SAXSdb — 1l5t

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

lactoferrin

Homo sapiens

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 21–352	片段：RESIDUES 21-352 突变：R121D	无其他共同聚合物	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：MICRODIALYSIS；pH 8；298 K；concentrated solution of the protein (50-80 mg mL-1), 0.01 M Tris-HCl, pH 8.0, 12% (v/v) isopropanol, MICRODIALYSIS, temperature 298K	分辨率 3.00 Å R-free 0.199
2	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 B； UniProt 21–352	片段：RESIDUES 21-352 突变：R121D	无其他共同聚合物	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：MICRODIALYSIS；pH 8；298 K；concentrated solution of the protein (50-80 mg mL-1), 0.01 M Tris-HCl, pH 8.0, 12% (v/v) isopropanol, MICRODIALYSIS, temperature 298K	分辨率 3.00 Å R-free 0.199

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 1L5T	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1B0L RECOMBINANT HUMAN DIFERRIC LACTOFERRIN 提交 1998-11-11	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 20–710（691 aa）	突变：A10T	FE FE (III) ION × 2 CO3 CARBONATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 8；DIALYSIS AGAINST 10MM SODIUM PHOSPHATE PH 8.0, CONTAINING 10% ETHANOL	分辨率 2.20 Å R-free 0.274
1BKA OXALATE-SUBSTITUTED DIFERRIC LACTOFERRIN 提交 1996-04-15	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 20–711（692 aa）	未记录	FE FE (III) ION × 2 OXL OXALATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.40 Å
1CB6 STRUCTURE OF HUMAN APOLACTOFERRIN AT 2.0 A RESOLUTION. 提交 1999-03-01	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 20–710（691 aa）片段：UNP residues 20-710	未记录	CL CHLORIDE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.8；pH 7.8	分辨率 2.00 Å R-free 0.286
1DSN D60S N-TERMINAL LOBE HUMAN LACTOFERRIN 提交 1995-12-13	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 21–353（333 aa）片段：N-TERMINAL LOBE RESIDUES 1 - 333	突变：D60S	FE FE (III) ION × 1 CO3 CARBONATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 8；pH 8.0	分辨率 2.05 Å
1EH3 R210K N-TERMINAL LOBE HUMAN LACTOFERRIN 提交 2000-02-18	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 15–348（334 aa）片段：N-TERMINAL LOBE	突变：R210K	FE FE (III) ION × 1 CO3 CARBONATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 LIQUID DIFFUSION；pH 8；277 K；HEPES, NaCl, pH 8.0, LIQUID DIFFUSION, temperature 4K	分辨率 2.00 Å R-free 0.250
1FCK STRUCTURE OF DICERIC HUMAN LACTOFERRIN 提交 2000-07-18	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 20–711（692 aa）	未记录	CO3 CARBONATE ION × 2 CE CERIUM (III) ION × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.20 Å R-free 0.257
1H43 R210E N-TERMINAL LOBE HUMAN LACTOFERRIN 提交 2002-10-02	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 20–353（334 aa）片段：N-TERMINAL LOBE, RESIDUES 20-353	突变：YES	CO3 CARBONATE ION × 1 FE FE (III) ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 8；HEPES, NACL, pH 8.00	分辨率 2.20 Å R-free 0.235
1H44 R210L N-TERMINAL LOBE HUMAN LACTOFERRIN 提交 2002-10-03	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 20–353（334 aa）片段：N-TERMINAL LOBE, RESIDUES 20-353	突变：YES	FE FE (III) ION × 1 CO3 CARBONATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 8；HEPES, NACL, pH 8.00	分辨率 2.00 Å R-free 0.241
1H45 R210G N-TERMINAL LOBE HUMAN LACTOFERRIN 提交 2002-10-03	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 20–353（334 aa）片段：N-TERMINAL LOBE, RESIDUES 20-353	突变：YES	FE FE (III) ION × 1 CO3 CARBONATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 8；HEPES, NACL, pH 8.00	分辨率 1.95 Å R-free 0.248
1HSE H253M N TERMINAL LOBE OF HUMAN LACTOFERRIN 提交 1996-12-11	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 21–347（327 aa）片段：N-TERMINAL HALF-MOLECULE	突变：H253M	FE FE (III) ION × 1 CO3 CARBONATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.20 Å
1LCF CRYSTAL STRUCTURE OF COPPER-AND OXALATE-SUBSTITUTED HUMAN LACTOFERRIN AT 2.0 ANGSTROMS RESOLUTION 提交 1994-01-11	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 22–711（690 aa）	未记录	NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1 CU COPPER (II) ION × 2 CO3 CARBONATE ION × 1 OXL OXALATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.00 Å
1LCT STRUCTURE OF THE RECOMBINANT N-TERMINAL LOBE OF HUMAN LACTOFERRIN AT 2.0 ANGSTROMS RESOLUTION 提交 1993-06-19	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 21–353（333 aa）	未记录	FE FE (III) ION × 1 CO3 CARBONATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.00 Å
1LFG Structure of diferric human lactoferrin 提交 1992-02-05	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 22–711（690 aa）	未记录	FE FE (III) ION × 2 CO3 CARBONATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.20 Å
1LFH MOLECULAR REPLACEMENT SOLUTION OF THE STRUCTURE OF APOLACTOFERRIN, A PROTEIN DISPLAYING LARGE-SCALE CONFORMATIONAL CHANGE 提交 1991-09-04	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 22–711（690 aa）	未记录	CL CHLORIDE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.80 Å
1LFI METAL SUBSTITUTION IN TRANSFERRINS: THE CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN COPPER-LACTOFERRIN AT 2.1 ANGSTROMS RESOLUTION 提交 1992-02-10	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 22–711（690 aa）	未记录	CU COPPER (II) ION × 2 CO3 CARBONATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.10 Å
1LGB INTERACTION OF A LEGUME LECTIN WITH THE N2 FRAGMENT OF HUMAN LACTOTRANSFERRIN OR WITH THE ISOLATED BIANTENNARY GLYCOPEPTIDE: ROLE OF THE FUCOSE MOIETY 提交 1994-01-07	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 C 111–269（159 aa）	未记录	MN MANGANESE (II) ION × 2 CA CALCIUM ION × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 3.30 Å
1LGB INTERACTION OF A LEGUME LECTIN WITH THE N2 FRAGMENT OF HUMAN LACTOTRANSFERRIN OR WITH THE ISOLATED BIANTENNARY GLYCOPEPTIDE: ROLE OF THE FUCOSE MOIETY 提交 1994-01-07	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 其他组合异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 C 111–269（159 aa）	未记录	MN MANGANESE (II) ION × 1 CA CALCIUM ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 3.30 Å
1N76 CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN SEMINAL LACTOFERRIN AT 3.4 A RESOLUTION 提交 2002-11-12	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 22–711（690 aa）	未记录	NA SODIUM ION × 1 FE FE (III) ION × 2 CO3 CARBONATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 MICRODIALYSIS；pH 8；298 K；Tris-HCl, ethanol, pH 8.0, MICRODIALYSIS, temperature 298.0K	分辨率 3.40 Å R-free 0.266
1SQY Structure of human diferric lactoferrin at 2.5A resolution using crystals grown at pH 6.5 提交 2004-03-22	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 20–710（691 aa）	未记录	FE FE (III) ION × 2 CO3 CARBONATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 MICRODIALYSIS；pH 6.5；277 K；Ethanol, Tris-HCL, pH 6.5, MICRODIALYSIS, temperature 277K	分辨率 2.50 Å R-free 0.215
1U62 NMR structure analysis of the lactoferrin-based peptide FQWQRNIRKVR in complex with lipopolysaccharide 提交 2004-07-29	构建体不同突变/修饰不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 39–49（11 aa）片段：LF11	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 5.5；303 K；离子强度（mmCIF原始值）20；压力 1 NMR样品组成 2mM lacfotefficin; 20mM sodium phosphate buffer (pH=5.5); 95% H2O, 5% D2O \| 95% H2O/5% D2O	分辨率未提供
1VFD HUMAN LACTOFERRIN, N-TERMINAL LOBE MUTANT WITH ARG 121 REPLACED BY GLU (R121E) 提交 1996-10-01	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 22–350（329 aa）片段：N-TERMINAL HALF-MOLECULE	突变：R121E	FE FE (III) ION × 1 CO3 CARBONATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.50 Å R-free 0.310
1VFE HUMAN LACTOFERRIN, N-TERMINAL LOBE MUTANT WITH ARG 121 REPLACED BY SER (R121S) 提交 1996-10-01	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 22–353（332 aa）片段：N-TERMINAL HALF-MOLECULE	突变：R121S	FE FE (III) ION × 1 CO3 CARBONATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 8；50MM TRIS/HCL PH 8.0, 12% ISOPROPANOL	分辨率 2.30 Å R-free 0.270
1Z6V Human lactoferricin 提交 2005-03-23	构建体不同突变/修饰不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 20–68（49 aa）片段：N-terminal peptide	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 3；298 K；离子强度（mmCIF原始值）no salt added；压力 ambient NMR样品组成 1mM lactoferricin \| 4:4:1 chloroform-d:methanol-d3:D2O	分辨率未提供
1Z6W Human Lactoferricin 提交 2005-03-23	构建体不同突变/修饰不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 20–68（49 aa）片段：N-terminal peptide	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 3.5；298 K；离子强度（mmCIF原始值）no salt added；压力 ambient NMR样品组成 1mM lactoferricin \| 90% H20, 10% D2O	分辨率未提供
2BJJ Structure of recombinant human lactoferrin produced in the milk of transgenic cows 提交 2005-02-03	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 X 20–711（692 aa）	未记录	FE FE (III) ION × 2 CO3 CARBONATE ION × 2 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 8.5；5 MM SODIUM PHOSPHATE PH 8.5, 10% (V/V) ETHANOL	分辨率 2.40 Å R-free 0.231
2DP4 Crystal structure of the complex formed between proteinase K and a human lactoferrin fragment at 2.9 A resolution 提交 2006-05-05	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 I 528–535（8 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 4.6；298 K；0.2M Ammonium actate, 0.1M sodium acetate, 30% PEG 4000, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K	分辨率 2.90 Å R-free 0.235
7N88 The cryoEM structure of LbpB from N. gonorrhoeae in complex with lactoferrin 提交 2021-06-14	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 20–710（691 aa）	未记录	FE FE (III) ION × 2 BCT BICARBONATE ION × 2	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.70 Å

共 26 个其他 PDB 条目、27 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	TRFL_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–332； UniProt 21–352 作者链 B； PDB构建体 1–332； UniProt 21–352

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	1l5t
沉积日期 deposition_date	2002-03-07
结构标题 title	Crystal Structure of a Domain-Opened Mutant (R121D) of the Human Lactoferrin N-lobe Refined From a Merohedrally-Twinned Crystal Form.
关键词 keywords	IRON TRANSPORT, GLYCOPROTEIN, LACTOFERRIN, N-LOBE, IRON-RELEASE, TWINNING, METAL TRANSPORT; METAL TRANSPORT
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	57.62 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	58.09 Å
零角强度 I(0) i0	76926900.00
分子量 molecular_weight	72585.0 kDa
排除体积 excluded_volume	90400 Å³
包络体积 envelope_volume	152630 Å³
水化壳体积 shell_volume	21825 Å³
包络直径 envelope_diameter	167.0 Å
壳层 Rg shell_rg	63.83 Å
包络 Rg envelope_rg	53.81 Å
形状 Rg shape_rg	58.08 Å
总 Rg total_rg	58.28 Å
总原子数 total_atoms	5114
残基数 n_residues	658
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	159.8 Å
Rg (实空间) rg_real	58.37 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	2.00 Å
I(0) (实空间) i0_real	7.6930e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	1.5370e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal	56.86 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	76740000.0000
解质量估计 total_estimate	0.5412
解质量评级 solution_quality	REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	23.7 Å
偏度 Skewness skewness	0.160
峰度 Kurtosis kurtosis	-1.521
角度范围 angular_range	— – 0.1350 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	1726000.0000
实空间数据点数 n_real_points	28
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.008; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.007; Smooth: 0.000

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 6 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_id	d1l5ta_
类 Class class	c — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold fold	c.94 — Periplasmic binding protein-like II
超家族 Superfamily superfamily	c.94.1 — Periplasmic binding protein-like II
家族 Family family	c.94.1.2 — Transferrin

结构域编号 domain_id	d1l5tb_
类 Class class	c — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold fold	c.94 — Periplasmic binding protein-like II
超家族 Superfamily superfamily	c.94.1 — Periplasmic binding protein-like II
家族 Family family	c.94.1.2 — Transferrin

CATH v4.4 (4 domains)

结构域编号 domain_id	1l5tA01
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology	190 — D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Periplasmic binding protein-like II

结构域编号 domain_id	1l5tA02
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology	190 — D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Periplasmic binding protein-like II

结构域编号 domain_id	1l5tB01
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology	190 — D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Periplasmic binding protein-like II

结构域编号 domain_id	1l5tB02
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology	190 — D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Periplasmic binding protein-like II

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8. 引用文献 (2)

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晶胞边长 a length_a	151.300 Å
晶胞边长 b length_b	151.300 Å
晶胞边长 c length_c	48.600 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	120.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	6

空间群 space_group	P 31
空间群编号 int_tables_number	144
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	3.000 Å
最低分辨率 resolution_low	10.000 Å
R 因子 r_factor	—
R_work r_work	0.1390
R_free r_free	0.1990

描述 description	lactoferrin
分子量 formula_weight	36921.9 kDa
EC 编号 ec_number	1.16.1.2
突变 mutation	R121D
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	2

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A,B
原子数 atom_count	5241

Crystal Structure of a Domain-Opened Mutant (R121D) of the Human Lactoferrin N-lobe Refined From a Merohedrally-Twinned Crystal Form.

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

lactoferrin

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 2 Entity 2 water

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 6 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

CATH v4.4 (4 domains)

8. 引用文献 (2)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Cricetulus griseus

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	127

fit	/app/data/saxs_computation/l5/1l5t/1l5t.fit
pddf	/app/data/pr_computation/l5/1l5t/1l5t.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/l5/1l5t/1l5t.dat