3qqc

Crystal structure of archaeal Spt4/5 bound to the RNAP clamp domain

Method: X-RAY DIFFRACTION
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

;DNA-directed RNA polymerase subunit b, DNA-directed RNA polymerase subunit a', DNA-directed RNA polymerase subunit A'' ;

Pyrococcus furiosus

UniProt Q8U0M3

当前结构中的状态

Assembly 物理组成 蛋白状态 分子拷贝数 共同组分 数据核对
1 信息不足 异源复合物 蛋白 3 Transcription antitermination protein nusG × 1 (Q8TZK1) ;DNA-directed RNA polymerase, subunit e'' ; × 1 (Q8U440) ZINC ION × 4 与蛋白数一致

数据库中的同蛋白其他状态

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UniProt名称 Q8U0M3_9EURY
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 2–64; UniProt 1053–1115

;DNA-directed RNA polymerase subunit b, DNA-directed RNA polymerase subunit a', DNA-directed RNA polymerase subunit A'' ;

Pyrococcus furiosus

UniProt Q8U0M4

当前结构中的状态

Assembly 物理组成 蛋白状态 分子拷贝数 共同组分 数据核对
1 信息不足 异源复合物 蛋白 3 Transcription antitermination protein nusG × 1 (Q8TZK1) ;DNA-directed RNA polymerase, subunit e'' ; × 1 (Q8U440) ZINC ION × 4 与蛋白数一致

数据库中的同蛋白其他状态

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UniProt名称 Q8U0M4_9EURY
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 67–382; UniProt 3–318

;DNA-directed RNA polymerase subunit b, DNA-directed RNA polymerase subunit a', DNA-directed RNA polymerase subunit A'' ;

Pyrococcus furiosus

UniProt Q8U0M5

当前结构中的状态

Assembly 物理组成 蛋白状态 分子拷贝数 共同组分 数据核对
1 信息不足 异源复合物 蛋白 3 Transcription antitermination protein nusG × 1 (Q8TZK1) ;DNA-directed RNA polymerase, subunit e'' ; × 1 (Q8U440) ZINC ION × 4 与蛋白数一致

数据库中的同蛋白其他状态

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UniProt名称 Q8U0M5_9EURY
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 392–429; UniProt 334–371

Transcription antitermination protein nusG

Pyrococcus furiosus

UniProt Q8TZK1

当前结构中的状态

Assembly 物理组成 蛋白状态 分子拷贝数 共同组分 数据核对
1 信息不足 异源复合物 蛋白 3 ;DNA-directed RNA polymerase subunit b, DNA-directed RNA polymerase subunit a', DNA-directed RNA polymerase subunit A'' ; × 1 (Q8U0M3,Q8U0M4,Q8U0M5) ;DNA-directed RNA polymerase, subunit e'' ; × 1 (Q8U440) ZINC ION × 4 与蛋白数一致

数据库中的同蛋白其他状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 Q8TZK1_9EURY
Isoform —
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 D; PDB构建体 1–152; UniProt 1–152

;DNA-directed RNA polymerase, subunit e'' ;

Pyrococcus furiosus

UniProt Q8U440

当前结构中的状态

Assembly 物理组成 蛋白状态 分子拷贝数 共同组分 数据核对
1 信息不足 异源复合物 蛋白 3 ;DNA-directed RNA polymerase subunit b, DNA-directed RNA polymerase subunit a', DNA-directed RNA polymerase subunit A'' ; × 1 (Q8U0M3,Q8U0M4,Q8U0M5) Transcription antitermination protein nusG × 1 (Q8TZK1) ZINC ION × 4 与蛋白数一致

数据库中的同蛋白其他状态

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UniProt名称 Q8U440_9EURY
Isoform —
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 E; PDB构建体 1–61; UniProt 1–61

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id3qqc
沉积日期 deposition_date2011-02-15
结构标题 titleCrystal structure of archaeal Spt4/5 bound to the RNAP clamp domain
关键词 keywordstranscription, fusion protein, chimera protein, multiprotein complex; TRANSCRIPTION
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION
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3. Official assembly/model 理论 SAXS Official SAXS Profiles

页面只读取最新 assembly 计算结果。每一条曲线都对应明确的 PDB、official biological assembly 和 coordinate model。

3qqc__assembly_1__model_1

Assembly 1 · Model 1 · CRYSOL 4.1.3-1-20251215 (887e7ef)

下载该曲线 .dat

3qqc__assembly_1__model_1 | I(q)

10-2 10-1 105 106 107 q (1/Angstrom) I(q)
100 个绘图点;横轴和纵轴均采用对数尺度。

3qqc__assembly_1__model_1 | P(r) · Pending

新版 assembly/model P(r) 尚未计算 此处仅保留位置,不展示旧数据 r (Angstrom) P(r)
P(r) 将按相同 assembly/model 分别计算和展示。
Rg(Guinier)28.75 Å
Rg(电子密度)27.77 Å
总 Rg28.61 Å
原子数4187
残基数521
排除体积75239 ų
最大 q0.500 Å⁻¹
Assembly Model 结构单元 聚集说明 状态 CRYSOL 操作
1 1 3qqc__assembly_1__model_1 trimeric (3) 成功 4.1.3-1-20251215 (887e7ef) 查看 下载
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4. 晶体学与实验 4. Crystallography & Experiment

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5. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

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6. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id3qqcD00
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture30 — 2-Layer Sandwich
拓扑 Topology topology70 — Alpha-Beta Plaits
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily940 — NusG, N-terminal domain
结构域编号 domain_id3qqcE00
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture20 — Single Sheet
拓扑 Topology topology28 — Rubrerythrin, domain 2
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily90 —
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7. 引用文献 (1)