1m0f

Structural Studies of Bacteriophage alpha3 Assembly, Cryo-electron microscopy

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 108.9 Å Quality: EXCELLENT

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Capsid Protein F

Enterobacteria phage alpha3

UniProt P08767

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 420 PDB 声明:420-MERIC(420) 与蛋白拷贝数一致 链 F; UniProt 1–431 未记录 Scaffolding protein D × 240 Major Spike Protein G × 60 (P31281) Scaffolding Protein B × 60 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:10 mM Tris and 1 mM EDTA;pH 7.5;10 mM Tris and 1 mM EDTA 分辨率 16.00 Å
2 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 7 PDB 声明:heptameric(7) 与蛋白拷贝数一致 链 F; UniProt 1–431 未记录 Scaffolding protein D × 4 Major Spike Protein G × 1 (P31281) Scaffolding Protein B × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:10 mM Tris and 1 mM EDTA;pH 7.5;10 mM Tris and 1 mM EDTA 分辨率 16.00 Å
3 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 35 PDB 声明:35-meric(35) 与蛋白拷贝数一致 链 F; UniProt 1–431 未记录 Scaffolding protein D × 20 Major Spike Protein G × 5 (P31281) Scaffolding Protein B × 5 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:10 mM Tris and 1 mM EDTA;pH 7.5;10 mM Tris and 1 mM EDTA 分辨率 16.00 Å
4 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 42 PDB 声明:42-meric(42) 与蛋白拷贝数一致 链 F; UniProt 1–431 未记录 Scaffolding protein D × 24 Major Spike Protein G × 6 (P31281) Scaffolding Protein B × 6 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:10 mM Tris and 1 mM EDTA;pH 7.5;10 mM Tris and 1 mM EDTA 分辨率 16.00 Å
5 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 7 PDB 声明:heptameric(7) 与蛋白拷贝数一致 链 F; UniProt 1–431 未记录 Scaffolding protein D × 4 Major Spike Protein G × 1 (P31281) Scaffolding Protein B × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:10 mM Tris and 1 mM EDTA;pH 7.5;10 mM Tris and 1 mM EDTA 分辨率 16.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 2 个其他 PDB 条目、12 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 VGF_BPAL3
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 F; PDB构建体 1–431; UniProt 1–431

Major Spike Protein G

Enterobacteria phage alpha3

UniProt P31281

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 420 PDB 声明:420-MERIC(420) 与蛋白拷贝数一致 链 G; UniProt 1–187 未记录 Scaffolding protein D × 240 Capsid Protein F × 60 (P08767) Scaffolding Protein B × 60 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:10 mM Tris and 1 mM EDTA;pH 7.5;10 mM Tris and 1 mM EDTA 分辨率 16.00 Å
2 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 7 PDB 声明:heptameric(7) 与蛋白拷贝数一致 链 G; UniProt 1–187 未记录 Scaffolding protein D × 4 Capsid Protein F × 1 (P08767) Scaffolding Protein B × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:10 mM Tris and 1 mM EDTA;pH 7.5;10 mM Tris and 1 mM EDTA 分辨率 16.00 Å
3 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 35 PDB 声明:35-meric(35) 与蛋白拷贝数一致 链 G; UniProt 1–187 未记录 Scaffolding protein D × 20 Capsid Protein F × 5 (P08767) Scaffolding Protein B × 5 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:10 mM Tris and 1 mM EDTA;pH 7.5;10 mM Tris and 1 mM EDTA 分辨率 16.00 Å
4 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 42 PDB 声明:42-meric(42) 与蛋白拷贝数一致 链 G; UniProt 1–187 未记录 Scaffolding protein D × 24 Capsid Protein F × 6 (P08767) Scaffolding Protein B × 6 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:10 mM Tris and 1 mM EDTA;pH 7.5;10 mM Tris and 1 mM EDTA 分辨率 16.00 Å
5 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 7 PDB 声明:heptameric(7) 与蛋白拷贝数一致 链 G; UniProt 1–187 未记录 Scaffolding protein D × 4 Capsid Protein F × 1 (P08767) Scaffolding Protein B × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:10 mM Tris and 1 mM EDTA;pH 7.5;10 mM Tris and 1 mM EDTA 分辨率 16.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 2 个其他 PDB 条目、12 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 VGG_BPAL3
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 G; PDB构建体 1–187; UniProt 1–187

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1m0f

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1m0f
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1m0f
沉积日期 deposition_date2002-06-12
结构标题 titleStructural Studies of Bacteriophage alpha3 Assembly, Cryo-electron microscopy
关键词 keywordsBacteriophage, Cryo Electron Microscopy, Procapsid, morphogenesis, microviridae, assembly, Icosahedral virus, Virus; VIRUS
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier35.46
回转半径 Rg (电子) rg_electron34.83
零角强度 I(0) i0263696000.00
分子量 molecular_weight131960.0 kDa
排除体积 excluded_volume161370 ų
包络体积 envelope_volume144450 ų
水化壳体积 shell_volume36916 ų
包络直径 envelope_diameter109.1
壳层 Rg shell_rg39.13
包络 Rg envelope_rg32.48
形状 Rg shape_rg34.87
总 Rg total_rg35.06
总原子数 total_atoms
残基数 n_residues
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax108.9
Rg (实空间) rg_real35.25
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.55
I(0) (实空间) i0_real2.6370e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error4.0790e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal35.38
I(0) (倒空间) i0_reciprocal263700000.0000
解质量估计 total_estimate0.9087
解质量评级 solution_quality EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary48.4
偏度 Skewness skewness0.049
峰度 Kurtosis kurtosis-0.633
角度范围 angular_range— – 0.2250 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0002
最高正则化参数 α highest_alpha31480000.0000
实空间数据点数 n_real_points46
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.954; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.989; Smooth: 0.958

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 7 domains

SCOP 2.08 (7 domains)

结构域编号 domain_idd1m0f1_
类 Class classi — Low resolution protein structures
折叠类型 Fold foldi.6 — Viruses and virus-receptor complexes
超家族 Superfamily superfamilyi.6.1 — Viruses and virus-receptor complexes
家族 Family familyi.6.1.1 — Viruses and virus-receptor complexes
结构域编号 domain_idd1m0f2_
类 Class classi — Low resolution protein structures
折叠类型 Fold foldi.6 — Viruses and virus-receptor complexes
超家族 Superfamily superfamilyi.6.1 — Viruses and virus-receptor complexes
家族 Family familyi.6.1.1 — Viruses and virus-receptor complexes
结构域编号 domain_idd1m0f3_
类 Class classi — Low resolution protein structures
折叠类型 Fold foldi.6 — Viruses and virus-receptor complexes
超家族 Superfamily superfamilyi.6.1 — Viruses and virus-receptor complexes
家族 Family familyi.6.1.1 — Viruses and virus-receptor complexes
结构域编号 domain_idd1m0f4_
类 Class classi — Low resolution protein structures
折叠类型 Fold foldi.6 — Viruses and virus-receptor complexes
超家族 Superfamily superfamilyi.6.1 — Viruses and virus-receptor complexes
家族 Family familyi.6.1.1 — Viruses and virus-receptor complexes
结构域编号 domain_idd1m0fb_
类 Class classi — Low resolution protein structures
折叠类型 Fold foldi.6 — Viruses and virus-receptor complexes
超家族 Superfamily superfamilyi.6.1 — Viruses and virus-receptor complexes
家族 Family familyi.6.1.1 — Viruses and virus-receptor complexes
结构域编号 domain_idd1m0ff_
类 Class classi — Low resolution protein structures
折叠类型 Fold foldi.6 — Viruses and virus-receptor complexes
超家族 Superfamily superfamilyi.6.1 — Viruses and virus-receptor complexes
家族 Family familyi.6.1.1 — Viruses and virus-receptor complexes
结构域编号 domain_idd1m0fg_
类 Class classi — Low resolution protein structures
折叠类型 Fold foldi.6 — Viruses and virus-receptor complexes
超家族 Superfamily superfamilyi.6.1 — Viruses and virus-receptor complexes
家族 Family familyi.6.1.1 — Viruses and virus-receptor complexes

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)