SAXSdb — 1tgr

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Insulin-like growth factor IA

Homo sapiens

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 49–77 链 A； UniProt 90–110	片段：residues 1-52 突变：T29K	无其他共同聚合物	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.65；289 K；Citrate, ethanol, pH 6.65, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K	分辨率 1.42 Å R-free 0.224
2	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 B； UniProt 49–77 链 B； UniProt 90–110	片段：residues 1-52 突变：T29K	无其他共同聚合物	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.65；289 K；Citrate, ethanol, pH 6.65, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K	分辨率 1.42 Å R-free 0.224
3	蛋白同源多聚体同源多聚体蛋白 × 8 PDB 声明：octameric（8）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 49–77 链 A； UniProt 90–110 链 B； UniProt 49–77 链 B； UniProt 90–110	片段：residues 1-52 突变：T29K	无其他共同聚合物	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.65；289 K；Citrate, ethanol, pH 6.65, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K	分辨率 1.42 Å R-free 0.224

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 1TGR	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1B9G INSULIN-LIKE-GROWTH-FACTOR-1 提交 1999-02-11	构建体不同突变/修饰不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–57（57 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 1.9；293 K	分辨率未提供
1GZR Human Insulin-like growth factor; ESRF data 提交 2002-05-28	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 49–118（70 aa）	未记录	C15 N-DODECYL-N,N-DIMETHYL-3-AMMONIO-1-PROPANESULFONATE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；THE PROTEIN WAS CRYSTALLIZED BY THE HANGING DROP METHOD IN WHICH DROPS WERE COMPOSED OF VARIOUS RATIOS OF HIGF-I AT 7MG/ML (IN H2O) WITH RESERVOIR SOLUTION CONSISTING OF 0.1M TRIS.HCL PH 7.5, 12-15% (W/V) PEG 2K AND 5MM SB12 DETERGENT.	分辨率 2.00 Å R-free 0.295
1GZY Human Insulin-like growth factor; In-house data 提交 2002-06-10	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 49–118（70 aa）	未记录	C15 N-DODECYL-N,N-DIMETHYL-3-AMMONIO-1-PROPANESULFONATE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；THE PROTEIN WAS CRYSTALLIZED BY THE HANGING DROP METHOD IN WHICH DROPS WERE COMPOSED OF VARIOUS RATIOS OF HIGF-I AT 7MG/ML (IN H2O) WITH RESERVOIR SOLUTION CONSISTING OF 0.1M TRIS.HCL PH 7.5, 12-15% (W/V) PEG 2K AND 5MM SB12 DETERGENT.	分辨率 2.54 Å R-free 0.265
1GZZ Human Insulin-like growth factor; Hamburg data 提交 2002-06-10	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 49–118（70 aa）	未记录	C15 N-DODECYL-N,N-DIMETHYL-3-AMMONIO-1-PROPANESULFONATE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；THE PROTEIN WAS CRYSTALLIZED BY THE HANGING DROP METHOD IN WHICH DROPS WERE COMPOSED OF VARIOUS RATIOS OF HIGF-I AT 7MG/ML (IN H2O) WITH RESERVOIR SOLUTION CONSISTING OF 0.1M TRIS.HCL PH 7.5, 12-15% (W/V) PEG 2K AND 5MM SB12 DETERGENT.	分辨率 2.30 Å R-free 0.275
1H02 Human Insulin-like growth factor; SRS Daresbury data 提交 2002-06-11	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 49–118（70 aa）	未记录	C15 N-DODECYL-N,N-DIMETHYL-3-AMMONIO-1-PROPANESULFONATE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；THE PROTEIN WAS CRYSTALLIZED BY THE HANGING DROP METHOD IN WHICH DROPS WERE COMPOSED OF VARIOUS RATIOS OF HIGF-I AT 7MG/ML (IN H2O) WITH RESERVOIR SOLUTION CONSISTING OF 0.1M TRIS.HCL PH 7.5, 12-15% (W/V) PEG 2K AND 5MM SB12 DETERGENT.	分辨率 2.00 Å R-free 0.300
1H59 Complex of IGFBP-5 with IGF-I 提交 2001-05-21	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 A 49–118（70 aa）片段：RESIDUES 49-118	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 5.6；pH 5.60	分辨率 2.10 Å R-free 0.262
1IMX 1.8 Angstrom crystal structure of IGF-1 提交 2001-05-11	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 49–118（70 aa）	未记录	BR BROMIDE ION × 1 CPQ N,N-BIS(3-D-GLUCONAMIDOPROPYL)DEOXYCHOLAMIDE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；293 K；PEG 3350, deoxy big CHAPS, sodium cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	分辨率 1.82 Å R-free 0.258
2GF1 SOLUTION STRUCTURE OF HUMAN INSULIN-LIKE GROWTH FACTOR 1: A NUCLEAR MAGNETIC RESONANCE AND RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS STUDY 提交 1991-01-23	构建体不同突变/修饰不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 49–118（70 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取条件	分辨率未提供
3GF1 SOLUTION STRUCTURE OF HUMAN INSULIN-LIKE GROWTH FACTOR 1: A NUCLEAR MAGNETIC RESONANCE AND RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS STUDY 提交 1991-01-24	构建体不同突变/修饰不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 49–118（70 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取条件	分辨率未提供

共 9 个其他 PDB 条目、9 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	IGF1A_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–29； UniProt 49–77 作者链 A； PDB构建体 32–52； UniProt 90–110 作者链 B； PDB构建体 1–29； UniProt 49–77 作者链 B； PDB构建体 32–52； UniProt 90–110

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	1tgr
沉积日期 deposition_date	2004-05-29
结构标题 title	Crystal Structure of mini-IGF-1(2)
关键词 keywords	IGF-I, IGF-1, Disulfide Isomerization, recepter binding, HORMONE-GROWTH FACTOR COMPLEX; HORMONE/GROWTH FACTOR
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	15.74 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	14.45 Å
零角强度 I(0) i0	3039610.00
分子量 molecular_weight	11678.0 kDa
排除体积 excluded_volume	14407 Å³
包络体积 envelope_volume	17691 Å³
水化壳体积 shell_volume	10862 Å³
包络直径 envelope_diameter	50.6 Å
壳层 Rg shell_rg	19.40 Å
包络 Rg envelope_rg	14.70 Å
形状 Rg shape_rg	14.40 Å
总 Rg total_rg	15.63 Å
总原子数 total_atoms	810
残基数 n_residues	104
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	52.3 Å
Rg (实空间) rg_real	15.69 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.35 Å
I(0) (实空间) i0_real	3.0400e+06
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	3.9470e+04
Rg (倒空间) rg_reciprocal	15.70 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	3040000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8878
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	19.9 Å
偏度 Skewness skewness	0.205
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.265
角度范围 angular_range	— – 0.5000 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	247600.0000
实空间数据点数 n_real_points	80
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.850; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.996; Smooth: 0.990

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_id	d1tgra_
类 Class class	g — Small proteins
折叠类型 Fold fold	g.1 — Insulin-like
超家族 Superfamily superfamily	g.1.1 — Insulin-like
家族 Family family	g.1.1.1 — Insulin-like

结构域编号 domain_id	d1tgrb_
类 Class class	g — Small proteins
折叠类型 Fold fold	g.1 — Insulin-like
超家族 Superfamily superfamily	g.1.1 — Insulin-like
家族 Family family	g.1.1.1 — Insulin-like

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id	1tgrA00
类 Class class	1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture	10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology	100 — Insulin-like, subunit E
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Insulin-like

结构域编号 domain_id	1tgrB00
类 Class class	1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture	10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology	100 — Insulin-like, subunit E
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Insulin-like

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	58.860 Å
晶胞边长 b length_b	61.980 Å
晶胞边长 c length_c	70.820 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	16

空间群 space_group	I 2 2 2
空间群编号 int_tables_number	23
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	1.420 Å
最低分辨率 resolution_low	8.000 Å
R 因子 r_factor	0.1980
R_work r_work	0.1960
R_free r_free	0.2240

描述 description	Insulin-like growth factor IA
分子量 formula_weight	5846.8 kDa
突变 mutation	T29K
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	2

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A,B
原子数 atom_count	1016

Crystal Structure of mini-IGF-1(2)

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Insulin-like growth factor IA

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 2 Entity 2 water

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

CATH v4.4 (2 domains)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	145

fit	/app/data/saxs_computation/tg/1tgr/1tgr.fit
pddf	/app/data/pr_computation/tg/1tgr/1tgr.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/tg/1tgr/1tgr.dat