SAXSdb — 3a5i

▼

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Flagellar biosynthesis protein flhA

Salmonella typhimurium

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 328–692	片段：FlhAc, UNP residues 328-692	无其他共同聚合物	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；293 K；10-15% PEG300, 4-6% PEG8000, 0.1M Tris-HCl, 0.5mM EDTA, 10-15% glycerol, pH8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K	分辨率 2.80 Å R-free 0.290
2	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 B； UniProt 328–692	片段：FlhAc, UNP residues 328-692	无其他共同聚合物	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；293 K；10-15% PEG300, 4-6% PEG8000, 0.1M Tris-HCl, 0.5mM EDTA, 10-15% glycerol, pH8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K	分辨率 2.80 Å R-free 0.290

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 3A5I	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
6AI0 Structure of the 328-692 fragment of FlhA (orthorhombic form) 提交 2018-08-21	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 328–692（365 aa）片段：cytoplasmic fragment, residues 328-692	未记录	MRD (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL × 1 CA CALCIUM ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.1M HEPES NaOH pH 7.5, 10% (w/v) PEG-8000, 0.4M Ca(OAc)2	分辨率 2.40 Å R-free 0.277
6AI0 Structure of the 328-692 fragment of FlhA (orthorhombic form) 提交 2018-08-21	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 328–692（365 aa）片段：cytoplasmic fragment, residues 328-692	未记录	MRD (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL × 1 CA CALCIUM ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.1M HEPES NaOH pH 7.5, 10% (w/v) PEG-8000, 0.4M Ca(OAc)2	分辨率 2.40 Å R-free 0.277
6AI1 Structure of the 328-692 fragment of FlhA (D456V) 提交 2018-08-21	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 328–692（365 aa）片段：cytoplasmic fragment, residues 328-692	突变：D456V	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；30% PEG-400, 0.1M HEPES pH 7.5, 0.25M NaCl	分辨率 3.50 Å R-free 0.241
6AI1 Structure of the 328-692 fragment of FlhA (D456V) 提交 2018-08-21	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 328–692（365 aa）片段：cytoplasmic fragment, residues 328-692	突变：D456V	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；30% PEG-400, 0.1M HEPES pH 7.5, 0.25M NaCl	分辨率 3.50 Å R-free 0.241
6AI2 Structure of the 328-692 fragment of FlhA (F459A) 提交 2018-08-21	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 328–692（365 aa）片段：cytoplasmic fragment, residues 328-692	突变：F459A	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 9.2；293 K；20% (w/v) PEG 3350, 0.15M K2HPO4	分辨率 3.30 Å R-free 0.257
6AI2 Structure of the 328-692 fragment of FlhA (F459A) 提交 2018-08-21	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 328–692（365 aa）片段：cytoplasmic fragment, residues 328-692	突变：F459A	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 9.2；293 K；20% (w/v) PEG 3350, 0.15M K2HPO4	分辨率 3.30 Å R-free 0.257
6AI3 Structure of the 328-692 fragment of FlhA (T490M) 提交 2018-08-21	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 328–692（365 aa）片段：cytoplasmic fragment, residues 328-692	突变：T490M	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.5；293 K；HEPES NaOH pH 7.5, 27% (w/v) PEG 400, 0.23M NaCl	分辨率 3.30 Å R-free 0.258
6AI3 Structure of the 328-692 fragment of FlhA (T490M) 提交 2018-08-21	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 328–692（365 aa）片段：cytoplasmic fragment, residues 328-692	突变：T490M	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.5；293 K；HEPES NaOH pH 7.5, 27% (w/v) PEG 400, 0.23M NaCl	分辨率 3.30 Å R-free 0.258
6CH1 Crystal structure of the cytoplasmic domain of FlhA in monomeric form 提交 2018-02-21	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 360–692（333 aa）片段：UNP residues 360-692	未记录	EDO 1,2-ETHANEDIOL × 9	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；tri-ammonium citrate, PEG3350	分辨率 1.90 Å R-free 0.237
6CH2 Crystal structure of the cytoplasmic domain of FlhA and FliT-FliD complex 提交 2018-02-21	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 信息不足异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 360–692（333 aa）片段：unp residues 360-692	未记录	GOL GLYCEROL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 5.5；293 K；CaCl2, PEG8000, Sodium cacodylate	分辨率 2.70 Å R-free 0.266
6CH2 Crystal structure of the cytoplasmic domain of FlhA and FliT-FliD complex 提交 2018-02-21	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 信息不足异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 360–692（333 aa）片段：unp residues 360-692	未记录	GOL GLYCEROL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 5.5；293 K；CaCl2, PEG8000, Sodium cacodylate	分辨率 2.70 Å R-free 0.266
6CH2 Crystal structure of the cytoplasmic domain of FlhA and FliT-FliD complex 提交 2018-02-21	构建体不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 信息不足异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 C 360–692（333 aa）片段：unp residues 360-692	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 5.5；293 K；CaCl2, PEG8000, Sodium cacodylate	分辨率 2.70 Å R-free 0.266
6CH3 Crystal structure of the cytoplasmic domain of FlhA and FliS-FliC complex 提交 2018-02-21	构建体不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 信息不足异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 360–690（331 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；tascimate	分辨率 2.68 Å R-free 0.258
7CTN Structure of the 328-692 fragment of FlhA (E351A/D356A) 提交 2020-08-19	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 328–692（365 aa）	突变：E351A/D356A	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；293 K；0.1M Tirs HCl pH 8.5, 20 % (w/v) PEG 8000, 0.2M MgCl2	分辨率 2.80 Å R-free 0.290
7CTN Structure of the 328-692 fragment of FlhA (E351A/D356A) 提交 2020-08-19	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 328–692（365 aa）	突变：E351A/D356A	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；293 K；0.1M Tirs HCl pH 8.5, 20 % (w/v) PEG 8000, 0.2M MgCl2	分辨率 2.80 Å R-free 0.290

共 8 个其他 PDB 条目、15 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	FLHA_SALTY
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 25–389； UniProt 328–692 作者链 B； PDB构建体 25–389； UniProt 328–692

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

▼

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	3a5i
沉积日期 deposition_date	2009-08-07
结构标题 title	Structure of the cytoplasmic domain of FlhA
关键词 keywords	;four domains, thioredoxin-like fold, Bacterial flagellum biogenesis, Bacterial flagellum protein export, Cell inner membrane, Cell membrane, Membrane, Protein transport, Transmembrane, Transport ;; PROTEIN TRANSPORT
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

▼

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	31.35 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	30.57 Å
零角强度 I(0) i0	90857500.00
分子量 molecular_weight	75808.0 kDa
排除体积 excluded_volume	95486 Å³
包络体积 envelope_volume	130440 Å³
水化壳体积 shell_volume	36359 Å³
包络直径 envelope_diameter	114.3 Å
壳层 Rg shell_rg	36.82 Å
包络 Rg envelope_rg	30.58 Å
形状 Rg shape_rg	30.58 Å
总 Rg total_rg	31.16 Å
总原子数 total_atoms	5336
残基数 n_residues	688
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

▼

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	108.0 Å
Rg (实空间) rg_real	31.34 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.94 Å
I(0) (实空间) i0_real	9.0860e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	1.5900e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal	31.35 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	90860000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8640
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	40.2 Å
偏度 Skewness skewness	0.354
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.195
角度范围 angular_range	— – 0.2550 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	15800000.0000
实空间数据点数 n_real_points	52
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.781; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.972; Smooth: 0.913

▶

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

▶

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

▼

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id	3a5iA01
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology	30 — Glutaredoxin
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	60 — FHIPEP family, domain 1

结构域编号 domain_id	3a5iB01
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology	30 — Glutaredoxin
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	60 — FHIPEP family, domain 1

▶

8. 引用文献 (2)

▶

晶胞边长 a length_a	216.323 Å
晶胞边长 b length_b	216.323 Å
晶胞边长 c length_c	65.070 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	16

空间群 space_group	I 41
空间群编号 int_tables_number	80
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	2.800 Å
最低分辨率 resolution_low	40.800 Å
R 因子 r_factor	0.2570
R_work r_work	0.2570
R_free r_free	0.2900

描述 description	Flagellar biosynthesis protein flhA
分子量 formula_weight	43258.3 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	2

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A,B
原子数 atom_count	5336

Structure of the cytoplasmic domain of FlhA

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Flagellar biosynthesis protein flhA

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

CATH v4.4 (2 domains)

8. 引用文献 (2)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)

来源生物 organism	Salmonella typhimurium
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	90371
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

fit	/app/data/saxs_computation/a5/3a5i/3a5i.fit
pddf	/app/data/pr_computation/a5/3a5i/3a5i.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/a5/3a5i/3a5i.dat