1sap

HYPERTHERMOPHILE PROTEIN, RELAXATION MATRIX REFINEMENT STRUCTURE

Method: SOLUTION NMR
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

SAC7D

Sulfolobus acidocaldarius

UniProt P13123

当前结构中的状态

Assembly 物理组成 蛋白状态 分子拷贝数 共同组分 数据核对
1 蛋白单体 单体 蛋白 1 无其他共同聚合物 与蛋白数一致

数据库中的同蛋白其他状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 DN71_SULAC
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 2–66; UniProt 1–65

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1sap
沉积日期 deposition_date1995-04-25
结构标题 titleHYPERTHERMOPHILE PROTEIN, RELAXATION MATRIX REFINEMENT STRUCTURE
关键词 keywordsDNA-BINDING PROTEIN, DNA BINDING PROTEIN; DNA BINDING PROTEIN
实验方法 methodSOLUTION NMR
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3. Official assembly/model 理论 SAXS Official SAXS Profiles

页面只读取最新 assembly 计算结果。每一条曲线都对应明确的 PDB、official biological assembly 和 coordinate model。

1sap__assembly_1__model_1

Assembly 1 · Model 1 · CRYSOL 4.1.3-1-20251215 (887e7ef)

下载该曲线 .dat

1sap__assembly_1__model_1 | I(q)

10-2 10-1 105 106 q (1/Angstrom) I(q)
100 个绘图点;横轴和纵轴均采用对数尺度。

1sap__assembly_1__model_1 | P(r) · Pending

新版 assembly/model P(r) 尚未计算 此处仅保留位置,不展示旧数据 r (Angstrom) P(r)
P(r) 将按相同 assembly/model 分别计算和展示。
Rg(Guinier)13.03 Å
Rg(电子密度)11.56 Å
总 Rg13.10 Å
原子数1092
残基数66
排除体积9608 ų
最大 q0.500 Å⁻¹
Assembly Model 结构单元 聚集说明 状态 CRYSOL 操作
1 1 1sap__assembly_1__model_1 monomeric (1) 成功 4.1.3-1-20251215 (887e7ef) 查看 下载
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4. 晶体学与实验 4. Crystallography & Experiment

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5. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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6. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_idd1sapa_
类 Class classb — All beta proteins
折叠类型 Fold foldb.34 — SH3-like barrel
超家族 Superfamily superfamilyb.34.13 — Chromo domain-like
家族 Family familyb.34.13.1 — Histone-like proteins from archaea

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id1sapA00
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology50 — OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P)
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily40 —
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7. 引用文献 (2)