← 返回搜索
1noe

NMR STUDY OF REDUCED HIGH POTENTIAL IRON SULFUR PROTEIN

Method: SOLUTION NMR Dmax: 35.8 Å Quality: REASONABLE
▼

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

HIGH POTENTIAL IRON SULFUR PROTEIN

Allochromatium vinosum

UniProt P00260

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 37–122 突变：C77S SF4 IRON/SULFUR CLUSTER × 1 SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取环境条件 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 1NOE Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1B0Y MUTANT H42Q OF HIPIP FROM CHROMATIUM VINOSUM AT 0.93A 提交 1998-11-15 构建体不同 突变/修饰不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 38–122（85 aa）
突变：H42Q SF4 IRON/SULFUR CLUSTER × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 5.3；2M AMMONIUM SULPHATE, 40 MM TRI 180 MM KCL, pH 5.3
分辨率 0.93 Å R-free 0.205
1CKU AB INITIO SOLUTION AND REFINEMENT OF TWO HIGH POTENTIAL IRON PROTEIN STRUCTURES AT ATOMIC RESOLUTION 提交 1999-04-24 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 38–122（85 aa）
链 B 38–122（85 aa）
未记录 SF4 IRON/SULFUR CLUSTER × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 5.3；1.3 M AMMONIUM SULPHATE, 40 MM TRIS 180 MM KCL, pH 5.3
分辨率 1.20 Å R-free 0.178
1HIP TWO-ANGSTROM CRYSTAL STRUCTURE OF OXIDIZED CHROMATIUM HIGH POTENTIAL IRON PROTEIN 提交 1975-04-01 构建体不同 突变/修饰不同 实验方法不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 2–86（85 aa）
未记录 SF4 IRON/SULFUR CLUSTER × 1 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.00 Å
1HRQ THE THREE-DIMENSIONAL SOLUTION STRUCTURE OF THE REDUCED HIGH-POTENTIAL IRON-SULFUR PROTEIN FROM CHROMATIUM VINOSUM THROUGH NMR 提交 1995-01-17 构建体不同 突变/修饰不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 38–122（85 aa）
未记录 SF4 IRON/SULFUR CLUSTER × 1 SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取条件 分辨率未提供
1HRR THE THREE DIMENSIONAL STRUCTURE OF THE REDUCED HIGH POTENTIAL IRON-SULFUR PROTEIN FROM CHROMATIUM VINOSUM THROUGH NMR 提交 1995-01-17 构建体不同 突变/修饰不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 38–122（85 aa）
未记录 SF4 IRON/SULFUR CLUSTER × 1 SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取条件 分辨率未提供
1JS2 Crystal structure of C77S HiPIP: a serine ligated [4Fe-4S] cluster 提交 2001-08-16 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 A 38–122（85 aa） 片段：residues 38-122 of P00260
链 B 38–122（85 aa） 片段：residues 38-122 of P00260
链 C 38–122（85 aa） 片段：residues 38-122 of P00260
链 D 38–122（85 aa） 片段：residues 38-122 of P00260
突变：C77S 突变：C77S 突变：C77S 突变：C77S SF4 IRON/SULFUR CLUSTER × 4 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at pH 8.0, 293K
分辨率 1.90 Å R-free 0.234
1NEH HIGH POTENTIAL IRON-SULFUR PROTEIN 提交 1995-12-14 构建体不同 突变/修饰不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 38–122（85 aa）
未记录 SF4 IRON/SULFUR CLUSTER × 1 SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取条件 分辨率未提供

共 7 个其他 PDB 条目、7 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 HIP_CHRVI
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–86； UniProt 37–122

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1noe

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1noe
下载 Download
▼

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1noe
沉积日期 deposition_date1996-01-07
结构标题 titleNMR STUDY OF REDUCED HIGH POTENTIAL IRON SULFUR PROTEIN
关键词 keywordsELECTRON TRANSPORT, IRON-SULFUR, 4FE-4S; ELECTRON TRANSPORT
实验方法 methodSOLUTION NMR
▼

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier11.05 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron11.48 Å
零角强度 I(0) i0333973000.00
分子量 molecular_weight139640.0 kDa
排除体积 excluded_volume168100 ų
包络体积 envelope_volume15430 ų
水化壳体积 shell_volume10563 ų
包络直径 envelope_diameter40.1 Å
壳层 Rg shell_rg18.21 Å
包络 Rg envelope_rg12.71 Å
形状 Rg shape_rg11.57 Å
总 Rg total_rg11.32 Å
总原子数 total_atoms18495
残基数 n_residues1290
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
▼

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax35.8 Å
Rg (实空间) rg_real10.99 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.12 Å
I(0) (实空间) i0_real3.3400e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error3.0100e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal10.99 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal334000000.0000
解质量估计 total_estimate0.6530
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary13.6 Å
偏度 Skewness skewness0.156
峰度 Kurtosis kurtosis-0.413
角度范围 angular_range— – 0.5000 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0095
最高正则化参数 α highest_alpha209600.0000
实空间数据点数 n_real_points80
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.830; Stabil: 0.999; Sysdev: 0.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.998; Smooth: 0.999
▶

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

▶

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

▼

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_idd1noea_
类 Class classg — Small proteins
折叠类型 Fold foldg.35 — HIPIP (high potential iron protein)
超家族 Superfamily superfamilyg.35.1 — HIPIP (high potential iron protein)
家族 Family familyg.35.1.1 — HIPIP (high potential iron protein)

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id1noeA00
类 Class class4 — Few Secondary Structures
架构 Architecture architecture10 — Irregular
拓扑 Topology topology490 — High-Potential Iron-Sulfur Protein; Chain A
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — High potential iron-sulphur protein
▶

8. 引用文献 (3)

▶

9. 文件与曲线 (10)