156–285（130 aa） 片段：Residues 156-285
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；291 K；1 M Na-Citrate, 0.1 M Na-cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
分辨率 1.80 Å R-free 0.275
1UEC Crystal structure of autoinhibited form of tandem SH3 domain of p47phox 提交 2003-05-11 构建体不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 151–340（190 aa） 片段：autoinhibited tandem SH3 domain, redidues 151-340
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 5.4；293 K；16% PEG 6000, 0.1M soduim citrate, 50mM sodium fluoride, pH 5.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
分辨率 1.82 Å R-free 0.236
1UEC Crystal structure of autoinhibited form of tandem SH3 domain of p47phox 提交 2003-05-11 构建体不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 151–340（190 aa） 片段：autoinhibited tandem SH3 domain, redidues 151-340
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 5.4；293 K；16% PEG 6000, 0.1M soduim citrate, 50mM sodium fluoride, pH 5.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
分辨率 1.82 Å R-free 0.236
1W70 SH3 domain of p40phox complexed with C-terminal polyProline region of p47phox 提交 2004-08-26 构建体不同 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 C 360–372（13 aa） 片段：POLYPROLINE MOTIF, RESIDUES 360-372
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） SO4 SULFATE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；293 K；VAPOR DIFFUSION AT 20 DEGRE C AT 14MG/ML OF P40PHOX SH3 WITH A1/5 RATIO WITH POLYPROLINE PEPTIDE, 20 MM HEPES PH 7.5, 150 MM NACL MIXED WITH 100 MM NA-CITRATE/CITRIC ACID PH5, 2.4 M SA
分辨率 1.46 Å R-free 0.207
1W70 SH3 domain of p40phox complexed with C-terminal polyProline region of p47phox 提交 2004-08-26 构建体不同 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 D 360–372（13 aa） 片段：POLYPROLINE MOTIF, RESIDUES 360-372
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） SO4 SULFATE ION × 3 TFA trifluoroacetic acid × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；293 K；VAPOR DIFFUSION AT 20 DEGRE C AT 14MG/ML OF P40PHOX SH3 WITH A1/5 RATIO WITH POLYPROLINE PEPTIDE, 20 MM HEPES PH 7.5, 150 MM NACL MIXED WITH 100 MM NA-CITRATE/CITRIC ACID PH5, 2.4 M SA
分辨率 1.46 Å R-free 0.207
1WLP Solution Structure Of The P22Phox-P47Phox Complex 提交 2004-06-29 构建体不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 151–286（136 aa） 片段：Tandem SH3 domain
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取条件 分辨率未提供
7YXW Structure of the p22phox A200G mutant in complex with p47phox peptide 提交 2022-02-16 构建体不同 突变/修饰不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 156–285（130 aa）
突变：A200G 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；277 K；0.1 M HEPES pH 7.5, 1.2 M sodium citrate tribasic dihydrate, 1:1 protein:precipitant ratio
分辨率 2.50 Å R-free 0.269
8WEJ Structure of human phagocyte NADPH oxidase in the activated state 提交 2023-09-18 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 其他组合 异源复合物；蛋白 × 7 PDB 声明：heptameric
链 C 1–286（286 aa）
未记录 HEM PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE × 2 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 2 MG MAGNESIUM ION × 2 NDP NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE × 1 FDA DIHYDROFLAVINE-ADENINE DINUCLEOTIDE × 1 GTP GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 1 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 2.79 Å

共 10 个其他 PDB 条目、14 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 NCF1_HUMAN
Isoform —
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 P； PDB构建体 1–32； UniProt 359–390

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1k4u

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1k4u
下载 Download
▼

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1k4u
沉积日期 deposition_date2001-10-08
结构标题 titleSolution structure of the C-terminal SH3 domain of p67phox complexed with the C-terminal tail region of p47phox
关键词 keywordsP67PHOX, P47PHOX, SH3-PEPTIDE COMPLEX, HELIX-TURN-HELIX, HORMONE-GROWTH FACTOR COMPLEX; HORMONE/GROWTH FACTOR
实验方法 methodSOLUTION NMR
▼

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier12.74 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron12.50 Å
零角强度 I(0) i0690810000.00
分子量 molecular_weight227630.0 kDa
排除体积 excluded_volume287080 ų
包络体积 envelope_volume24217 ų
水化壳体积 shell_volume13685 ų
包络直径 envelope_diameter51.4 Å
壳层 Rg shell_rg20.74 Å
包络 Rg envelope_rg15.47 Å
形状 Rg shape_rg12.45 Å
总 Rg total_rg12.84 Å
总原子数 total_atoms32296
残基数 n_residues2068
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
▼

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax43.1 Å
Rg (实空间) rg_real12.69 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.28 Å
I(0) (实空间) i0_real6.9080e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error7.3630e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal12.69 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal690800000.0000
解质量估计 total_estimate0.7811
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary14.7 Å
偏度 Skewness skewness0.240
峰度 Kurtosis kurtosis-0.160
角度范围 angular_range— – 0.5000 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha348900.0000
实空间数据点数 n_real_points80
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.717; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 1.000; Smooth: 0.000
▶

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

▶

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

▼

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_idd1k4us_
类 Class classb — All beta proteins
折叠类型 Fold foldb.34 — SH3-like barrel
超家族 Superfamily superfamilyb.34.2 — SH3-domain
家族 Family familyb.34.2.1 — SH3-domain

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id1k4uS00
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture30 — Roll
拓扑 Topology topology30 — SH3 type barrels.
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily40 — SH3 Domains
▶

8. 引用文献 (1)

▶

9. 文件与曲线 (10)