SAXSdb — 2cqn

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Formin-binding protein 3

Homo sapiens

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 743–806	片段：FF domain	无其他共同聚合物	SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 7；298 K；离子强度（mmCIF原始值）120mM；压力 ambient NMR样品组成：1.9mM 13C/15N-PROTEIN; 20mM d-Tris-HCl; 100mM NaCl; 1mM d-DTT; 0.02% NaN3 \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 2CQN	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1YWI Structure of the FBP11WW1 domain complexed to the peptide APPTPPPLPP 提交 2005-02-18	构建体不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 142–173（32 aa）片段：WW1 domain	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6；298 K；离子强度（mmCIF原始值）100mM NaCl；压力 1 NMR样品组成 1.8mM [U-15N,13C] FBP11WW1, 3.6mM APPTPPPLPP, 10mM phosphate buffer, 100mM Nacl, 0.1mM DTT, 0.1mM EDTA \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1.8mM [U-15N,13C] FBP11WW1, 3.6mM APPTPPPLPP, 10mM phosphate buffer, 100mM Nacl, 0.1mM DTT, 0.1mM EDTA \| 100% D2O NMR样品组成 1.8mM [U-15N] FBP11WW1, 3.6mM APPTPPPLPP, 10mM phosphate buffer, 100mM Nacl, 0.1mM DTT, 0.1mM EDTA \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1.8mM FBP11WW1, 3.6mM APPTPPPLPP, 10mM phosphate buffer, 100mM Nacl, 0.1mM DTT, 0.1mM EDTA \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
1YWJ Structure of the FBP11WW1 domain 提交 2005-02-18	构建体不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 142–173（32 aa）片段：WW1 domain	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6；298 K；离子强度（mmCIF原始值）100mM NaCl；压力 1 NMR样品组成 1.8mM [U-15N,13C] FBP11WW1, 10mM phosphate buffer, 100mM Nacl, 0.1mM DTT, 0.1mM EDTA \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1.8mM [U-15N,13C] FBP11WW1, 10mM phosphate buffer, 100mM Nacl, 0.1mM DTT, 0.1mM EDTA \| 100% D2O NMR样品组成 1.8mM [U-15N] FBP11WW1, 10mM phosphate buffer, 100mM Nacl, 0.1mM DTT, 0.1mM EDTA \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1.8mM FBP11WW1, 10mM phosphate buffer, 100mM Nacl, 0.1mM DTT, 0.1mM EDTA \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2DYF Solution structure of the first WW domain of FBP11 / HYPA (FBP11 WW1) complexed with a PL (PPLP) motif peptide ligand 提交 2006-09-11	构建体不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 146–173（28 aa）片段：THE FIRST WW DOMAIN	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 5；283 K；离子强度（mmCIF原始值）0.3；压力 1 NMR样品组成 1.5MM FBP11 WW1 U-15N, 13C 5.3MM NATURAL ABUNDANCE PL MOTIF PEPTIDE; 50MM PHOSPHATE BUFFER NA; 50MM NACL; 90% H2O, 10% D2O; 1.5MM FBP11 WW1 U- 15N, 13C; 5.3MM NATURAL ABUNDANCE PL MOTIF PEPTIDE; 50MM PHOSPHATE BUFFER NA; 50MM NACL; 100% D2O; 1.6MM FBP11 WW1 NATURAL ABUNDANCE; 4.4MM PL MOTIF PEPTIDE U-15N, 13C; 50MM PHOSPHATE BUFFER NA; 50MM NACL; 90% H2O, 10% D2O; 1.6MM FBP11 WW1 NATURAL ABUNDANCE; 4.4MM PL MOTIF PEPTIDE U-15N, 13C; 50MM PHOSPHATE BUFFER NA; 50MM NACL; 100% D2O; 1.5MM FBP11 WW1 U-15N; 5.3MM NATURAL ABUNDANCE PL MOTIF PEPTIDE; 50MM PHOSPHATE BUFFER NA; 50MM NACL; 90% H2O, 10% D2O	分辨率未提供
2KZG A Transient and Low Populated Protein Folding Intermediate at Atomic Resolution 提交 2010-06-17	构建体不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 381–450（70 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 5.7；303 K；离子强度（mmCIF原始值）145；压力 ambient NMR样品组成 1-2 mM [U-13C; U-15N; U-2H] FF-1, 100 mM sodium chloride-2, 50 mM sodium acetate-3, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1-2 mM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-50% 2H] FF-4, 100 mM sodium chloride-5, 50 mM sodium acetate-6, 100% D2O \| 100% D2O NMR样品组成 1-2 mM [selective 13C; U-100% 15N] FF-7, 100 mM sodium chloride-8, 50 mM sodium acetate-9, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2L5F Solution structure of the tandem WW domains from HYPA/FBP11 提交 2010-11-01	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 133–220（88 aa）片段：WW domains (UNP RESIDUES 133-220)	突变：P67T	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6；298 K；离子强度（mmCIF原始值）0.11；压力 ambient NMR样品组成 10 mM sodium phosphate-1, 100 mM sodium chloride-2, 5 mM DTT-3, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2L9V NMR structure of the FF domain L24A mutant's folding transition state 提交 2011-02-24	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 381–450（70 aa）片段：FF 1 domain residues 390-438	突变：L24A	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 5.7；303 K；离子强度（mmCIF原始值）145；压力 ambient NMR样品组成 1-2 mM [U-13C; U-15N; U-2H] protein, 100 mM sodium chloride, 50 mM sodium acetate, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1-2 mM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-50% 2H] protein, 100 mM sodium chloride, 50 mM sodium acetate, 100% D2O \| 100% D2O	分辨率未提供
2LKS Ff11-60 提交 2011-10-19	构建体不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 391–439（49 aa）片段：FF 1 domain residues 391-439	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 4.8；298 K；离子强度（mmCIF原始值）0.070；压力 ambient NMR样品组成 20 mM sodium acetate, 50 mM sodium chloride, 0.05 % sodium azide, 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] FF11, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O NMR样品组成 20 mM sodium acetate, 50 mM sodium chloride, 0.05 % sodium azide, 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] FF11-60 A51L, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O NMR样品组成 20 mM 20mM sodium acetate, 50 mM 50 mM sodium chloride, 0.05 % 0.05% sodium azide, 1 mM [U-10% 13C; U-100% 15N] FF11, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O	分辨率未提供
8PXW Structure of the WW domain tandem of PRPF40A 提交 2023-07-24	构建体不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 141–236（96 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.5；298 K；离子强度（mmCIF原始值）133；压力 1 NMR样品组成 390 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] PRPF40A, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 390 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] PRPF40A, 100% D2O \| 100% D2O	分辨率未提供
8PXX Structure of the WW domain tandem of PRPF40A in complex with SF1 提交 2023-07-24	构建体不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 141–236（96 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.5；308 K；离子强度（mmCIF原始值）133；压力 1 NMR样品组成 590 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] PRPF40A, 590 uM SF1, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 590 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] PRPF40A, 590 uM SF1, 100% D2O \| 100% D2O NMR样品组成 900 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] SF1, 900 uM PRPF40A, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 900 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] SF1, 900 uM PRPF40A, 100% D2O \| 100% D2O NMR样品组成 150 uM [U-100% 15N] PRPF40A, 150 uM SF1, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 150 uM [U-100% 15N] PRPF40A, 150 uM SF1, 10 mg/mL Pf1 phage, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供

共 9 个其他 PDB 条目、9 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	PRP40_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 8–71； UniProt 743–806

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	2cqn
沉积日期 deposition_date	2005-05-20
结构标题 title	Solution structure of the FF domain of human Formin-binding protein 3
关键词 keywords	;FF domain, Structural Genomics, NPPSFA, National Project on Protein Structural and Functional Analyses, RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative, RSGI, TRANSCRIPTION ;; TRANSCRIPTION
实验方法 method	SOLUTION NMR

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	13.94 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	13.20 Å
零角强度 I(0) i0	459945000.00
分子量 molecular_weight	174380.0 kDa
排除体积 excluded_volume	215610 Å³
包络体积 envelope_volume	32065 Å³
水化壳体积 shell_volume	15641 Å³
包络直径 envelope_diameter	60.0 Å
壳层 Rg shell_rg	23.32 Å
包络 Rg envelope_rg	18.28 Å
形状 Rg shape_rg	13.16 Å
总 Rg total_rg	13.59 Å
总原子数 total_atoms	24160
残基数 n_residues	1540
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	54.5 Å
Rg (实空间) rg_real	13.98 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.56 Å
I(0) (实空间) i0_real	4.5990e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	6.5790e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal	13.98 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	459900000.0000
解质量估计 total_estimate	0.7526
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	15.2 Å
偏度 Skewness skewness	0.414
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.070
角度范围 angular_range	— – 0.5000 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	222400.0000
实空间数据点数 n_real_points	80
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.369; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.679; Smooth: 0.994

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

SCOP 2.08 (3 domains)

结构域编号 domain_id	d2cqna1
类 Class class	a — All alpha proteins
折叠类型 Fold fold	a.159 — Another 3-helical bundle
超家族 Superfamily superfamily	a.159.2 — FF domain
家族 Family family	a.159.2.1 — FF domain

结构域编号 domain_id	d2cqna2
类 Class class	l — Artifacts
折叠类型 Fold fold	l.1 — Tags
超家族 Superfamily superfamily	l.1.1 — Tags
家族 Family family	l.1.1.1 — Tags

结构域编号 domain_id	d2cqna3
类 Class class	l — Artifacts
折叠类型 Fold fold	l.1 — Tags
超家族 Superfamily superfamily	l.1.1 — Tags
家族 Family family	l.1.1.1 — Tags

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id	2cqnA00
类 Class class	1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture	10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology	10 — Arc Repressor Mutant, subunit A
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	440 — FF domain

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	1.000 Å
晶胞边长 b length_b	1.000 Å
晶胞边长 c length_c	1.000 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	1

空间群 space_group	P 1
空间群编号 int_tables_number	1
晶系 crystal_system	—

描述 description	Formin-binding protein 3
分子量 formula_weight	8752.9 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	24160

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606

Solution structure of the FF domain of human Formin-binding protein 3

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Formin-binding protein 3

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

SCOP 2.08 (3 domains)

CATH v4.4 (1 domains)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)

fit	/app/data/saxs_computation/cq/2cqn/2cqn.fit
pddf	/app/data/pr_computation/cq/2cqn/2cqn.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/cq/2cqn/2cqn.dat