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6ai3

Structure of the 328-692 fragment of FlhA (T490M)

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 104.9 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Flagellar biosynthesis protein FlhA

Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720)

UniProt P40729

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 328–692 片段：cytoplasmic fragment, residues 328-692 突变：T490M 无其他共同聚合物 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.5；293 K；HEPES NaOH pH 7.5, 27% (w/v) PEG 400, 0.23M NaCl 分辨率 3.30 Å R-free 0.258
2 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 B； UniProt 328–692 片段：cytoplasmic fragment, residues 328-692 突变：T490M 无其他共同聚合物 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.5；293 K；HEPES NaOH pH 7.5, 27% (w/v) PEG 400, 0.23M NaCl 分辨率 3.30 Å R-free 0.258

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 6AI3 Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
3A5I Structure of the cytoplasmic domain of FlhA 提交 2009-08-07 构建体不同 突变/修饰不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 328–692（365 aa） 片段：FlhAc, UNP residues 328-692
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；293 K；10-15% PEG300, 4-6% PEG8000, 0.1M Tris-HCl, 0.5mM EDTA, 10-15% glycerol, pH8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
分辨率 2.80 Å R-free 0.290
3A5I Structure of the cytoplasmic domain of FlhA 提交 2009-08-07 构建体不同 突变/修饰不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 B 328–692（365 aa） 片段：FlhAc, UNP residues 328-692
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；293 K；10-15% PEG300, 4-6% PEG8000, 0.1M Tris-HCl, 0.5mM EDTA, 10-15% glycerol, pH8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
分辨率 2.80 Å R-free 0.290
6AI0 Structure of the 328-692 fragment of FlhA (orthorhombic form) 提交 2018-08-21 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 328–692（365 aa） 片段：cytoplasmic fragment, residues 328-692
未记录 MRD (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL × 1 CA CALCIUM ION × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.1M HEPES NaOH pH 7.5, 10% (w/v) PEG-8000, 0.4M Ca(OAc)2
分辨率 2.40 Å R-free 0.277
6AI0 Structure of the 328-692 fragment of FlhA (orthorhombic form) 提交 2018-08-21 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 B 328–692（365 aa） 片段：cytoplasmic fragment, residues 328-692
未记录 MRD (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL × 1 CA CALCIUM ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.1M HEPES NaOH pH 7.5, 10% (w/v) PEG-8000, 0.4M Ca(OAc)2
分辨率 2.40 Å R-free 0.277
6AI1 Structure of the 328-692 fragment of FlhA (D456V) 提交 2018-08-21 突变/修饰不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 328–692（365 aa） 片段：cytoplasmic fragment, residues 328-692
突变：D456V 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；30% PEG-400, 0.1M HEPES pH 7.5, 0.25M NaCl
分辨率 3.50 Å R-free 0.241
6AI1 Structure of the 328-692 fragment of FlhA (D456V) 提交 2018-08-21 突变/修饰不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 B 328–692（365 aa） 片段：cytoplasmic fragment, residues 328-692
突变：D456V 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；30% PEG-400, 0.1M HEPES pH 7.5, 0.25M NaCl
分辨率 3.50 Å R-free 0.241
6AI2 Structure of the 328-692 fragment of FlhA (F459A) 提交 2018-08-21 突变/修饰不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 328–692（365 aa） 片段：cytoplasmic fragment, residues 328-692
突变：F459A 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 9.2；293 K；20% (w/v) PEG 3350, 0.15M K2HPO4
分辨率 3.30 Å R-free 0.257
6AI2 Structure of the 328-692 fragment of FlhA (F459A) 提交 2018-08-21 突变/修饰不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 B 328–692（365 aa） 片段：cytoplasmic fragment, residues 328-692
突变：F459A 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 9.2；293 K；20% (w/v) PEG 3350, 0.15M K2HPO4
分辨率 3.30 Å R-free 0.257
6CH1 Crystal structure of the cytoplasmic domain of FlhA in monomeric form 提交 2018-02-21 构建体不同 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 360–692（333 aa） 片段：UNP residues 360-692
未记录 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 9 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；tri-ammonium citrate, PEG3350
分辨率 1.90 Å R-free 0.237
6CH2 Crystal structure of the cytoplasmic domain of FlhA and FliT-FliD complex 提交 2018-02-21 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 信息不足 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 360–692（333 aa） 片段：unp residues 360-692
未记录 GOL GLYCEROL × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 5.5；293 K；CaCl2, PEG8000, Sodium cacodylate
分辨率 2.70 Å R-free 0.266
6CH2 Crystal structure of the cytoplasmic domain of FlhA and FliT-FliD complex 提交 2018-02-21 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 信息不足 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 360–692（333 aa） 片段：unp residues 360-692
未记录 GOL GLYCEROL × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 5.5；293 K；CaCl2, PEG8000, Sodium cacodylate
分辨率 2.70 Å R-free 0.266
6CH2 Crystal structure of the cytoplasmic domain of FlhA and FliT-FliD complex 提交 2018-02-21 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 3 信息不足 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 C 360–692（333 aa） 片段：unp residues 360-692
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 5.5；293 K；CaCl2, PEG8000, Sodium cacodylate
分辨率 2.70 Å R-free 0.266
6CH3 Crystal structure of the cytoplasmic domain of FlhA and FliS-FliC complex 提交 2018-02-21 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 信息不足 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 360–690（331 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；tascimate
分辨率 2.68 Å R-free 0.258
7CTN Structure of the 328-692 fragment of FlhA (E351A/D356A) 提交 2020-08-19 构建体不同 突变/修饰不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 328–692（365 aa）
突变：E351A/D356A 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；293 K；0.1M Tirs HCl pH 8.5, 20 % (w/v) PEG 8000, 0.2M MgCl2
分辨率 2.80 Å R-free 0.290
7CTN Structure of the 328-692 fragment of FlhA (E351A/D356A) 提交 2020-08-19 构建体不同 突变/修饰不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 B 328–692（365 aa）
突变：E351A/D356A 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；293 K；0.1M Tirs HCl pH 8.5, 20 % (w/v) PEG 8000, 0.2M MgCl2
分辨率 2.80 Å R-free 0.290

共 8 个其他 PDB 条目、15 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 FLHA_SALTY
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 5–369； UniProt 328–692 作者链 B； PDB构建体 5–369； UniProt 328–692

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 6ai3

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 6ai3
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id6ai3
沉积日期 deposition_date2018-08-21
结构标题 titleStructure of the 328-692 fragment of FlhA (T490M)
关键词 keywordsflagellar type III secretion, PROTEIN TRANSPORT; PROTEIN TRANSPORT
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier31.31 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron30.50 Å
零角强度 I(0) i091490700.00
分子量 molecular_weight76014.0 kDa
排除体积 excluded_volume95753 ų
包络体积 envelope_volume132230 ų
水化壳体积 shell_volume36894 ų
包络直径 envelope_diameter109.7 Å
壳层 Rg shell_rg36.86 Å
包络 Rg envelope_rg30.36 Å
形状 Rg shape_rg30.51 Å
总 Rg total_rg31.11 Å
总原子数 total_atoms5348
残基数 n_residues690
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax104.9 Å
Rg (实空间) rg_real31.27 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.91 Å
I(0) (实空间) i0_real9.1490e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.4940e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal31.29 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal91490000.0000
解质量估计 total_estimate0.8799
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary39.1 Å
偏度 Skewness skewness0.334
峰度 Kurtosis kurtosis-0.225
角度范围 angular_range— – 0.2550 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha17660000.0000
实空间数据点数 n_real_points52
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.826; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.988; Smooth: 0.968
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id6ai3A01
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology30 — Glutaredoxin
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily60 — FHIPEP family, domain 1
结构域编号 domain_id6ai3B01
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology30 — Glutaredoxin
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily60 — FHIPEP family, domain 1
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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)