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1t6w

RATIONAL DESIGN OF A CALCIUM-BINDING ADHESION PROTEIN NMR, 20 STRUCTURES

Method: SOLUTION NMR Dmax: 48.0 Å Quality: REASONABLE
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

hypothetical protein XP_346638

Rattus norvegicus

UniProt P08921

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 23–121 突变：N15D, N17D CA CALCIUM ION × 1 SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 6.8；298 K；压力 1 NMR样品组成：95% H2O, 5% D2O, protein 1 mM, KCl 130 mM, CaCl2 10 mM, PIPES 20 mM | 95% H2O/5% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 1T6W Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1A64 ENGINEERING A MISFOLDED FORM OF RAT CD2 提交 1998-03-05 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 23–121（99 aa） 片段：DOMAIN 1
链 B 23–121（99 aa） 片段：DOMAIN 1
突变：DEL(M46, K47) 突变：DEL(M46, K47) 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 4.6；20% MPD, 200MM NACL, 0.1M NACO, PH 4.6
分辨率 2.00 Å R-free 0.273
1A6P ENGINEERING OF A MISFOLDED FORM OF CD2 提交 1998-02-26 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 26–121（96 aa） 片段：DOMAIN 1
链 B 26–121（96 aa） 片段：DOMAIN 1
突变：DEL(M46, K47) 突变：DEL(M46, K47) 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 4.6；20% PEG 4000, 5% GLYCEROL, 0.1M NACO, PH 4.6
分辨率 2.08 Å R-free 0.296
1A7B ENGINEERING A MISFOLDED FORM OF CD2 提交 1998-03-10 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 A 23–121（99 aa） 片段：DOMAIN 1
链 B 23–121（99 aa） 片段：DOMAIN 1
链 C 23–121（99 aa） 片段：DOMAIN 1
链 D 23–121（99 aa） 片段：DOMAIN 1
突变：DEL(M46, K47) 突变：DEL(M46, K47) 突变：DEL(M46, K47) 突变：DEL(M46, K47) 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 7.5；2M AMMONIUM SULFATE 2% PEG 400, 0.1M HEPES, PH 7.5
分辨率 3.10 Å R-free 0.306
1A7B ENGINEERING A MISFOLDED FORM OF CD2 提交 1998-03-10 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 23–121（99 aa） 片段：DOMAIN 1
链 B 23–121（99 aa） 片段：DOMAIN 1
突变：DEL(M46, K47) 突变：DEL(M46, K47) 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 7.5；2M AMMONIUM SULFATE 2% PEG 400, 0.1M HEPES, PH 7.5
分辨率 3.10 Å R-free 0.306
1A7B ENGINEERING A MISFOLDED FORM OF CD2 提交 1998-03-10 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 3 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 C 23–121（99 aa） 片段：DOMAIN 1
链 D 23–121（99 aa） 片段：DOMAIN 1
突变：DEL(M46, K47) 突变：DEL(M46, K47) 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 7.5；2M AMMONIUM SULFATE 2% PEG 400, 0.1M HEPES, PH 7.5
分辨率 3.10 Å R-free 0.306
1CDC CD2, N-TERMINAL DOMAIN (1-99), TRUNCATED FORM 提交 1995-05-23 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 23–121（99 aa）
链 B 23–121（99 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.00 Å
1HNG CRYSTAL STRUCTURE AT 2.8 ANGSTROMS RESOLUTION OF A SOLUBLE FORM OF THE CELL ADHESION MOLECULE CD2 提交 1994-08-10 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 23–198（176 aa）
链 B 23–198（176 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.80 Å

共 5 个其他 PDB 条目、7 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 CD2_RAT
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–99； UniProt 23–121

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1t6w

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1t6w
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1t6w
沉积日期 deposition_date2004-05-07
结构标题 titleRATIONAL DESIGN OF A CALCIUM-BINDING ADHESION PROTEIN NMR, 20 STRUCTURES
关键词 keywordsCALCIUM-BINDING PROTEIN, CD2, DESIGN, METAL BINDING PROTEIN; METAL BINDING PROTEIN
实验方法 methodSOLUTION NMR
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier13.69 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron13.42 Å
零角强度 I(0) i0700686000.00
分子量 molecular_weight223670.0 kDa
排除体积 excluded_volume279820 ų
包络体积 envelope_volume24672 ų
水化壳体积 shell_volume13689 ų
包络直径 envelope_diameter50.1 Å
壳层 Rg shell_rg21.02 Å
包络 Rg envelope_rg15.75 Å
形状 Rg shape_rg13.37 Å
总 Rg total_rg13.71 Å
总原子数 total_atoms31480
残基数 n_residues1980
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax48.0 Å
Rg (实空间) rg_real13.67 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.35 Å
I(0) (实空间) i0_real7.0070e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error7.6780e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal13.67 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal700700000.0000
解质量估计 total_estimate0.5922
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary16.4 Å
偏度 Skewness skewness0.302
峰度 Kurtosis kurtosis-0.190
角度范围 angular_range— – 0.5000 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha320100.0000
实空间数据点数 n_real_points80
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.648; Stabil: 1.000; Sysdev: 0.256; Positv: 1.000; Valcen: 0.982; Smooth: 0.000
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 1 domains

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id1t6wA00
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture60 — Sandwich
拓扑 Topology topology40 — Immunoglobulin-like
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Immunoglobulins
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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)