3w8i

Crystal structure of CCM3 in complex with the C-terminal regulatory domain of MST4

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 71.4 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Programmed cell death protein 10

Homo sapiens

UniProt Q9BUL8

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 8–212 片段:UNP RESIDUES 8-212 Serine/threonine-protein kinase MST4 × 1 (Q9P289) X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;pH 6;293 K;0.1M Bis-Tris, 25% PEG3350, 0.3M ammonium acetate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K 分辨率 2.40 Å R-free 0.267

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 9 个其他 PDB 条目、22 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 PDC10_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–205; UniProt 8–212

Serine/threonine-protein kinase MST4

Homo sapiens

UniProt Q9P289

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 346–416 片段:UNP RESIDUES 346-416 Programmed cell death protein 10 × 1 (Q9BUL8) X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;pH 6;293 K;0.1M Bis-Tris, 25% PEG3350, 0.3M ammonium acetate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K 分辨率 2.40 Å R-free 0.267

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 8 个其他 PDB 条目、12 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 MST4_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 6–76; UniProt 346–416

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 3w8i

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 3w8i
下载 Download

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id3w8i
沉积日期 deposition_date2013-03-13
结构标题 titleCrystal structure of CCM3 in complex with the C-terminal regulatory domain of MST4
关键词 keywordsPROTEIN BINDING-TRANSFERASE complex; PROTEIN BINDING/TRANSFERASE
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier21.02
回转半径 Rg (电子) rg_electron20.10
零角强度 I(0) i013634100.00
分子量 molecular_weight28607.0 kDa
排除体积 excluded_volume36283 ų
包络体积 envelope_volume42788 ų
水化壳体积 shell_volume18310 ų
包络直径 envelope_diameter73.3
壳层 Rg shell_rg25.85
包络 Rg envelope_rg20.47
形状 Rg shape_rg20.07
总 Rg total_rg21.04
总原子数 total_atoms2007
残基数 n_residues251
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax71.4
Rg (实空间) rg_real21.00
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.43
I(0) (实空间) i0_real1.3630e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.6880e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal21.00
I(0) (倒空间) i0_reciprocal13630000.0000
解质量估计 total_estimate0.8807
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary23.8
偏度 Skewness skewness0.304
峰度 Kurtosis kurtosis-0.350
角度范围 angular_range— – 0.3800 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha2394000.0000
实空间数据点数 n_real_points70
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.826; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.977; Smooth: 0.990

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id3w8iA00
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture20 — Up-down Bundle
拓扑 Topology topology120 — Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A)
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily1950
结构域编号 domain_id3w8iB00
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology12 — Lyase 2-enoyl-coa Hydratase; Chain A, domain 2
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily70

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)