Sus scrofa
| Assembly | 物理组成 | 蛋白状态 | 分子拷贝数 | 共同组分 | 数据核对 |
|---|---|---|---|---|---|
| 1 | 蛋白同源多聚体 | 同源多聚体 | 蛋白 2 | ZINC ION × 2 water × 2 | 与蛋白数一致 |
| 2 | 蛋白同源多聚体 | 同源多聚体 | 蛋白 6 | ZINC ION × 6 water × 6 | 与蛋白数一致 |
| UniProt名称 | INS_PIG |
| Isoform | — |
| PDB实体 | 1 |
| 链与序列区间 | 作者链 E； PDB构建体 1–29； UniProt 25–53 作者链 E； PDB构建体 30–50； UniProt 88–108 作者链 F； PDB构建体 1–29； UniProt 25–53 作者链 F； PDB构建体 30–50； UniProt 88–108 |
页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。
| 条目编号 entry_id | 6ins |
| 沉积日期 deposition_date | 1992-11-25 |
| 结构标题 title | X-RAY ANALYSIS OF THE SINGLE CHAIN B29-A1 PEPTIDE-LINKED INSULIN MOLECULE. A COMPLETELY INACTIVE ANALOGUE |
| 关键词 keywords | HORMONE; HORMONE |
| 实验方法 method | X-RAY DIFFRACTION |
页面只读取最新 assembly 计算结果。每一条曲线都对应明确的 PDB、official biological assembly 和 coordinate model。
Assembly 1 · Model 1 · CRYSOL 4.1.3-1-20251215 (887e7ef)
| Rg（Guinier） | 14.64 Å |
| Rg（电子密度） | 13.48 Å |
| 总 Rg | 14.71 Å |
| 原子数 | 790 |
| 残基数 | 100 |
| 排除体积 | 14062 ų |
| 最大 q | 0.500 Å⁻¹ |
| 结构域编号 domain_id | d6inse_ |
| 类 Class class | g — Small proteins |
| 折叠类型 Fold fold | g.1 — Insulin-like |
| 超家族 Superfamily superfamily | g.1.1 — Insulin-like |
| 家族 Family family | g.1.1.1 — Insulin-like |
| 结构域编号 domain_id | d6insf_ |
| 类 Class class | g — Small proteins |
| 折叠类型 Fold fold | g.1 — Insulin-like |
| 超家族 Superfamily superfamily | g.1.1 — Insulin-like |
| 家族 Family family | g.1.1.1 — Insulin-like |
| 结构域编号 domain_id | 6insE00 |
| 类 Class class | 1 — Mainly Alpha |
| 架构 Architecture architecture | 10 — Orthogonal Bundle |
| 拓扑 Topology topology | 100 — Insulin-like, subunit E |
| 同源超家族 H-superfamily homologous superfamily | 10 — Insulin-like |
| 结构域编号 domain_id | 6insF00 |
| 类 Class class | 1 — Mainly Alpha |
| 架构 Architecture architecture | 10 — Orthogonal Bundle |
| 拓扑 Topology topology | 100 — Insulin-like, subunit E |
| 同源超家族 H-superfamily homologous superfamily | 10 — Insulin-like |