1nuy

Fructose-1,6-Bisphosphatase Complex with Magnesium, Fructose-6-Phosphate, and Phosphate

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 74.2 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Fructose-1,6-bisphosphatase

Sus scrofa

UniProt P00636

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明:monomeric(1) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–337 未记录 F6P 6-O-phosphono-beta-D-fructofuranose × 1 MG MAGNESIUM ION × 3 PO4 PHOSPHATE ION × 2 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 7.4;295 K;PEG 3350, Hepes, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K 分辨率 1.30 Å R-free 0.206
2 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 4 PDB 声明:tetrameric(4) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–337 未记录 F6P 6-O-phosphono-beta-D-fructofuranose × 4 MG MAGNESIUM ION × 12 PO4 PHOSPHATE ION × 8 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 7.4;295 K;PEG 3350, Hepes, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K 分辨率 1.30 Å R-free 0.206

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 66 个其他 PDB 条目、78 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 F16P_PIG
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–337; UniProt 1–337

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1nuy

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1nuy
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1nuy
沉积日期 deposition_date2003-02-01
结构标题 titleFructose-1,6-Bisphosphatase Complex with Magnesium, Fructose-6-Phosphate, and Phosphate
关键词 keywordsBisphosphatase, Allosteric enzymes, Gluconeogenesis, Hydrolase; HYDROLASE
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier20.55
回转半径 Rg (电子) rg_electron19.49
零角强度 I(0) i022293400.00
分子量 molecular_weight36191.0 kDa
排除体积 excluded_volume45463 ų
包络体积 envelope_volume51430 ų
水化壳体积 shell_volume21748 ų
包络直径 envelope_diameter72.8
壳层 Rg shell_rg26.47
包络 Rg envelope_rg20.00
形状 Rg shape_rg19.51
总 Rg total_rg20.37
总原子数 total_atoms2531
残基数 n_residues328
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax74.2
Rg (实空间) rg_real20.46
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.54
I(0) (实空间) i0_real2.2290e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error3.3700e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal20.48
I(0) (倒空间) i0_reciprocal22290000.0000
解质量估计 total_estimate0.8426
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary24.8
偏度 Skewness skewness0.262
峰度 Kurtosis kurtosis-0.293
角度范围 angular_range— – 0.3850 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha5919000.0000
实空间数据点数 n_real_points70
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.656; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.980; Smooth: 1.000

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (5)

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 3 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_idd1nuya_
类 Class classe — Multi-domain proteins (alpha and beta)
折叠类型 Fold folde.7 — Carbohydrate phosphatase
超家族 Superfamily superfamilye.7.1 — Carbohydrate phosphatase
家族 Family familye.7.1.1 — Inositol monophosphatase/fructose-1,6-bisphosphatase-like

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id1nuyA01
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture30 — 2-Layer Sandwich
拓扑 Topology topology540 — Fructose-1,6-Bisphosphatase; Chain A, domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1
结构域编号 domain_id1nuyA02
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology190 — D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily80

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)