SAXSdb — 3bj5

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Protein disulfide-isomerase

Homo sapiens

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 230–368	片段：;b'x domain, UNPR residues 230-368 ; 突变：I272A	SO4 SULFATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.5；295.15 K；2.95M Ammonium sulfate, 0.2M NaCl, 0.1M Tris-HCl pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295.15K	分辨率 2.20 Å R-free 0.255

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 3BJ5	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1BJX HUMAN PROTEIN DISULFIDE ISOMERASE, NMR, 24 STRUCTURES 提交 1998-06-29	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 136–245（110 aa）片段：B DOMAIN	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.5；300 K	分辨率未提供
1MEK HUMAN PROTEIN DISULFIDE ISOMERASE, NMR, 40 STRUCTURES 提交 1996-04-16	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 18–137（120 aa）片段：PROLYL 4-HYDROXYLASE BETA SUBUNIT	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取条件	分辨率未提供
1X5C The solution structure of the second thioredoxin-like domain of human Protein disulfide-isomerase 提交 2005-05-15	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 368–475（108 aa）片段：Thioredoxin like domain	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7；296 K；离子强度（mmCIF原始值）120mM；压力 ambient NMR样品组成 1.2mM thioredoxin like domain U-15N,13C; 20mM d-Tris HCl; 100mM NaCl; 1mM d-DTT; 0.02% NaN3; 10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2BJX PROTEIN DISULFIDE ISOMERASE 提交 1999-01-30	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 136–245（110 aa）片段：B DOMAIN	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.5；300 K；压力 1	分辨率未提供
2K18 Solution structure of bb' domains of human protein disulfide isomerase 提交 2008-02-22	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 135–357（223 aa）片段：residues 135-357	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7；303 K；离子强度（mmCIF原始值）0.1；压力 1 NMR样品组成 2 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] hPDI-bb, 25 mM sodium phosphate, 70 mM sodium chloride, 0.5 mM EDTA, 5 mM DTT, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 2 mM hPDI-bb, 25 mM sodium phosphate, 70 mM sodium chloride, 0.5 mM EDTA, 5 mM DTT, 100% D2O \| 100% D2O NMR样品组成 0.5 mM [U-99% 15N] hPDI-bb, 25 mM sodium phosphate, 70 mM sodium chloride, 0.5 mM EDTA, 5 mM DTT, 12 mg/mL Pf1 phages, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
3UEM Crystal structure of human PDI bb'a' domains 提交 2011-10-30	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 137–479（343 aa）片段：;bb'a' domains ;	未记录	D1D (4S,5S)-1,2-DITHIANE-4,5-DIOL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.5；289 K；25%(w/v) PEG3350, 0.1M Tris-HCl, 0.2M ammonium acetate, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K	分辨率 2.29 Å R-free 0.280
4EKZ Crystal structure of reduced hPDI (abb'xa') 提交 2012-04-10	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 18–479（462 aa）片段：reduced full-length hPDI, UNP residues 18-479	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 EVAPORATION；pH 9.8；294 K；25% PEG 3350, 0.1M Bis-Tris, 0.2M ammonium acetate, pH 9.8, EVAPORATION, temperature 294K	分辨率 2.51 Å R-free 0.250
4EL1 Crystal structure of oxidized hPDI (abb'xa') 提交 2012-04-10	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 18–479（462 aa）片段：oxidized full-length hPDI, UNP residues 18-479	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 EVAPORATION；pH 9.8；294 K；25% PEG 3350, 0.1M Bis-Tris, 0.2M ammonium acetate, pH 9.8, EVAPORATION, temperature 294K	分辨率 2.88 Å R-free 0.281
4EL1 Crystal structure of oxidized hPDI (abb'xa') 提交 2012-04-10	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 18–479（462 aa）片段：oxidized full-length hPDI, UNP residues 18-479	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 EVAPORATION；pH 9.8；294 K；25% PEG 3350, 0.1M Bis-Tris, 0.2M ammonium acetate, pH 9.8, EVAPORATION, temperature 294K	分辨率 2.88 Å R-free 0.281
4JU5 Crystal structure of the dimeric form of the bb' domains of human protein disulfide isomerase 提交 2013-03-24	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 135–367（233 aa）片段：;bb' domain ; 链 B 135–367（233 aa）片段：;bb' domain ;	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 4；295 K；25% (w/v) polyethylene glycol 1500, 25 mM sodium malonate, 37.5 mM imidazole, 37.5 mM boric acid, pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K	分辨率 2.28 Å R-free 0.290
6I7S Microsomal triglyceride transfer protein 提交 2018-11-17	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 18–508（491 aa）	未记录	CA CALCIUM ION × 1 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 11 PGE TRIETHYLENE GLYCOL × 1 SO4 SULFATE ION × 7 PEG DI(HYDROXYETHYL)ETHER × 2 PE5 3,6,9,12,15,18,21,24-OCTAOXAHEXACOSAN-1-OL × 1 TRS 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.5；277 K；0.1 M Tris pH 8.25, 0.2 M Li2SO4, 32% v/v PEG 400, 2% Polypropylene glycol P425	分辨率 2.50 Å R-free 0.257
6I7S Microsomal triglyceride transfer protein 提交 2018-11-17	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 18–508（491 aa）	未记录	CA CALCIUM ION × 1 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 8 PGE TRIETHYLENE GLYCOL × 5 SO4 SULFATE ION × 4 PEG DI(HYDROXYETHYL)ETHER × 7 PE5 3,6,9,12,15,18,21,24-OCTAOXAHEXACOSAN-1-OL × 1 PE4 2-{2-[2-(2-{2-[2-(2-ETHOXY-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHANOL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.5；277 K；0.1 M Tris pH 8.25, 0.2 M Li2SO4, 32% v/v PEG 400, 2% Polypropylene glycol P425	分辨率 2.50 Å R-free 0.257
7ZSC Crystal structure of the heterodimeric human C-P4H-II with truncated alpha subunit (C-P4H-II delta281) 提交 2022-05-06	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 C 18–508（491 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 6；278 K；20% (w/v) PEG4000, 0.2 M lithium sulfate, 0.1 M MES, 3% methanol	分辨率 3.85 Å R-free 0.278
7ZSC Crystal structure of the heterodimeric human C-P4H-II with truncated alpha subunit (C-P4H-II delta281) 提交 2022-05-06	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 D 18–508（491 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 6；278 K；20% (w/v) PEG4000, 0.2 M lithium sulfate, 0.1 M MES, 3% methanol	分辨率 3.85 Å R-free 0.278
8EOJ Microsomal triglyceride transfer protein 提交 2022-10-03	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–508（508 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.07 Å
8GDY Crystal structure of the human PDI first domain with 9 mutations 提交 2023-03-06	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 18–137（120 aa）	突变：K31R, K42R, K57R, K65R, K69R, K71R, K114R, K130R, K131R	SCN THIOCYANATE ION × 1 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 MICROBATCH；pH 6；277 K；0.1 M potassium thiocyanate, 0.1 M MES, and 24% (w/v) PEG 20k	分辨率 2.05 Å R-free 0.239
8GDY Crystal structure of the human PDI first domain with 9 mutations 提交 2023-03-06	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 18–137（120 aa）	突变：K31R, K42R, K57R, K65R, K69R, K71R, K114R, K130R, K131R	SCN THIOCYANATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 MICROBATCH；pH 6；277 K；0.1 M potassium thiocyanate, 0.1 M MES, and 24% (w/v) PEG 20k	分辨率 2.05 Å R-free 0.239

共 13 个其他 PDB 条目、17 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	PDIA1_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 9–147； UniProt 230–368

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	3bj5
沉积日期 deposition_date	2007-12-03
结构标题 title	Alternative conformations of the x region of human protein disulphide-isomerase modulate exposure of the substrate binding b' domain
关键词 keywords	Thioredoxin fold, Chaperone, Endoplasmic reticulum, Isomerase, Membrane, Redox-active center; ISOMERASE
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	15.71 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	13.87 Å
零角强度 I(0) i0	4364860.00
分子量 molecular_weight	15155.0 kDa
排除体积 excluded_volume	19153 Å³
包络体积 envelope_volume	21990 Å³
水化壳体积 shell_volume	13130 Å³
包络直径 envelope_diameter	46.6 Å
壳层 Rg shell_rg	20.02 Å
包络 Rg envelope_rg	14.24 Å
形状 Rg shape_rg	13.85 Å
总 Rg total_rg	15.28 Å
总原子数 total_atoms	1068
残基数 n_residues	130
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	46.3 Å
Rg (实空间) rg_real	15.57 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.18 Å
I(0) (实空间) i0_real	4.3650e+06
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	4.5800e+04
Rg (倒空间) rg_reciprocal	15.59 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	4365000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8276
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	21.1 Å
偏度 Skewness skewness	0.018
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.463
角度范围 angular_range	— – 0.5000 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	964300.0000
实空间数据点数 n_real_points	80
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.929; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.970; Smooth: 0.000

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	Protein disulfide-isomerase
分子量 formula_weight	17270.8 kDa
EC 编号 ec_number	5.3.4.1
突变 mutation	I272A
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	1113

MHHHHHHMKHNQLPLVIEFTEQTAPKIFGGEIKTHILLFLPKSVSDYDGKLSNFKTAAESFKGKILFAFIDSDHTDNQRILEFFGLKKEECPAVRLITLEEEMTKYKPESEELTAERITEFCHRFLEGKIKPHLMSQELPEDWDKQP

来源 Source

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	Human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

实体 2 Entity 2 non-polymer

描述 description	SULFATE ION
分子量 formula_weight	96.1 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	1

实体 3 Entity 3 water

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	45

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 1 domains

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id	3bj5A00
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology	30 — Glutaredoxin
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Glutaredoxin

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	57.370 Å
晶胞边长 b length_b	57.370 Å
晶胞边长 c length_c	68.310 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	120.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	6

空间群 space_group	P 31 2 1
空间群编号 int_tables_number	152
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	2.200 Å
最低分辨率 resolution_low	18.110 Å
R 因子 r_factor	0.1968
R_work r_work	0.1938
R_free r_free	0.2552

fit	/app/data/saxs_computation/bj/3bj5/3bj5.fit
pddf	/app/data/pr_computation/bj/3bj5/3bj5.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/bj/3bj5/3bj5.dat

Alternative conformations of the x region of human protein disulphide-isomerase modulate exposure of the substrate binding b' domain

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Protein disulfide-isomerase

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction