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1vjs

STRUCTURE OF ALPHA-AMYLASE PRECURSOR

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 86.5 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

ALPHA-AMYLASE

物种未注明

UniProt P06278

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 30–512 未记录 无其他共同聚合物 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取环境条件 分辨率 1.70 Å R-free 0.226

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 1VJS Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1BLI BACILLUS LICHENIFORMIS ALPHA-AMYLASE 提交 1998-01-07 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 30–512（483 aa）
突变：N190F, Q264S, N265Y CA CALCIUM ION × 3 NA SODIUM ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 7；pH 7.0
分辨率 1.90 Å R-free 0.185
1BPL GLYCOSYLTRANSFERASE 提交 1995-07-13 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 30–218（189 aa）
链 B 219–512（294 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；pH 8.2；MOLECULE: ALPHA-1,4-GLUCAN-4-GLUCANOHYDROLASE FROM BACILLUS LICHENIFORMIS. VAPOR DIFFUSION, ROOM TEMPERATURE PROTEIN SOLUTION: 15 MG/ML BLA IN 0.4 M SODIUM CITRATE 2.5 MM EDTA, PH 8.2 RESERVOIR: 0.66 M SODIUM CITRATE, 2.5 MM EDTA, PH 8.2 CALCIUM REMOVAL BY EDTA LEADS TO A CLEAVAGE OF BLA AFTER GLU 189 DUE TO TRACE AMOUNTS OF A GLU-C-ENDOPEPTIDASE PRESENT IN THE PREPARATION (SEE PAPER)., vapor diffusion
分辨率 2.20 Å
1E3X Native structure of chimaeric amylase from B. amyloliquefaciens and B. licheniformis at 1.92A 提交 2000-06-26 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 信息不足 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 330–512（183 aa）
未记录 CA CALCIUM ION × 4 NA SODIUM ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；291 K；CRYSTALS WERE GROWN AT 18C USING THE HANGING DROP METHOD WITH 8-13% MONOMETHYL ETHER POLYETHYLENE GLYCOL 2000 OR 5000 AS PRECIPITANT. DROPS WERE BUFFERED WITH 0.1M TRIS/HCL PH 7.5 CONTAINING 5MM CACL2 AND THE PROTEIN CONCENTRATION WAS 30-35MG/ML.
分辨率 1.90 Å R-free 0.200
1E3Z Acarbose complex of chimaeric amylase from B. amyloliquefaciens and B. licheniformis at 1.93A 提交 2000-06-27 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 信息不足 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 330–512（183 aa）
未记录 CA CALCIUM ION × 4 NA SODIUM ION × 1 ACI 6-AMINO-4-HYDROXYMETHYL-CYCLOHEX-4-ENE-1,2,3-TRIOL × 3 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；291 K；CRYSTALS WERE GROWN AT 18C USING THE HANGING DROP METHOD WITH 8-13% MONOMETHYL ETHER POLYETHYLENE GLYCOL 2000 OR 5000 AS PRECIPITANT. DROPS WERE BUFFERED WITH 0.1M TRIS/HCL PH 7.5 CONTAINING 5MM CACL2 AND THE PROTEIN CONCENTRATION WAS 30-35MG/ML. CRYSTALS WERE THEN SOAKED IN 10MM ACARBOSE SOLUTION TO OBTAIN THE COMPLEX.
分辨率 1.93 Å R-free 0.200
1E40 Tris/maltotriose complex of chimaeric amylase from B. amyloliquefaciens and B. licheniformis at 2.2A 提交 2000-06-27 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 信息不足 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 330–512（183 aa）
未记录 CA CALCIUM ION × 4 NA SODIUM ION × 1 TRS 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；291 K；CRYSTALS WERE GROWN AT 18C USING THE HANGING DROP METHOD WITH 8-13% MONOMETHYL ETHER POLYETHYLENE GLYCOL 2000 OR 5000 AS PRECIPITANT. DROPS WERE BUFFERED WITH 0.1M TRIS/HCL PH 7.5 CONTAINING 5MM CACL2 AND THE PROTEIN CONCENTRATION WAS 30-35MG/ML. CRYSTALS WERE THEN SOAKED IN 10MM MALTOTRIOSE SOLUTION TO OBTAIN THE COMPLEX.
分辨率 2.20 Å R-free 0.210
1E43 Native structure of chimaeric amylase from B. amyloliquefaciens and B. licheniformis at 1.7A 提交 2000-06-27 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 信息不足 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 330–512（183 aa）
未记录 CA CALCIUM ION × 4 NA SODIUM ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 10；291 K；CRYSTALS WERE GROWN AT 18C USING THE HANGING DROP METHOD WITH 8-13% MONOMETHYL ETHER POLYETHYLENE GLYCOL 2000 OR 5000 AS PRECIPITANT. DROPS WERE BUFFERED WITH 0.1M TRIS/HCL PH 7.5 CONTAINING 5MM CACL2 AND THE PROTEIN CONCENTRATION WAS 30-35MG/ML.
分辨率 1.70 Å R-free 0.185
1OB0 Kinetic stabilization of Bacillus licheniformis alpha-amylase through introduction of hydrophobic residues at the surface 提交 2003-01-21 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 30–512（483 aa）
突变：YES CA CALCIUM ION × 3 NA SODIUM ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；pH 7；PROTEIN WAS CRYSTALLIZED BY VAPOR DIFFUSION FROM DROPS CONTAINING 4 UL OF PROTEIN SOLUTION (10 MG/ML IN 50 MM TRIS/HCL, PH 8.0) PLUS 4 UL OF RESERVOIR SOLUTION (50 MM HEPES, 1 M AMMONIUM SULFATE, 1% (V/V) PEG 500, PH 7.0) EQUILIBRATED AGAINST 1 ML OF RESERVOIR SOLUTION.
分辨率 1.83 Å R-free 0.154

共 7 个其他 PDB 条目、7 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 AMY_BACLI
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–483； UniProt 30–512

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1vjs

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1vjs
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1vjs
沉积日期 deposition_date1996-10-02
结构标题 titleSTRUCTURE OF ALPHA-AMYLASE PRECURSOR
关键词 keywordsHYDROLASE, GLYCOSIDASE, CARBOHYDRATE METABOLISM; HYDROLASE
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier25.23 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron24.14 Å
零角强度 I(0) i048364800.00
分子量 molecular_weight53524.0 kDa
排除体积 excluded_volume66496 ų
包络体积 envelope_volume76438 ų
水化壳体积 shell_volume27072 ų
包络直径 envelope_diameter88.6 Å
壳层 Rg shell_rg31.13 Å
包络 Rg envelope_rg24.30 Å
形状 Rg shape_rg24.13 Å
总 Rg total_rg24.92 Å
总原子数 total_atoms3800
残基数 n_residues469
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax86.5 Å
Rg (实空间) rg_real25.27 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.58 Å
I(0) (实空间) i0_real4.8360e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error6.9370e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal25.26 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal48360000.0000
解质量估计 total_estimate0.8664
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary28.8 Å
偏度 Skewness skewness0.450
峰度 Kurtosis kurtosis-0.148
角度范围 angular_range— – 0.3150 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha7665000.0000
实空间数据点数 n_real_points64
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.779; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.936; Smooth: 0.985
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 5 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_idd1vjsa1
类 Class classb — All beta proteins
折叠类型 Fold foldb.71 — Glycosyl hydrolase domain
超家族 Superfamily superfamilyb.71.1 — Glycosyl hydrolase domain
家族 Family familyb.71.1.1 — alpha-Amylases, C-terminal beta-sheet domain
结构域编号 domain_idd1vjsa2
类 Class classc — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold foldc.1 — TIM beta/alpha-barrel
超家族 Superfamily superfamilyc.1.8 — (Trans)glycosidases
家族 Family familyc.1.8.1 — Amylase, catalytic domain

CATH v4.4 (3 domains)

结构域编号 domain_id1vjsA01
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture20 — Alpha-Beta Barrel
拓扑 Topology topology20 — TIM Barrel
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily80 — Glycosidases
结构域编号 domain_id1vjsA02
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology30 — Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily140 —
结构域编号 domain_id1vjsA03
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture60 — Sandwich
拓扑 Topology topology40 — Immunoglobulin-like
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily1180 — Golgi alpha-mannosidase II
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8. 引用文献 (2)

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9. 文件与曲线 (10)