SAXSdb — 4dzo

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD1

Homo sapiens

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白同源多聚体同源多聚体蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 597–718 链 B； UniProt 597–718	片段：C-terminal domain, UNP residues 597-718 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	无其他共同聚合物	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：hanging-drop vapor diffusion；pH 6.2；293 K；20 mM Tris, 100 mM KCl, 1 mM TCEP, 26% (w/v) PEG1500, 0.1 M Na Cacodylate, pH 6.2, 1mM reduced L-Glutathione;, hanging-drop vapor diffusion, temperature 293K	分辨率 1.76 Å R-free 0.197

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 4DZO	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1GO4 Crystal structure of Mad1-Mad2 reveals a conserved Mad2 binding motif in Mad1 and Cdc20. 提交 2001-10-17	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 8 PDB 声明：octameric	链 E 393–492（100 aa）片段：RESIDUES 485-584 链 F 393–492（100 aa）片段：RESIDUES 485-584 链 G 393–492（100 aa）片段：RESIDUES 485-584 链 H 393–492（100 aa）片段：RESIDUES 485-584	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.2；PROTEIN CONCENTRATION 7.5 MG/ML HANGING DROP METHOD, WELL=100 MM AMMONIUM SULPHATE, 100 MM AMMONIUM CITRATE PH 5.2, 10 MM DTT	分辨率 2.05 Å R-free 0.268
7B1F Orthorhombic P212121 Structure of Human Mad1 C-terminal Domain in Complex with Phosphorylated Bub1 CD1 Domain 提交 2020-11-24	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 597–718（122 aa）链 B 597–718（122 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；20% PEG 4000, 0.1 M Hepes pH 7.5, 10% isopropanol	分辨率 1.75 Å R-free 0.287
7B1H Monoclinic P21 Structure of Human Mad1 C-terminal Domain in Complex with Phosphorylated Bub1 CD1 Domain 提交 2020-11-24	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 597–718（122 aa）链 B 597–718（122 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.5；293 K；8% Isopropanol, 20% PEG 4000, 0.1 M Na HEPES, pH 7.5	分辨率 2.40 Å R-free 0.281
7B1H Monoclinic P21 Structure of Human Mad1 C-terminal Domain in Complex with Phosphorylated Bub1 CD1 Domain 提交 2020-11-24	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 E 597–718（122 aa）链 F 597–718（122 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.5；293 K；8% Isopropanol, 20% PEG 4000, 0.1 M Na HEPES, pH 7.5	分辨率 2.40 Å R-free 0.281
7B1J Orthorhombic P21212 Structure of Human Mad1 C-terminal Domain in Complex with Phosphorylated Bub1 CD1 Domain 提交 2020-11-25	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 597–718（122 aa）链 B 597–718（122 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；10% Isopropanol, 0.1 M Na HEPES, pH 7.5, 20% PEG 4000	分辨率 2.90 Å R-free 0.296

共 4 个其他 PDB 条目、5 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	MD1L1_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 2–123； UniProt 597–718 作者链 B； PDB构建体 2–123； UniProt 597–718

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	4dzo
沉积日期 deposition_date	2012-03-01
结构标题 title	Structure of Human Mad1 C-terminal Domain Reveals Its Involvement in Kinetochore Targeting
关键词 keywords	homodimer, kinetochore, mitosis, spindle checkpoint protein, Mad2, nucleus, CELL CYCLE; CELL CYCLE
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	23.02 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	22.75 Å
零角强度 I(0) i0	13045700.00
分子量 molecular_weight	27292.0 kDa
排除体积 excluded_volume	34240 Å³
包络体积 envelope_volume	42727 Å³
水化壳体积 shell_volume	17567 Å³
包络直径 envelope_diameter	84.0 Å
壳层 Rg shell_rg	26.39 Å
包络 Rg envelope_rg	23.96 Å
形状 Rg shape_rg	22.73 Å
总 Rg total_rg	23.34 Å
总原子数 total_atoms	3849
残基数 n_residues	235
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	83.8 Å
Rg (实空间) rg_real	23.36 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.82 Å
I(0) (实空间) i0_real	1.3050e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	2.0240e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal	23.28 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	13050000.0000
解质量估计 total_estimate	0.7747
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	21.9 Å
偏度 Skewness skewness	0.747
峰度 Kurtosis kurtosis	0.160
角度范围 angular_range	— – 0.3450 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	2184000.0000
实空间数据点数 n_real_points	66
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.497; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.628; Smooth: 0.947

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

CATH v4.4 (4 domains)

结构域编号 domain_id	4dzoA01
类 Class class	1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture	20 — Up-down Bundle
拓扑 Topology topology	5 — Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	170 —

结构域编号 domain_id	4dzoA02
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	30 — 2-Layer Sandwich
拓扑 Topology topology	457 — Copper Amine Oxidase; Chain A, domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	60 —

结构域编号 domain_id	4dzoB01
类 Class class	1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture	20 — Up-down Bundle
拓扑 Topology topology	5 — Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	170 —

结构域编号 domain_id	4dzoB02
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	30 — 2-Layer Sandwich
拓扑 Topology topology	457 — Copper Amine Oxidase; Chain A, domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	60 —

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8. 引用文献 (4)

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晶胞边长 a length_a	44.767 Å
晶胞边长 b length_b	44.767 Å
晶胞边长 c length_c	211.056 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	120.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	12

空间群 space_group	P 65
空间群编号 int_tables_number	170
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	1.760 Å
最低分辨率 resolution_low	33.955 Å
R 因子 r_factor	0.1635
R_work r_work	0.1604
R_free r_free	0.1968

描述 description	Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD1
分子量 formula_weight	14065.8 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	2

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A,B
原子数 atom_count	4136

Structure of Human Mad1 C-terminal Domain Reveals Its Involvement in Kinetochore Targeting

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD1

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 2 Entity 2 water

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

CATH v4.4 (4 domains)

8. 引用文献 (4)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	287

fit	/app/data/saxs_computation/dz/4dzo/4dzo.fit
pddf	/app/data/pr_computation/dz/4dzo/4dzo.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/dz/4dzo/4dzo.dat